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LAS ENZIMAS EN EL INFARTO DE MIOCARDIO - Coggle Diagram
LAS ENZIMAS EN
EL INFARTO DE
MIOCARDIO
CK-MB
25 a 195 U/L
Es una enzima dimérica compuesta por
dos tipos de subunidades monoméricas
:
M (muscular)
Estas subunidades se combinan para formar
tres isoenzimas creatina quinasa distintas
B (cerebral)
ISOENZIMAS DE LA CREATINA QUINASA
CK-1 (BB)
Se encuentra en
el tracto
gastrointestinal y el
cerebro
CK-2 (Mв)
Es una enzima que se
encuentra principalmente en
las células musculares
cardiacas.
СК-3 (ММ)
Es la principal proporción
de la actividad total de la CK
y se encuentra en los
músculos esqueléticos
COMPORTAMIENTO DE LAS ISOENZIMAS EN SANGRE
Raramente se vierte hacia la
sangre
Solo aparece en sangre en
cantidades significativas cuando existe un daño cardíaco
Forma predominante en
sangre en condiciones
normales
LIBERACIÓN DE CK EN
DAÑO MUSCULAR
Las células musculares
dañadas liberan CK de forma que la enzima puede detectarse en la sangre cuando existe una lesión muscular
FUNCIÓN DE LA CK EN EL МЕТАВOLISMO ENERGÉTICO
La creatina quinasa
cataliza la transferencia reversible de un grupo fosfato de alta energía desde la fosfocreatina a la adenosina difosfato (ADP), generando adenosina trifosfato (ATP).
CREATINA FOSFOQUINASA (CPK)
45 a 235 U/L
DESHIDROGENASA LÁCTICA
100 a 220 U/L
Mide
el nivel de lactato deshidrogenasa (LDH),
conocida también como deshidrogenasa del ácido láctico,
en la sangre y a veces en otros líquidos del cuerpo.
CARACTERÍSTICAS
Función
Cumple una función
importante en la producción
de energía del cuerpo.
Distribución
Se encuentra en casi todos los
tejidos del organismo,
como
ser la sangre, corazón,
riñones, cerebro y pulmones.
Tipo de proteína
La LDH es un tipo de
proteína conocida como
enzima.
FUNCIÓN
Facilita el proceso de
transformación de glucosa en energía
para que las células puedan utilizar esa energía
TIPOS
LDH-1
Corazón y glóbulos rojos
LDH-2
Glóbulos blancos
LDH-3
Pulmones
LDH-4
Riñones, placenta y páncreas
LDH-5
Hígado y músculos esqueléticos
FUNCIÓN DE LA LDH EN EL METABOLISMO
La LDH
cataliza la conversión reversilge de piruvato a lactato
durante la glucólisis anaeróbica, permitiendo la
regeneración de NAD+ para mantener la producción de energía en ausencia de oxígeno.
TROPONINAS
14 ng/dL
DIAGNÓSTICO DIFERENCIAL CON ENZIMAS
CARDÍACAS
Infarto de miocardio
Elevación de troponinas, CK-MB y LDH-1
Miocarditis
Elevación moderada de troponinas, CK-MB variable
Insuficiencia Rena
Elevación leve de troponinas sin daño miocárdico
Daño muscular esquelético
Elevación de CK-MM, troponinas normales
ESTRUCTURA
Cada una de sus tres subunidades son de estructura terciaria prácticamente globular (excepto la
subunidad C
, que presenta una
porción fibrosa doble helicoidal
con extremos globulares)
TROPONINA T (TNT)
Función es fijar el
complejo proteico a la tropomiosina.
El complejo de troponinas (T, I y C) junto con la tropomiosina
regula la contracción del músculo cardíaco mediante el control de la interacción entre actina y miosina
ISOFORMAS DE LA TROPONINA T
Troponina T tipo 1
(TNNT1)
En el músculo esquelético, contracción lenta
Troponina T tipo 2
(TNNT2)
En el músculo cardíaco
Troponina T tipo 3
(TNNT3)
En el músculo esquelético, contracción rápida
TROPONINA C (TNC)
Ser capaz de ligar iones de calcio (Ca2+)
ISOFORMAS DE LA TROPONINA C
Troponina C tipo 1 lenta TNNC1)
Troponina c tipo 2 rápida (TNNC2)
TROPONINA I (TNI)
Inhibe tanto la
actividad de la miosina ATPasa
como de la interacción actina-miosina.
LIBERACIÓN DE TROPONINAS
EN EL INFARTO
Durante un infarto de miocardio, las células cardiacas dañadas
liberan troponinas al torrente sanguíneo
, lo que permite su detección mediante análisis de sangre.