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ENZIMAS PANCREÁTICAS Y DE INFARTO DE MIOCARDIO - Coggle Diagram
ENZIMAS PANCREÁTICAS Y DE INFARTO DE MIOCARDIO
ENZIMAS PANCREÁTICAS
1.1 ALFA AMILASA (Valor normal: 60 a 150 UI/L)
Utilidad clínica
· Cifras elevadas en plasma y orina → apoyan fuertemente existencia de lesión pancreática
· Junto con clínica y técnicas de imagen → pilares del diagnóstico de pancreatitis aguda
Causas principales de pancreatitis:
Enfermedades de vías biliares (obstrucción del conducto pancreático por cálculo)
Alcoholismo crónico (eleva niveles de enzimas pancreáticas en sangre)
Origen de la amilasa:
· En condiciones normales, solo páncreas y glándulas salivales contribuyen significativamente a niveles séricos
· Pero también proviene de: trompas de Falopio, ovarios, glándulas salivales, intestino, pulmón, próstata, hígado
· Procesos inflamatorios en estos órganos → elevaciones de amilasa
Naturaleza bioquímica:
· Más propiamente "amilasas" (existen varias)
· Enzima hidrolasa → cataliza hidrólisis de enlaces 1-4 entre unidades de glucosa
· Digiere glucógeno y almidón → forma fragmentos de glucosa (dextrinas, maltosa) y glucosa libre
· En animales: principalmente en páncreas, pequeñas cantidades en glándulas salivales y trompas de Falopio
· pH de actividad: 6.4-7
· pH óptimo de amilasa salival: 6.9
· Prácticamente todos los seres vivos disponen de amilasas
Ptilalina (amilasa salival):
· Alta afinidad por enlaces 1-4 del centro de cadenas de polisacárido
· Muy baja afinidad por enlaces de los extremos → NO puede dar glucosa libre
Dependencia del calcio
· Enzimas dependientes de calcio
· Completamente afuncionales en ausencia de iones de calcio
· Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de carbohidratos → descomponiéndolos en dextrina desde la amilopectina
Elevación en patología pancreática:
· Pseudoquistes, ascitis pancreática, absceso, carcinoma o trauma
En pancreatitis aguda:
· Se eleva entre 12 y 24 hrs del comienzo
· Disminuye a niveles normales en 1 a 2 días
Aumentos moderados o discretos:
· Úlcera péptica perforada
· Colecistitis aguda
· Traumas abdominales
· Embarazo ectópico roto
· Después de administración de morfina, opiáceos, etc.
1.2 LIPASA (Valores de referencia: 0.2 a 1 mg/dl)
Importancia:
· Papel fundamental en digestión, salud y bienestar
Característica peculiar:
· Enzimas solubles en agua que actúan sobre sustratos insolubles y agregados
· Operan unidas a interfaces lípido-agua
Actividad principal:
· Catalizar hidrólisis de triacilgliceroles (grasas y aceites) → produce ácidos grasos y glicerol
Destino de los productos:
· Ácidos grasos liberados → transportados a células → β-oxidación en mitocondria → acetil-CoA → ciclo de Krebs → produce NADH, FADH2 y ATP
· Glicerol → convertido en dihidroxiacetona fosfato (DHAP) → intermediario en glucólisis
Especificidad:
· Más específica del páncreas, aunque no totalmente
· También producida por: intestino, faringe, riñón, bazo
· Procesos inflamatorios de estos órganos → elevaciones de la enzima
ENZIMAS EN EL INFARTO DE MIOCARDIO (IAM)
2.1 CREATINA FOSFOQUINASA (CPK)
Valores de referencia:
· CPK total: 45 a 235 U/L
· CK-MB: 25 a 195 U/L
Estructura:
· Creatina quinasa (CK) = enzima dimérica
· Compuesta por dos tipos de subunidades monoméricas:
· M (muscular)
· B (cerebral)
· Se combinan para formar tres isoenximas distintas
Isoenzimas:
CK-1 (BB) Tracto gastrointestinal y cerebro (predomina esta isoforma)
CK-2 (MB) Células musculares cardíacas
CK-3 (MM) Principal proporción de actividad total de CK; músculos esqueléticos
Liberación:
· Células musculares dañadas liberan CK → detectable en sangre cuando existe lesión muscular
· Normalmente poca cantidad de CK en sangre → en forma de CK-MM
· CK-BB raramente se vierte hacia la sangre
· CK-MB solo aparece en sangre en cantidades significativas cuando existe daño cardíaco
Utilidad diagnóstica:
· Determinación de CK mide cantidad total → NO distingue entre las tres isoenzimas
· Si se detecta aumento de CK en sangre → medida de CK-MB permite establecer si el aumento es atribuible a lesión cardíaca o a lesiones musculares de otra índole
Función energética:
· Durante ejercicio o daño muscular → niveles de CK aumentan
· Enzima ayuda a mantener niveles de ATP en músculo esquelético y cardíaco
· Fosforilación creatina (catalizada por CK) → almacena energía a corto plazo en forma de fosfocreatina
· Fosfocreatina se usa rápidamente para regenerar ATP → clave en actividades de alta intensidad
Metabolismo asociado:
· Durante actividades musculares intensas → glucólisis anaeróbica puede ser principal fuente de energía → produce lactato y ATP
