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metabolismo e regolazione enzimatica - Coggle Diagram
metabolismo e regolazione enzimatica
CATABOLISMO(Vie degradative)
Produce: ATP, NADH, FADH2
Prodotti finali: CO2, H2O, urea
Struttura: CONVERGENTE (molti a pochi
Libera energia (Esotermico)
ANABOLISMO(Vie di sintesi)
roduce: Macromolecole complesse
Precursori: Amminoacidi, zuccheri...
Consuma energia (Endotermico)
Struttura: DIVERGENTE (poche a molte)
VIE METABOLICHE(Sequenze di reazioni)
Regolate da:
ENZIMI REGOLATORI(Complessi, subunità, allosterici)
MECCANISMI DI CONTROLLO
[ C. ATTIVITÀ CATALITICA ] (Modulazione dell'enzima)
MECCANISMI DI FEEDBACK (Retroazione)
NEGATIVO
Il prodotto finale inibisce una delle prime reazioni (Blocca l'intera via)
POSITIVO
Il prodotto finale agisce da attivatore dell'enzima
MODULAZIONE ENZIMATICA
CONTROLLO ALLOSTERICO
SITO ATTIVO (lega il substrato)
SITI ALLOSTERICI
Legano EFFETTORI/MODULATORI (Attivatori/Inibitori)
Proteine a struttura QUATERNARIA (2+ subunità)
CINETHICA NON MICHAELIS-MENTEN
Grafico Velocità/Substrato = Curva SIGMOIDALE (a "S")
Dovuta a COOPERATIVITÀ (Legame facilita/ostacola siti successivi)
MODIFICAZIONI COVALENTI
REVERSIBILI
FOSFORILAZIONE (Enzimi Chinasi)
DEFOSFORILAZIONE (Enzimi Fosfatasi)
IRREVERSIBILI
Taglio proteolitico di ZIMOGENI (Precursori inattivi)
[ B. QUANTITÀ ] (Sintesi proteica vs degradazione)
[ A. COMPARTIMENTAZIONE ] (Isolamento in distretti cellulari: mitocondri...)
ENZIMI REGOLATORI
(Controllano le tappe chiave)
METABOLISMO TERMINALE(Ciclo di Krebs - Ciclico)
Schema delle Interazioni (Legenda Rapida)
Enzima Allosterico: Sito Attivo + Sito Allosterico → Cambiamento Conformazionale.
Fosforilazione: Gruppo Fosfato → Attiva o Disattiva l'enzima (Modulazione Covalente).
Zimogeno: Taglio del peptide → Enzima Attivo (Irreversibile).
Feedback Negativo: Prodotto Finale Inibisce Enzima 1 della catena.