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Enzimas en el Infarto de Miocardio - Coggle Diagram
Enzimas en el Infarto de Miocardio
Creatina Fosfoquinasa (CPK)
Su rango de referencia habitual va de 45 a 235 U/L.
Para qué sirve la CK en el organismo, en general
Esta enzima funciona como una especie de reserva rápida de energía, almacenándola a corto plazo en forma de fosfocreatina dentro de las células musculares.
Su papel principal es regenerar ATP de manera muy veloz, tanto en el músculo esquelético como en el músculo cardíaco, cuando la demanda de energía sube de golpe.
Por eso resulta clave en actividades de alta intensidad, donde el cuerpo necesita energía disponible de inmediato y no puede esperar a los procesos metabólicos más lentos.
Cómo está estructurada esta enzima
Es una enzima de tipo dimérico, formada por la unión de dos subunidades monoméricas.
Esas dos subunidades pueden ser de tipo M, de origen muscular, o de tipo B, de origen cerebral, y su combinación es lo que da origen a las distintas isoenzimas.
Sus tres isoenzimas y dónde predomina cada una
CK-1, también llamada CK-BB
Predomina sobre todo en el tracto gastrointestinal y en el tejido cerebral.
En condiciones normales, aparece muy poco en la sangre circulante.
CK-2, también llamada CK-MB
Es la isoenzima que predomina específicamente en el músculo cardíaco, por lo que tiene un gran valor diagnóstico.
Cuando hay algún tipo de daño en el corazón, aparece en la sangre en cantidades bastante significativas.
Su valor de referencia particular es de 25 a 195 U/L.
CK-3, también llamada CK-MM
Es la que más contribuye a la actividad total de CK que se mide en un análisis de sangre.
Se encuentra sobre todo en los músculos esqueléticos de todo el cuerpo.
Sus niveles suben con el ejercicio físico intenso o cuando existe cualquier otro tipo de daño en el músculo esquelético.
Su utilidad en la práctica clínica
Medir específicamente la fracción CK-MB permite diferenciar si un aumento de CK proviene de una lesión cardíaca o de un daño en el músculo esquelético, lo cual es fundamental al evaluar a un paciente con sospecha de infarto.
Troponinas
Su valor de referencia habitual es de 14 ng/dL.
Para qué sirven estas proteínas
Son un complejo de proteínas que juegan un papel regulador crucial en la contracción tanto del músculo esquelético como del músculo cardíaco.
Su función depende directamente de los cambios en la concentración de calcio dentro de las células musculares, actuando como el interruptor que activa o desactiva la contracción.
Están formadas por tres subunidades diferentes
Troponina C (TnC)
Es la subunidad encargada de unir los iones de calcio, específicamente dos moles de Ca2+ por cada molécula de TnC.
Tiene una estructura globular con una doble hélice y extremos fibrosos.
Troponina T (TnT)
Su función es anclarse a la tropomiosina, otra proteína del filamento delgado del músculo.
De esta manera, conecta a todo el complejo de troponinas con el resto del aparato contráctil.
Troponina I (TnI)
Se encarga de inhibir la interacción entre la actina y la miosina cuando el músculo no debe contraerse.
También regula la actividad de la ATPasa de la miosina, controlando así el gasto de energía durante la contracción.
Sus distintas variantes según el tipo de tejido
Troponina T tipo 1 (TNNT1): se encuentra en el músculo esquelético de contracción lenta.
Troponina T tipo 2 (TNNT2): es la variante específica del músculo cardíaco.
Troponina T tipo 3 (TNNT3): corresponde al músculo esquelético de contracción rápida.
Troponina C tipo 1 (TNNC1): asociada a fibras musculares de tipo lento.
Troponina C tipo 2 (TNNC2): asociada a fibras musculares de tipo rápido.
Por qué son tan relevantes en la práctica clínica
Se consideran un marcador altamente sensible y específico para detectar daño en el miocardio, mucho más preciso que otras enzimas cardíacas tradicionales.
Se liberan hacia el torrente sanguíneo cuando ocurre necrosis, es decir, cuando las células del músculo cardíaco mueren.
Específicamente, la TnI y la TnT de origen cardíaco son las que se utilizan de forma rutinaria como biomarcador para confirmar el diagnóstico de un infarto de miocardio.
Deshidrogenasa Láctica (LDH)
Sus valores de referencia habituales van de 100 a 220 U/L.
Qué función cumple esta enzima
Facilita la transformación del piruvato en lactato, una reacción típica de la glucólisis anaeróbica, es decir, cuando la célula no dispone de suficiente oxígeno.
Al convertir el piruvato en lactato, regenera el NAD+ que la célula necesita para que la glucólisis pueda seguir funcionando y siga produciendo ATP.
Cuando las condiciones vuelven a ser oxigenadas, esta misma enzima puede revertir la reacción, transformando el lactato de nuevo en piruvato para que continúe su camino en el metabolismo aeróbico.
En qué contexto se vuelve especialmente importante
Cuando falta oxígeno, la producción de ATP que se obtiene únicamente de la glucólisis resulta insuficiente para cubrir las necesidades de la célula.
Por esa razón, la actividad de esta vía anaeróbica y de la LDH se incrementa bastante durante episodios de actividad muscular intensa, en lo que comúnmente se conoce como fermentación láctica.
Sus cinco isoenzimas y en qué tejidos predomina cada una
LDH-1: predomina en el corazón y en los glóbulos rojos.
LDH-2: se encuentra principalmente en los glóbulos blancos.
LDH-3: predomina en el tejido pulmonar.
LDH-4: se localiza sobre todo en los riñones, la placenta y el páncreas.
LDH-5: predomina en el hígado y en los músculos esqueléticos.
Su utilidad clínica
Dado que cada isoenzima tiene un tejido de origen predominante, identificar cuál está más elevada en un análisis de sangre ayuda a orientar en qué órgano se está originando el daño.
Cómo se conecta todo esto durante un infarto de miocardio
Todo comienza con la hipoxia, es decir, la falta de oxígeno que sufren las células del corazón durante el evento isquémico.
Como consecuencia, el metabolismo aeróbico normal se ve interrumpido:
La glucólisis anaeróbica que queda disponible resulta insuficiente para mantener con normalidad la función de la célula cardíaca.
La producción total de ATP se vuelve claramente insuficiente para las necesidades del tejido.
Esto lleva a que se acumule lactato dentro de la célula, generando un ambiente cada vez más ácido.
Ese ambiente ácido termina empeorando tanto la función muscular como la respiración celular en general.
Si la falta de oxígeno se mantiene, finalmente las células del músculo cardíaco entran en necrosis, es decir, mueren de forma irreversible.
Al morir, esas células liberan hacia la sangre las enzimas y proteínas que después se usan clínicamente como biomarcadores del infarto:
La fracción CK-MB de la creatina fosfoquinasa.
La deshidrogenasa láctica, sobre todo su fracción LDH-1, propia del tejido cardíaco.
Las troponinas cardíacas TnI y TnT, que son el marcador más específico de todos.