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Tema 8b I - Coggle Diagram
Tema 8b I
Síntesis de proteínas en el RER
La traducción comienza en el citoplasma, pero puede seguir dos caminos
Terminar en el citoplasma
los ribosomas se anclen al RER
Su direccionamiento al compartimento diana se dará en etapas distintas:
Síntesis en el
citosol
(
Traslocación post-traduccional
)
RE
Núcleo
Mitocondria
Peroxisoma
Síntesis en el
RER
(
Traslocación co-traduccional
)
Vía excretora
Membrana
Endosoma
La traslación del ribosoma a la membrana del RER se da por el reconocimiento de una secuencia señal en la cadena de aminoácidos reciente
Una proteína se encarga de reconocer la secuencia señal:
SRP
(Signal Recognition Particle)
La SRP reconoce la señal
Se agrega a su receptor de membrana del RER, que provoca la apertura del translocón
La secuencia señal se separa del resto de la cadena polipeptídica gracias a una
peptidasa
(se continúa la traducción hacia el lumen del RER)
El translocón encargado de "dejar pasar las proteínas" al lumen del RER se denomina
Sec61
Se encuentra cerrado por un dominio "tapón"
Una vez que el ribosoma-péptido naciente entra en contacto con Sec61, el "tapón" se desplaza y se abre el translocón (Sec61*)
Al RER pueden llegar proteínas sintetizadas previamente en el citosol
Se trata de un proceso diferente en el que intervienen el complejo Sec63 y la Chaperona BiP, presente en el lumen del RER
La secuencia señal se reconoce y el péptido comienza a trastocarse en el translocón (
Sec61*
), posteriormente se elimina la secuencia señal del péptido
El complejo Sec63 recluta a las chaperonas BiP mediante la desfosforilación de su ATP, provocando que las BiP se unan al péptido
Las BiP "tiran" del péptido hacia el lumen del RER
Síntesis de proteínas transmembrana
Las proteínas transmembrana del sistema de endomembranas se sintetizan en el RER mediante
traslocación co-traduccional
Mediante la traducción, los elementos transmembrana salen del translocón hacia la bicapa del RER
La inserción de estos elementos a la bicapa viene dado por su secuencia (20-25 aminoácidos hidrófobos)
Como norma general, el extremo con mayor número de aminoácidos se quedará posicionado en la cara citosólica, mientras que la otra en el lumen
El tamaño y plegamiento del extremo N-terminal también determina su posición
Tipos
Tipo I: extremo N-terminal corto sin plegar y
mayor número de aminoácidos positivos post-membrana (lumen)
. Su secuencia señal
es escindible
Tipo II: Extremo N-terminal largo y semiplegado y
mayor número de aminoácidos positivos pre-transmembrana (citosol). No presenta secuencia señal escindible
Tipo III: extremo N-terminal corto sin plegar y
mayor número de aminoácidos positivos post-membrana (lumen)
. Su secuencia señal
no es escindible
La secuencia señal de los tipos II y III es el primer fragmento transmembrana (SRP)
Ancladas por C-terminal: su síntesis se lleva a cabo en el citosol y una vez sintetizadas la proteína
Get3
reconoce la "cola" hidrófoba y es traslocada en la membrana al interaccionar con
Get1
y
Get2
(desfosforilación del ATP del Get3)
Tipo IV: proteínas de paso múltiple
2 tipos de dominios transmembrana:
Dominios SA (secuencia señal de anclaje)
Dominios STA (secuencia señal de anclaje y detención de traslocación)
Ancladas a GPI
su síntesis se da mediante SRP y traslocación co-traduccional (dominio STA en el extremo C-terminal)
Las GPI transamidasas catalizan el corte del extremo C-terminal y la unión covalente a
GPI
Modificaciones post-traduccionales: RE y Golgi
Las proteínas sintetizadas o que han pasado por el lumen del RER pasan por procesos de plegamiento mencionados previamente
Formación de puentes disulfuro
Escisiones proteolíticas
Plegamiento mediante chaperonas (BiP)
N-glicosilaciones (adición de azúcares)
Solo las proteínas que han sido plegadas y modificadas correctamente pasan al aparato de Golgi
Las proteínas que no cumplen los requisitos son trasladadas al proteasoma (citosol)
Muchas proteínas requieren la adición de oligosacáridos para poder realizar su función y llevar a cabo un plegamiento correcto
Unión del oligosacárido a la proteína mediante
N-acetilglucosamina
Los oligosacáridos se transfieren a las proteínas que se están formando en el residuo de la asparagina
Enzima oligosacárido transferasa: traslada el oligosacárido desde el precursor:
dolicol-oligosacárido
Este precursor se sintetiza en la cara citosólica del RER
Se trasloca mediante flipasas al lumen
Las N-glucosilaciones actúan como
mecanismo de control de plegamiento
Los residuos de glucosa son reconocidos por la chapetona
calnexina
(dominio
lectina
)
Se disocian los residuos, si la proteína está mal plegada, se asocia con la enzima,
glucosil transferasa
Modificaciones en el Golgi
Las modificaciones que se dan en el Golgi son de adición/eliminación de residuos o grupos moleculares
La principal modificación es la
O-glucosilación
Enlace O-glucosídico entre N-acetilgalactosaminas y residuos
serina/tirosina/treonina
Otras modificaciones
Fosforilación oligosacáridos: manos-6-fosfato lisosomal
Sulfatación de aminoácidos y glúcidos: GAGs y proteoglucanos
Hidroxilación de aminoácidos: hidroxilación pro-colágeno