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Chimica della Cellula e Macromolecole - Coggle Diagram
Chimica della Cellula e Macromolecole
Legami chimici
LEGAMI FORTI
Covalente
condivisione di una o più coppie di elettroni tra due atomi
Apolare (Puro): Elettroni condivisi equamente
Polare: Gli elettroni sono attratti maggiormente dall'atomo più elettronegativo, creando un dipolo permanente
LEGAMI DEBOLI
Legame a Idrogeno
Atomo di H legato covalentemente ad un elemento molto elettronegativo (O,N) attrae il doppietto solitario di un altro atomo elettronegativo.
Interazione Ionica
Attrazione elettrostatica tra gruppi funzionali ionizzati con cariche opposte
Sensibile al pH e alla forza ionica. Importante nei siti attivi degli enzimi.
Forze di Van der Waals
Attrazioni transienti dovute a fluttuazioni temporanee della densità elettronica che generano dipoli istantanei/indotti.
Interazioni Idrofobiche
Tendenza delle molecole non polari ad aggregarsi in acqua per minimizzare l'effetto sfavorevole sull'entropia dell'acqua stessa.
Guidano il corretto ripiegamento (folding) terziario delle proteine e la formazione dei doppi strati lipidici.
Zuccheri e Polisaccaridi
funzioni energetiche primarie, strutturali e di riconoscimento cellulare
Monosaccaridi
In ambiente acquoso, i monosaccaridi a 5 e 6 atomi di carbonio assumono una struttura ciclica tramite una reazione intramolecolare tra il gruppo ossidrilico (−OH) del C5 e il gruppo aldeidico/chetonico del C1
Anomero α
il gruppo−OH legato al carbonio anomerico C1 si trova sotto il piano dell'anello
Anomero β
il gruppo−OH legato al carbonio anomerico C1 si trova sopra il piano dell'anello
Legame Glicosidico
Reazione di condensazione tra il −OH anomerico di uno zucchero e un ossidrile di un altro
POLISACCARIDI
FUNZIONE ENERGETICA
Legami α(1->4) e α(1->6)
Flessibili, elicoidali, idrolizzabili
Amido (Piante) & Glicogeno (Animali)
FUNZIONE STRUTTURALE
Legami β(1->4)
Catene lineari ridide, stabili
Cellulosa (Parete cellulare vegetale)
Lipidi
molecole idrofobiche o anfipatiche non polimeriche, essenziali per la riserva energetica, la struttura delle membrane e la segnalazione
TRIGLICERIDE
glicerolo+3 acidi grassi
FOSFOLIPIDO
testa polare+glicerolo+2acidi grassi
COLESTEROLO
Nucleo Steroideo Rigido (4 anelli) + Coda Idrofoba
Ruolo nelle Membrane: Agisce da tampone di fluidità
acidi grassi
Saturi: Assenza di doppi legami
Le catene sono lineari, si impaccano facilmente tramite forze di Van der Waals → elevato punto di fusione
Insaturi: Presenza di uno o più doppi legami in configurazione cis, che introducono una piegatura (kink) nella catena
Si impaccano male → basso punto di fusione
Amminoacidi e Proteine
Struttura degli Amminoacidi
Ogni amminoacido ha un carbonio centrale legato a: gruppo amminico gruppo carbossilico idrogeno e catena laterale (Gruppo R)
Proprietà del Gruppo R:
Apolari / Idrofobi: R alchilici/aromatici (es. Alanina, Valina, Leucina) → si orientano all'interno della proteina.
Polari Neutri: R con −OH o −SH (es. Serina, Treonina, Cisteina) → idrofili.
Carichi: Acidi (−COO−, es. Aspartato) o Basici (−NH3+, es. Lisina).
Livelli di Struttura Proteica
Primaria: Sequenza lineare di amminoacidi uniti da legami peptidici
Secondaria: Ripiegamenti locali dello scheletro stabilizzati da legami ad idrogeno tra i gruppi
α-elica: Struttura avvolta a spirale
Foglietto β: Filamenti affiancati
Terziaria: Conformazione 3D complessiva guidata dalle interazioni tra le catene laterali (gruppi R): interazioni idrofobiche, legami ionici, ponti idrogeno e ponti disolfuro (S−S tra cisteine). Organizzata in domini funzionali
Quaternaria: Assemblaggio di più catene polipeptidiche (subunità) indipendenti
Modifica Post-Traduzionale
Fosforilazione
Protein Chinasi: Aggiungono un gruppo fosfato dall'ATP all'−OH di Serina, Treonina o Tirosina
Defosforilazione
Protein Fosfatasi: Rimuovono il gruppo fosfato ripristinando la proteina di partenza
Interruttore molecolare "ON/OFF" rapido per attivare o inattivare le proteine