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CINETICA ENZIMATICA - Coggle Diagram
CINETICA ENZIMATICA
Enzimi Allosterici
enzimi regolatori che NON seguono Michaelis-Menten
hanno una struttura
Quaternaria (più subunità)
sul grafico mostrano una curva
sul grafico mostrano una curva Sigmoidea (a "S")
indica la presenza di
Cooperatività (il legame del substrato facilita i legami successivi)
sono modificati nel proprio sito attivo da
Effettori Allosterici
si legano a siti regolatori e si dividono in:
Attivatori Allosterici (Positivi):
spostano la curva a sinistra
Aumentano l'affinità (riducono la Km)
Inibitori Allosterici (Negativi):
spostano la curva a destra
Diminuiscono l'affinità (aumentano la Km)
ENZIMI
la loro velocitaˋ di reazione eˋ spiegata dal
Modello di Michaelis-Menten
descrive una curva grafica
Iperbolica
si basa sull’equazione
V0= Vmax⋅[S] / Km+[S]
Vmax (Velocità Massima)
si raggiunge quando
L'enzima è completamente saturo di substrato ([S]≫Km)
Km (Costante di Michaelis)
rappresenta la [S] a cui
La velocità è pari a 1/2 Vmax
indica inversamente
L'affinità Enzima-Substrato
significa
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viene capovolta per ottenere il
Grafico di Lineweaver-Burk
trasforma la curva iperbolica in una
Retta (Linearizzazione)
mette in relazione
1/V0 (asse y) rispetto a 1/[S] (asse x)
I punti di intersezione sugli assi identificano i parametri
Intercetta su asse y
1/Vmax
Intercetta su asse x
− (1/Km)
eˋ lo strumento fondamentale per
Identificare il tipo di inibizione enzimatica
L'attività degli enzimi
puoˋ essere bloccata dagli
Inibitori
si dividono in base al legame in
Irreversibili
formano
Legami covalenti stabili con l'enzima (es. "Inibitori suicidi", penicillina)
Reversibili
formano legami deboli e si dividono in 3 tipi (da analizzare su grafico):
Non Competitiva:
l’inibitore si lega a un
Sito Allosterico (diverso dal sito attivo)
effetti sui parametri:
Vmax Diminuisce / Km Invariata
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Incompetitiva (Acompetitiva):
l’inibitore si lega solo al
Complesso già formato Enzima-Substrato [ES]
effetti sui parametri:
Vmax Diminuisce / Km Diminuisce
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Competitiva:
l’inibitore si lega al
Sito Attivo (compete con il substrato)
effetti sui parametri:
Vmax Invariata / Km Aumenta (affinità apparente diminuisce)
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