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AMMINOACIDI - Coggle Diagram
AMMINOACIDI
STRUTTURA DELLE PROTEINE
secondaria
alfa-elica: consiste in un avvolgimento a spirale della catena, in senso anti-orario (non casuale ma regolare, perché stabilizzato da legami a ponti idrogeno tra il carbonile di un amminoacido e il gruppo amminico del quarto amminoacido successivo). I gruppi R sono diretti verso l'esterno dell'elica e non interagiscono tra di loro; questo tipo di ripiegamento è favorito dalla presenza di gruppi R poco ingombranti (con sostituenti non pesanti).
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beta-foglietto: caratterizzata dall'interazione di più catene polipeptidiche, due strutture parallele caratterizzate da legami a idrogeno. le catene prendono un andamento a "zig-zag", struttura meno compatta rispetto all'alfa-elica. favorita quando gli amminoacidi a gruppi R sono ingombranti o apolari. favoriscono interazioni idrofobiche
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terziaria
descrive la forma DEFINITIVA della proteina, la proteina si stabilizza formando la struttura con interazioni di diverso tipo (legami a idrogeno, di solfuro, idrofobiche)--> STABILE!
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quaternaria
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trasportatore dell'ossigeno costituito da 4 subunità, 2 minori e 2 maggiori
Fino a una decina di peptidi (Oligopeptide), strutture formate da non più di 100 (polipeptide), quando si superano i 100 amminoacidi (proteina)
PROTEINE
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coniugate
gruppo prostetico: proteina legata a un'altra biomolecola con diversa natura (glicoproteine, nucleoproteine)
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Gli amminoacidi oltre ad essere monomeri costituenti delle proteine svolgono altre funzioni biologice
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Gli amminoacidi sono composti bifunzionali, contenenti il gruppo funzionale carbossilico(COOH) e amminico(NH3). Più amminoacidi si uniscono tramite condensazione
Sono molecole chirali, perciò si presentano sotto forma di enantiomeri
Disponendo il gruppo carbossilico (COOH) in alto e la catena R in basso. Il tipo di configurazione è determinato dalla posizione del gruppo amminico (NH2). se è a destra, la configurazione è D. se si trova a sinistra la configurazione è L
DENATURAZIONE: la struttura viene rotta (i legami vengono rotti), legami di solfuro, si denatura una proteina AUMENTANDO LA TEMPERATURA; come risultato si ha la perdita della struttura nativa (cambio della sua funzione). il processo di denaturazione è IRREVERSIBILE (cottura dell'uovo)