· Productos de glucólisis (piruvato) → acetil-CoA → ciclo de Krebs para mayor producción de energía → utilizando electrones en cadena respiratoria
2.2 DESHIDROGENASA LÁCTICA (LDH) (Valor normal : 100 a 220 U/L
Definición:
· Prueba que mide nivel de lactato deshidrogenasa (LDH) en sangre y a veces en otros líquidos del cuerpo
· Conocida también como deshidrogenasa del ácido láctico
Naturaleza:
· Tipo de proteína conocida como enzima
· Función importante en producción de energía del cuerpo
· Se encuentra en casi todos los tejidos del organismo: sangre, corazón, riñones, cerebro y pulmones
Función metabólica:
· En ausencia de oxígeno (ejercicio intenso) → piruvato producido por glucólisis es convertido en lactato por LDH
· Esto permite que glucólisis continúe generando ATP (aunque menos eficientemente que respiración aeróbica)
· Proceso conocido como fermentación láctica
· En condiciones anaeróbicas → producción de lactato a partir de piruvato permite que glucólisis continúe, pero NO se genera ATP adicional como en respiración aeróbica
· Lactato producido → se transporta al hígado → se convierte nuevamente en piruvato → puede entrar en ciclo de Krebs cuando condiciones oxigenadas se restauran
Tipos de LDH (isoenzimas):
LDH-1 Corazón y glóbulos rojos
LDH-2 Glóbulos blancos
LDH-3 Pulmones
LDH-4 Riñones, placenta y páncreas
LDH-5 Hígado y músculos esqueléticos
2.3 TROPONINAS (Valor normal: 14 ng/dL)
Definición:
· Proteínas regulatorias
· Papel crucial en contracción muscular cardíaca
· Componentes esenciales de filamentos de actina y miosina
· Función: regular proceso de contracción en respuesta a cambios en concentración de calcio dentro de células musculares
Estru
c
tura general:
· Tres subunidades de estructura terciaria prácticamente globular (excepto subunidad C, que presenta porción fibrosa doble helicoidal con extremos globulares)
· Nombres relacionados con característica funcional que llevan a cabo
TROPONINA T (TnT):
· Función: fijar complejo proteico a la tropomiosina → regula interacción entre actina y miosina
· Es la subunidad mayoritaria de la proteína
· Presente en dos fracciones celulares:
· Una soluble libre en el citoplasma
· Otra unida al sistema fibrilar
· Tres isoformas que difieren entre sí en 6 a 11 residuos de aminoácidos altamente polares:
· TNNT1: músculo esquelético de contracción lenta
· TNNT2: músculo cardíaco
· TNNT3: músculo esquelético de contracción rápida
TROPONINA C (TnC):
· Función: capaz de ligar iones de calcio (Ca²⁺) → cada mol de proteína une dos mol de Ca²⁺
· Desencadena proceso de contracción muscular → permitiendo interacción actina-miosina para generar contracción
· Dos isoformas codificadas por genes diferentes de copia única:
· Troponina C tipo 1 lenta (TNNC1)
· Troponina C tipo 2 rápida (TNNC2)
TROPONINA I (TnI):
· Función: parece inhibir tanto actividad de miosina ATPasa como de interacción actina-miosina
· Cuando calcio se une a troponina C → se produce cambio conformacional → permite contracción muscular
Mecanismo de contracción:
· En contracción muscular → troponina C se une al calcio → permite interacción entre actina y miosina → genera contracción muscular
· Proceso crucial en células musculares cardíacas → donde ATP generado a partir de glucólisis y respiración aeróbica sustenta actividad continua del músculo cardíaco
· Calcio liberado durante contracción → activa vías metabólicas que producen ATP
· Troponinas esenciales para correcta contracción del músculo a través de interacción de proteínas contráctiles → facilitando consumo de ATP y energía proporcionada por respiración celular
En el Infarto de Miocardio (IAM):
· Troponinas cardíacas (especialmente TnI y TnT) se liberan en sangre debido a muerte celular (necrosis) de células del músculo cardíaco
· Liberación de troponinas → marcador altamente sensible y específico para diagnóstico de daño miocárdico
· Utilizado como indicador clave en evaluación clínica del infarto de miocardio
Mecanismo fisiopatológico en IAM:
· Células musculares cardíacas experimentan falta de oxígeno (hipoxia) → interrumpe metabolismo aeróbico
· Células pasan a glucólisis anaeróbica para generar energía en forma de ATP
· Producción de ATP mediante glucólisis anaeróbica → insuficiente para mantener función celular a largo plazo
· Esto lleva a necrosis celular y liberación de troponinas en torrente sanguíneo
· Falta de oxígeno también provoca acumulación de lactato → genera ambiente ácido → empeora función muscular y acelera muerte celular
· Troponinas I y T son liberadas de células dañadas → su presencia elevada en sangre se utiliza como biomarcador específico para diagnosticar infarto de miocardio