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ENZIMAS - Coggle Diagram

- - - - modifica su sitio de unión para amoldarse a la molécula o solución
  - - - ej, la glucoquinasa solo actúa en glucosa fosforilada o la fosfatasa que solo actúa hidrolizando enlaces esterfosforicos
  - - - ALGUNAS SON ALOSTERICAS NO TODAS
  - - - una vez que la enzima modifico al sustrato y se formaron los productos
        
        IRREVERSIBLE
        
        La enzima vuelve al finalizar la reacción a su estado normal y queda libre el producto de la reacción
- - - - la quinasa transfiere grupos fosfato
      - la aminotransferasa, transfiere grupos amino
  - - - glucosa 6P + H2O = Glucosa + Pi
  - - - la deshidrogenasa que utiliza una proteína (coenzima) para realizar la acción
        
        la lactato deshidrogenasa utiliza NAD + para sacar los hidrógenos del lactato y formar piruvato NADH + H+
  - - - como la triosa fosfato isomerasa que de dihidroxiacetona P forma Gliceraldehído 3 P
        
        MISMOS COMPONENTES PERO CAMBIO LA FUNCIÓN
  - - - la aldolasa que agarra a la fructosa 1-6Bis P y la divide en su enlace C-C en Dihidroxiacetona P y Gliceraldehído 3 P
        
        que son importantes en la glucolisis (fines energeticos)
  - - - la glutamina sintetasa
- - - - una vez activada luego sufre un proceso de degradacion para llegar al estadio final
- - - - las enzimas son proteinas y los catalizadores son inoorganicos
      - las enzimas son termolabiles y los catalizadores no
      - las enzimas son especificas pero los catalizadores no
      - las enzimas son reguladas pero los catalizadores no
      - las enzimas son de alta eficiencia mientras que los catalizadores son de baja
        
        Las enzimas disminuyen significativamente la energía de activación necesaria
        
        Una sola molécula de enzima es capaz de transformar un número enorme de moléculas de sustrato en producto por unidad de tiempo
      - en la reaación química, las enzimas no se consumen mientras que los catalizadores si
    - - ambos aceleran la velocidad de la reacción química que catalizan
      - no modifican la constante de equilibrio (Keq) de la reacción catalizada
      - no modifican la concentración de reactivos ni reactantes
- - - - doble desplazamiento (ping - pong)
        
        EJEMPLO
        
        las quinasas transferasas de fosfato
        
        el ATP actúa como primer sustrato, el cual se une a la enzima liberando ADP como producto
        
        LA ENZIMA QUEDA FOSFORILADA
        
        El segundo sustrato, glucosa, se une a la proteína fosforilada, la cual le transfiere el fosfato = GLUCOSA P
    - - al azar
      - ordenadamente
- - - - directamente proporcional, a mayor concentración, mayor velocidad
    - - si la temperatura aumenta, la energia cinetica aumeta por ende la velocidad
        
        pero se llega a la Vmax en una T especifica
        
        la proteina comienza a desnaturalizarse y cae la velocidad = cae la temperatura
        
        CAMPANA DE GAUSS
    - - si aumenta el ph aumenta la velocidad (ph acido)
        
        se llega una v.max con un ph espcifico
        
        comienza a decaer porque la proteína (enzima) se desnaturaliza
    - - si aumento el sustrato
        
        aumenta la velocidad.
        
        hasta llegar a la velocidad máxima donde la enzima se satura
      - hay un punto donde la concentración de sutrato es la necesaria para tener la mitad de la Vmax
        
        KM
        
        es un indice inverso a la afinidad de la enzima por el sustrato
        
        a mayor KM menor afinidad
        
        porque necesitas más concentración de sustrato para llegar a la mitad de V.max por lo tanto el sustrato es menos afín a la enzima
        
        ECUACIÓN DE MICHAELIS - MENTEN
        
        V = VMAX . [S] / KM + [S]
        
        si se usa la inversa
        
        1/V = KM + [S] / VMAX . [S]
        
        1 more item...
- - - - Grupos prostéticos
        
        la union con la enzima es fuerte (enlace covalente), manteniendose unida al finalizar la reacción quimica
        
        FABLINA ADENINA DINUCLEOTIDA (FAD)
        
        FABLINA MONONUCLEOTIDA (FMN)
      - coenzimas
        
        La union es debil, y se separan de la enzima al finalizar la reacción quimica
        
        NAD Y NADP
      - activadores metálicos
        
        IONES inorganicos
        
        Fe: catalasas, peroxidasas, citocromos.
        
