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PROTEINE - Coggle Diagram

- - - - 5 POLARI CARICHI
      - 5 POLARI NON CARICHI
  - - - corrispondenza successiva ad una STRUTTURA TRIDIMENSIONALE specifica
- - - - R PERPENDICOLARI AD ASSE ELICA+LEGEMI PEPTIDICI PLANARI
        
        STRUTTURA STABILIZZATA DAI LEGAMI A IDROGENO
      - spirale destrorsa
      - DIAMETRO E' COSTANTE
      - COMPATTEZZA ED ELASTICITA'
    - - paralleli o antiparalleli
      - STRUTTURA STABILIZZATA DAI LEGAMI A IDROGENO
      - UN SINGOLO FILAMENTO E' INSTABILE, INSIEME CREANO UN FOGLIETTO
    - - CARBONIO TETRAEDRICO
      - LEGAME PEPTIDICO PLANARE
  - - - LEGAMI IONICI
      - INTERAZIONI IDROFOBICHE
      - PONTE DISOLFURO
        
        RER
        
        PROTEINE EXTRACELLULARI IN AMBIENTE OSSIDANTE
      - LEGAMI A IDROGENO
        
        tra ossatura e catena laterale
        
        da ossatura a ossatura
        
        tra catene laterali
  - - - deriva dalla PROINSULINA, parte A e B
        
        catene unite da ponti disolfuro
      - sequenziamento SANGER
    - - FORMATA DA DIVERSE SUBUNITA' CHE COMPRENDONO PIU' DOMINI
- - - - caratteristiche
        
        RESISTENZA ALLA TRAZIONE ED ESTENSIBILITA'
      - forma
        
        ALLUNGATA
      - struttura
        
        ESTESE STRUTTURE SECONDARIE
    - - caratteristiche
        
        PRESENZA DI DOMICI FUNZIONALI
      - forma
        
        COMPATTA
      - struttura
        
        AVVOLGIMENTI CASUALI
  - - - temperatura
      - forza ionica
      - pH
      - agenti chimici
  - - - nel RER
      - tentativo di ripiegamento dopo averle srotolate all'interno
    - - CONTROLLO QUALITA' CELLULARE
    - - ANEMIA FALCIFORME
        
        MUTAZIONE DI UN AMMINOACIDO CHE RENDE LA PROTEINA INSOLUBILE
        
        PRECIPITAZIONE E MODIFICA LA CONFORMAZIONE
      - ALZHEIMER
      - MUCCA PAZZA
        
        PROTEINA PRIONICA PUO' CONVERTIRE LA VERSIONE CORRETTAMENTE RIPIEGATA NELLA CONFORMAZIONE ANOMALA
        
        creazione di placche insolubili
        
        CONFORMAZIONE CATTIVA CON 2 ALFA E 2 BETA
  - - - la sequenza amminoacidica di molte proteine si è evoluta per far assumere ad essa una conformazione ad elevata stabilità, che conferisce le giuste proprietà chimiche che permettono la giusta funzione