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TRADUZIONE, Un'altro meccanismo di controllo dell'appaiamento…

- - - - Un ribozima è una molecola di RNA dotata di attività catalitica, capace di accelerare specifiche reazioni biochimiche agendo come un enzima
- - - - il secondo tRNA con l'amminoacido corretto viene scortato dal fattore di allungamento EF-Tu
        
        questo fattore ha un'alta affinità per il ribosoma e per l'amminoacil-tRNA solo quando è lagato al GTP
        
        quando l'appaiamento codone-anticodone è corretto, si formano legami stabili tra le triplette, con conseguente idrolisi del GTP
        
        l'idrolisi del GTP genera un cambio conformazionale: l'estremità 3' del tRNA ruota posizionando l'amminoacido nel sito peptidil-transferasico della subunità maggiore, in stretta vicinanza con il primo amminoacido del tRNA iniziatore
    - - anche questo passaggio richiede GTP
      - EF-Tu e EF-G sono G-protein (a causa della loro affinità per la guanina del GTP (stato accesso) o GDP (stato spento)
    - - EF-Ts è la GEF di EF-Tu
  - - - EF-G 🠖 eEF-G
      - EF-Ts 🠖 eEF1B
      - EF-Tu 🠖 eEF1A
- - - - c'è il tRNA con legata tutta la catena polipeptidica formata fino al quel momento
    - - sito di uscita dell'amminoacido scarico
    - - dove entra il tRNA che porta il nuovo amminoacido
- - - - l'amminoacido iniziatore è la N-formilmetionina (la molecola di acido formico aggiunta favorisce la formazione del primo legame peptidico)
      - l'associazione della subunità minore del ribosoma è facilitata dalla sequenza Shine-Dalgarno (AGGAG) situata circa 7-8 nucleotidi a monte dell'AUG
        
        l'RNA 16S (parte della subunità minore) presenta infatti nucleotidi complementari alla sequenza
      - l'mRNA si aggancia quindi all'emi-sito P
        
        diventerà "sito" quando si aggancerà anche la subunità maggiore
      - entrano in gioco i fattori di inizio IF1, IF2 e IF3
        
        l'associazione di IF3 nell'emi-sito E occlude tale emi-sito creando un ingombro e impedisce l'associazione della subunità maggiore
        
        IF1 si associa all'emi-sito A con la funzione di renderlo indisponibile per la formazione di nuovi legami
        
        IF2 si associa a IF1 che ha la capacità di legare GTP, aumentando così la sua affinità per il ribosoma e per il tRNA iniziatore
      - entrano nel complesso l'mRNA e il tRNA iniziatore (che si aggancia all'emi-sito P) formando il complesso di pre-inizio 30S
      - si dissociano IF3 e IF2 (grazie all'idrolisi del GTP) permettendo l'associazione della subunità maggiore e la formazione del complesso di inizio attivo 70S
    - - il tRNA iniziatore è metionil-tRNA (metionina non formilata)
      - abbiamo le sequenze kozak che aiutano solo ad identificare AUG
        
        la fase di ricerca dell'AUG prende il nome di "processo di scansione"
        
        il tRNA iniziatore solve un ruolo fondamentale nel riconoscere AUG (che comunque si trova all'interno della sequenza kozak)
      - si formano due complessi d'inizio: uno sull'mRNA (a livello del CAP al 5') e uno sulla subunità minore del ribosoma
        
        questi due complessi si uniranno a formare il complesso attivo
      - anche negli eucarioti intervengono diversi fattori di inizio che sono eIF1, eIF1A, eIF2, eIF3 ecc.
        
        il CAP viene riconosciuto dal fattore eIF4E, il quale, a sua volta, lega eIF4G ed eIF4A
        
        dopo tutto questo il tRNA iniziatore, legato al fattore eIF2-GTP, entra nell'emi-sito P formando il complesso di pre-inizio 43S
        
        questo complesso si lega al complesso precedentemente formato sul CAP dando inizio al processo di scansione
        
        una volta trovato AUG, il complesso smette di scivolare e si stabilizza
        
        successivamente viene reclutata la subunità maggiore e il ribosoma subisce modifiche che lo preparano alla fase di allungamento
        
        eIF3 è un proteina voluminosa che si associa alla subunità minore impedendo l'aggancio prematuro con la maggiore
        
        eIF1 ed eIF5 si legano in prossimità dell'emi-sito E
        
        eIF1A si associa in prossimità dell'emi-sito A
      - dopo il processo di scansione avviene quello di circolarizzazione dell'mRNA
        
        resa possibile grazie all'interazione tra il CAP e la coda poli-A dovuta a eIF4G (funge da ponte)
        
        è fondamentale perchè aumenta l'efficienza della traduzione