Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
AMMINOACIDI E PROTEINE - Coggle Diagram
AMMINOACIDI E PROTEINE
Gli amminoacidi sono i monomeri costitutici delle proteine. tutti gli amminoacidi condividono una struttura fondamentale comune: un atomo di carbonio centrale, detto carbonio alfa, legato contemporaneamente a quattro gruppi funzionali: -COOH, -NH2, -H, -R (Catena laterale)
Il carbonio alfa è un centro chirale asimmetrico legato a quattro sostituenti diversi, ad eccezione della glicina il cui gruppo R è un H. Come per i monosaccaridi, esistono due enantiomeri speculari D ed L, ma la totalità degli amminoacidi incorporati nelle proteine appartiene esclusivamente alla configurazione L.
In soluzione acquosa a pH fisiologico, gli amminoacidi si presentano come zwitterioni, ioni dipolari con carica netta 0, avendo il gruppo carbossilico deprotonato e il gruppo amminico protonato. Possono comportarsi quindi sia da acidi che da pasi a seconda del pH del mezzo. Il punto isoelettrico è il valore di pH specifico al quale la carica netta globale della molecola è esattamente 0. Per amminoacidi con catena R non ionizzabile, si calcola come la media aritmetica dei due pKa.
Il legame peptidico
La polimerizzazione degli amminoacidi avviene mediante la formazione del legame peptidico tra carbonio alfa carbossilico di un amminoacido e il gruppo alfa amminico del successivo con eliminazione di una molecola d'acqua. La catena polipeptidica presenta una polarità rigorosa, con un estremità amminoterminale libera all'inizio e una carbossiterminale alla fine. Il legame tra il carbonio carbonilico e l'azoto ammidico possiede un parziale carattere di doppio legame a causa della delocalizzazione elettronica con l'ossigeno; di conseguenza la rotazione attorno al legame C-N è preclusa e i 6 atomi del gruppo peptidico giacciono sullo stesso piano rigido
La flessibilità dello scheletro polipeptidico è limitata alla rotazione attorno ai soli legami singoli che coinvolgono il carbonio alfa: ANGOLO PHI rotazione attorno al legame N-Calfa e ANGOLO PSI rotazione attorno al legame Calfa-C. Non tutte le combinazioni di Phi e Psi sono fisicamente possibili a causa di impedimenti sterici e il grafico di Ramachandran mappa le combinazioni di angoli stericamente permesse, evidenziando le regioni conformazionali stabili che corrispondono alle strutture secondarie regolari.
Gerarchia Strutturale
Struttura primaria: E' la sequenza lineare covalente degli amminoacidi uniti da legami peptidici ed eventuali ponti disolfuro. Contiene tutta l'informazione necessaria per il corretto ripiegamento tridimensionale della proteina
Struttura secondaria: Descrive la conformazione spaziale assunta da tratti dello scheletro polipeptidico, stabilizzata da legami a idrogeno tra i gruppi peptidici:
alfa-elica: la catena si avvolge ad elica destrorsa con 3,6 residui per giro. I legami H si formano parallelamente all'asse dell'elica tra il C=O del residuo i e l'N-H del residuo i+4. Le catene R sporgono verso l'esterno
Foglietto Beta: formato dall'affiancamento laterale di segmenti estesi ad andamento a zig-zag. Può essere antiparallelo dove i filamenti corrono in direzioni opposte; i legami H intercatena sono perfettamente lineari e stabili. Parallelo dove i filamenti corrono nella stessa direzione; i leegami H sono distorti e meno stabili
Ripiegamenti Beta: segmenti corti di 4 residui che invertono la direzione della catena di 180° ricchi di prolina e glicina
La struttura terziaria rappresenta il ripiegamento tridimensionale globale dell'intera catena polipeptidica nello spazio. E' stabilizzata da interazioni deboli non covalenti tra le catene laterali R e rinforzata dai ponti disolfuro. Presenta dei motivi, combinazioni supersecondarie ricorrenti di eliche e foglietti come il motivo beta-alfa-beta oppure il barile alfa/beta, e i domini, che sono unità strutturali e funzionali compatte ed indipendenti all'interno della stessa catena polipeptidica capaci di mantenere la propria struttura anche se separate dal resto della proteina
Struttura quaternaria: Si verifica nelle proteine multimeriche composte da più subunità polipeptidiche indipendenti. L'associazione tra subuniutà è retta dalle stesse interazioni deboli non covalenti della struttura terziaria, ma intercatena anziche intracatena
-
-