        Zn: alcohol deshidrogenasa, anhidrasa.
        
        Cu: citocromo oxidasa, tirosinasa.
        
        Mg: quinasas.
        
        Mn: carboxilasas.
        
        Se: glutation peroxidasa.
        
        participa como activador metálico en la enzima que tiene como finalidad eliminar radicales tóxicos (libres) para la célula
        
        Mo: xantino-oxidasa.
        
        actuan en el sitio activo de la enzima facilitando su acción
    - - APOENZIMA (apo = verdadera)
        
        parte proteica, termolábil
      - COENZIMA
        
        parte no proteica, no termolábil
    - - Tanto los grupos prostéticos, como las coenzimas se relacionan estructuralmente con vitaminas.
        
        PPT (pirofosfato de tiamina): Tiamina (B1)
        
        FAD (flavinaadeninadinucleótido): B2
        
        PAL (fosfato de piridoxal): Piridoxina (B6)
        
        CoA (coenzima A): Pantoténico
        
        NAD (nicotinamidaadeninadinucléotido)
- - - - Las enzimas alostericas suelen estar al comienzo de las vias metabolicas
        
        el modulador (molécula) se une al sitio alostérico
        
        efecto homotrópico
        
        cuando un producto de una misma vía metabólica ejerce un efecto de inhibición sobre la misma frenando la producción
        
        efecto heterotrópico
        
        cuando un producto de una vía metabólica ejerce un efecto de inhibición sobre otra vía frenando su producción
      - mecanismo rápido de estimulación o inhibición
    - - cuando una hormona se une a su receptor
        
        genera un segundo mensajero
        
        que va a fosforilar a la enzima (de grupos funcionales presentes en el sitio activo de la misma)
        
        generando su activacioón o inactivación
        
        participa como regulador de la via
        
        el pasaje de ez activa a inactiva depende de las condiciones del individuo ya que las hormonas lo determinan
    - - mecanismo lento
    - - cuando un producto de la via metabolica inhibe a una enzima de las primeras reacciones de la via
- - - - Diferente Km y Vmax: Tienen distinta afinidad por el sustrato o trabajan a distintas velocidades.
      - Diferente ubicación en el cuerpo (especificidad tisular)
      - Diferente regulación: Se inhiben o activan con distintos moduladores según las necesidades del tejido donde se encuentran.
    - - esto se de debido a sus diversas subunidades que le dan distintas propiedades cinéticas físicas y químicas
        
        LDH5 tiene subunidades M que facilita la formación de lactato para que pasa a la sangre (ciclo de Corin)
        
        LDH5 (abundante en el músculo esquelético e hígado): Funciona muy bien convirtiendo piruvato en lactato durante la glucólisis anaeróbica.
        
        LDH1 tiene subunidades H que le dan un KM alto, por ende, en el corazón hay una baja cantidad de formación de lactato
        
        LDH1 (abundante en el corazón): Funciona muy bien convirtiendo lactato en piruvato para usarlo como energía aeróbica.
      - EJ CREATINFOSFOQUINASA
        
        Función fosforilar la cretina en el musculo esquelético para formar fosfocreatina que reserva mucha más energia
        
        CPK - MM en el musculo esqueletico
        
        CPK - MB en el corazón
        
        aumento en el infarto agudo de miocardio en sus primeras horas de evolución
        
        CPK - BB en el cerebro
        
        EJ TRANSAMINASAS
        
        Función transferir grupos aminos de un aminoácido a un alfa ceto acido con requerimiento de fosfato peridoxosal (coenzima en relación a la V6)
- - - - Muchas enzimas (especialmente las digestivas o las de la coagulación) tienen la capacidad de romper proteínas, células o tejidos. Si una célula del páncreas o del estómago fabricara estas enzimas directamente en su forma activa, la enzima se "comería" o digeriría a la propia célula que la produjo.
        
        ej: pepsinógeno