Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
PROTEINE - Coggle Diagram
PROTEINE
funzioni principali
Regolatrice → ormoni e enzimi
Contrattile → actina e miosina per il movimento
Protettiva → anticorpi, fattori della coagulazione
Trasporto → emoglobina, transferrina
Strutturale → cheratina, collagene
Classificazione
Polari → idrofili, senza carica (Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln)
Carichi positivamente → basici (Lys, Arg, His)
Apolari → idrofobici, affini ai lipidi (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Pro, Met)
Carichi negativamente → acidi (Asp, Glu)
struttura di base
I polimeri sono peptidi (catene corte) o proteine (catene lunghe)
Si uniscono tramite legame peptidico (reazione di condensazione)
I monomeri sono gli amminoacidi
amminoacidi
Nei mammiferi: 20 tipi di α-amminoacidi
Presentano un carbonio centrale (α) legato a:
gruppo amminico (NH2) → basico
atomo di idrogeno
catena laterale R (variabile per ciascun amminoacido)
gruppo carbossilico (COOH) → acido
Zwitterione: in soluzione fisiologica, l’amminoacido è elettricamente neutro perché
il gruppo amminico lo acquista (NH₃⁺)
il gruppo acido perde H⁺ (COO⁻)
chiralità
Tutti chirali tranne la glicina
Tutti appartengono alla serie L (gruppo NH₂ a sinistra)