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Enzimi - Coggle Diagram

- - - - Catalizzano reazioni redox
      - Esempio: deidrogenasi, NAD+, NADP+
    - - Trasferiscono gruppi funzionali
      - Esempio: chinasi, transaminasi
    - - Rompono legami tramite acqua
      - Esempio: proteasi, esterasi
    - - Eliminano o aggiungono gruppi senza idrolisi
      - Esempio: decarbossilasi
    - - Interconvertono isomeri
      - Esempio: mutasi, racemasi
    - - Formano legami con consumo di ATP
      - Esempio: DNA ligasi
  - - - Assoluta → un solo substrato
      - Relativa → più substrati simili
    - - Cavità con amminoacidi specifici
    - - Chiave-serratura
      - Adattamento indotto
  - - - Concentrazione di substrato e enzima
      - pH
      - Temperatura
      - Prodotti e ormoni
    - - Modifica permanente dell'enzima (veleni)
    - - Competitiva → competizione per il sito attivo
      - Non competitiva → legame in sito diverso
    - - Sito allosterico per effettori positivi o negativi
      - Feedback → il prodotto finale inibisce la via metabolica
    - - Fosforilazione o defosforilazione (enzimi già presenti)
      - Modulazione della sintesi o degradazione enzimatica
  - - - Ioni metallici
      - Coenzimi derivati da vitamine
    - - Intracellulari → citoplasma, organuli, membrane
      - Extracellulari → secreti come zimogeni (precursori inattivi)
  - - - V0 = Vmax * [S] / (Km + [S])
    - - Km basso → alta affinità
      - Km alto → bassa affinità
  - - - Catalizzano la stessa reazione con diversa Km o regolazione
      - Esempio: esochinasi vs glucochinasi
    - - Più enzimi cooperano in una stessa via metabolica
      - Aumentano l'efficienza e la velocità complessiva