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Enzimi e Bioenergetica Cellulare - Coggle Diagram
Enzimi e Bioenergetica Cellulare
Termodinamica e Ruolo dell'ATP
ΔG < 0 (Esoergonica)
Spontanee (Favorite)
Rilasciano energia
Prodotti < Reagenti
ΔG > 0 (Endoergonica)
Non spontanee
Richiedono apporto di energia
Prodotti > Reagenti
ΔG=0: La reazione è all'equilibrio
Ruolo dell'ATP
L'ATP (Adenosina Trifosfato) accoppia le reazioni cataboliche (esoergoniche) con quelle anaboliche (endoergoniche)
Idrolisi dell'ATP
La rottura dei legami anidridici ad alta energia tra i gruppi fosfato è fortemente esoergonica
Accoppiamento Energetico
Una reazione endoergonica viene resa termodinamicamente favorevole combinandola con l'idrolisi dell'ATP ottenendo una variazione netta negativa
Proprietà degli Enzimi e Meccanismo d'Azione
Abbassamento dell'Energia di Attivazione
non modificano l'equilibrio della reazione né il ΔG finale, ma abbassano l'energia di attivazione
Il Sito Attivo e la Specificità
Sito Attivo
Una tasca o solco della proteina formata da specifici amminoacidi che legano il substrato (S) e catalizzano la reazione
Specificità
Alta selettività basata sulla complementarità chimica, geometrica e stereochimica tra sito attivo e substrato
Modelli di Interazione Substrato-Enzima
Modello Chiave-Serratura (Fischer)
Il sito attivo ha una forma rigida perfettamente complementare al substrato prima ancora che il legame avvenga
Modello dell'Adattamento Indotto (Koshland)
Il sito attivo è flessibile. Il legame con il substrato indossa un cambiamento conformazionale nell'enzima che ne ottimizza l'interazione e stabilizza lo stato di transizione.
Cinetica di Michaelis-Menten
Studia la velocità delle reazioni enzimatiche al variare della concentrazione del substrato [S]
Regolazione Enzimatica
Le cellule regolano finemente l'attività degli enzimi per adattarsi alle esigenze metaboliche
INIBIZIONE COMPETITIVA
Competizione sul sito attivo
INIBIZIONE ALLOSTERICA
L'enzima presenta siti allosterici separati dal sito attivo. Il legame di un effettore allosterico (attivatore o inibitore) altera la struttura terziaria/quaternaria dell'enzima
Attivatore allosterico: Stabilizza la forma attiva dell'enzima (alta affinità per il substrato)
Inibitore allosterico: Stabilizza la forma inattiva dell'enzima
REGOLAZIONE COVALENTE
Fosforilazione/Defosforilazione Reversibile
L'aggiunta/rimozione covalente di un gruppo fosfato modifica la carica cellulare e la conformazione dell'enzima
Protein Chinasi: Aggiungono fosfato
Protein Fosfatasi: Rimuovono il gruppo fosfato per idrolisi
TAGLIO PROTEOLITICO
Attivazione irreversibile Zimogeni -> Enzimi attivi
Molti enzimi vengono sintetizzati come precursori inattivi detti zimogeni o proenzimi. L'attivazione avviene mediante la scissione specifica di uno o più legami peptidici ad opera di proteasi, esponendo il sito attivo