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Proteine - Coggle Diagram

- - - - Carbonio α legato a:
        
        gruppo amminico (-NH2)
        
        gruppo carbossilico (-COOH)
        
        atomo di idrogeno
        
        catena laterale R (variabile)
    - - Chiralità → isomeri ottici (serie L nelle proteine)
      - Comportamento anfotero → possono agire da acidi e basi
      - Forma zwitterionica a pH fisiologico (COO- e NH3+)
    - - Alifatici non polari
      - Aromatici
      - Polari non carichi
      - Polari carichi positivamente
      - Polari carichi negativamente
    - - Essenziali → da introdurre con la dieta (9)
      - Non essenziali → sintetizzabili
      - Semi-essenziali → sintetizzabili ma utili da assumere
    - - pH al quale la molecola ha carica netta nulla
      - Calcolato come media dei pKa dei gruppi ionizzabili
    - - Precursori metabolici
      - Molecole di segnale
      - Costituenti di coenzimi e ormoni
  - - - Formato tra gruppo carbossilico e gruppo amminico
      - Reazione di condensazione (rilascio di H2O)
      - Catalizzata dai ribosomi
    - - Estremità ammino-terminale (inizio)
      - Estremità carbossi-terminale (fine)
    - - Dipeptidi (2 amminoacidi)
      - Oligopeptidi (pochi amminoacidi)
      - Polipeptidi (catene lunghe)
    - - Glutatione → antiossidante cellulare
      - Carnosina, Anserina → muscolo e cervello
      - Aspartame → dolcificante artificiale
    - - Rottura del legame peptidico
      - Enzimatica (proteasi) o chimica
  - - - Enzimi
      - Proteine di trasporto
      - Recettori
      - Contrazione muscolare
    - - Tramite modifiche conformazionali rapide
      - Tramite sintesi o degradazione proteica (più lenta ma duratura)
  - - - Struttura primaria
        
        Sequenza lineare degli amminoacidi
        
        Determinata dalla sequenza del gene
        
        Influenza tutte le strutture successive
      - Struttura secondaria
        
        Ripiegamenti regolari stabilizzati da legami idrogeno
        
        Tipi principali
        
        α-elica
        
        Struttura destrorsa
        
        Stabilizzata da legami H ogni 4 residui
        
        Catene R sporgono radialmente
        
        Esempio: cheratina
        
        Foglietto β
        
        Struttura planare
        
        Catene parallele o antiparallele
        
        Stabilizzata da legami H tra catene
        
        Esempio: fibroina della seta
      - Struttura terziaria
        
        Organizzazione tridimensionale complessiva
        
        Interazioni che stabilizzano:
        
        Legami idrogeno
        
        Interazioni ioniche
        
        Forze di van der Waals
        
        Interazioni idrofobiche
        
        Ponti disolfuro (Cys-Cys)
        
        Tipi
        
        Proteine globulari → enzimi, recettori
        
        Proteine fibrose → cheratina, collagene
      - Struttura quaternaria
        
        Associazione di più catene (subunità)
        
        Interazioni deboli (non covalenti)
        
        Esempio: emoglobina (4 subunità + gruppi eme)