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PROTEINE - Coggle Diagram

- - - - DIMERO---> due catene polipeptidiche identiche ripiegate si legano tra loro formando un complesso/dimero simmetrico. Esempio: PROTEINA REPRESSORE CRO
      - EMOGLOBINA
    - - ENZIMI---> tendono ad essere globulari
    - - ALFA-CHERATINA---> fa parte delle proteine fibrose intracellulari
      - COLLAGENE---> proteina della matrice extracellulare
        
        ELASTINA---> altra proteina abbondante della matrice extracellulare DIVERSA DAL COLLAGENE
        
        ALTRE PROTEINE CON SEQUENZA INTRINSECAMENTE NON STRUTTURATA
        
        LE PROTEINE EXTRACELLULARI SONO SPESSO STABILIZZATE DA LEGAMI COVALENTI CROCIATI DETTI LEGAMI DISOLFURO
        
        LISOZIMA---> enzima presente nelle lacrime che dissolve le pareti cellulari dei batteri: mantiene la sua attività antibatterica a lungo perchè stabilizzato da legami disolfuro
    - - RIBOSOMA BATTERICO
        
        NON TUTTE LE STRUTTURE SI RIFORMANO SPONTANEAMENTE---> ALCUNE HANNO BISOGNO DI AIUTO DA PARTE DI FATTORI DI AUTOASSEMBLAGGIO
        
        Taglio proteolitico nell’assemblaggio dell’insulina
  - - - la ripetizione di queste combinazioni di domini (RIMESCOLAMENTO DEI DOMINI) IN PROTEINE DIVERSE HA AUMENTATO LA VARIABILITà DI PROTEINE dato che il genoma ha solo 21 mila geni codificanti proteine, il rimescolamento dei domini spiega un aumentato l'interazione proteina-proteina
- - - - questi legami deboli aiutano le proteine a ripiegarsi: Sebbene uno solo di questi legami sia molto debole, molti di essi agiscono insieme per creare una disposizione di legami forte
        
        CONFORMAZIONE--->struttura finale ripiegata della proteina che dipende da queste interazioni ed è determinata dall'ordine degli amminoacidi nella sua catena
        
        CONFORMAZIONE scelta da una proteina---> è quella che RIDUCE AL MINIMO L'ENERGIA LIBERA (unica conformazione stabile che può variare se la proteina viene a contatto con altre molecole nella cellula)
        
        20^n catene polipeptidiche possibili lunghe n amminoacidi---> ogni aa può stare in qualunque posizione.
        
        solo una piccola % di questa serie enorme di catene polipeptidiche possibili acquisisce una CONFORMAZIONE TRIDIMENSIONALE STABILE
        
        SELEZIONE NATURALE---> proteina con struttura variabile in modo non prevedibile non aiuta la sopravvivenza della cellula quindi viene eliminata nel corso dell'evoluzione
        
        a questa conformazione stabile inoltre permette alla proteina di svolgere una FUNZIONE SPECIFICA---> anche solo il cambio di qualche aa nella proteina porta a una sua perdita di funzione
        
        PROTEINA SI RIPIEGA IN UNA CONFORMAZIONE STABILE---> la sua struttura può essere modificata esempio gene si duplica e uno dei due geni acquisisce modifiche fino a svolgere una nuova funzione. Come conseguenza moltre PROTEINE ODIERNE POSSONO ESSERE CLASSIFICATE IN FAMIGLIE
        
        SERINA PROTEASI--> famiglia di enzimi che tagliano proteine e comprende gli enzimi digestivi CHIMOTRIPSINA, TRIPSINA ED ELASTASI e parecchie proteasi coinvolte nella coagulazione del sangue
        
        FAMIGLIE di proteine si formano a causa di MUTAZIONI che sono eventi casuali che modificano aa e queste modifiche possono avere effetto neutro, deleterio o di cambio funzione biologica
        
        FAMIGLIE DI PROTEINE---> riconosciute quando si SEQUENZIA il genoma di un organismo
        
        cristallografia ai raggi X e di risonanza magnetica nucleare (NMR)---> grazie a queste tecniche conosciamo la CONFORMAZIONE/FORMA TRIDIMENSIONALE delle proteine
        
        CHAPERONI MOLECOLARI
      - Le catene laterali di amminoacidi
        POLARI (arginina, glutammina e istidina) tendono a raggrupparsi all’esterno della proteina, dove possono interagire con l’acqua; le catene laterali di amminoacidi NON POLARI (fenilalanina, leucina, valina e triptofano) sono immerse all’interno e formano un nucleo idrofobico
        compatto di atomi non in contatto con l’acqua (tipo goccia d'olio)
- - - - MALATTIE DA PRIONI---> tipo particolare di patologie legate a fibrille amiloidi
      - GRUPPO MALATTIE STRETTAMENTE CORRELATE scrapie nelle pecore, malattia di Creutzfeldt-Jacob (CJD) e il kuru negli esseri
        umani, e l’encefalopatia spongiforme bovina (BSE) nel bestiame – è causato da una forma male ripiegata e aggregata di una proteina particolare chiamata PrP (da proteina prionica)
      - FIBRILLE AMILOIDI---> possono essere anche usate dalle cellule per scopi utili