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LAS PROTEÍNAS - Coggle Diagram

- - - - Accesible
      - Celula, organelo, membrana
      - Tejido u organo
      - Animal, planta o un microorganismo
    - - Disgregación
        
        Suave
        
        Lisis celular
        
        Rompimiendo osmotico con agua o etanol
        
        Digestión enzimatica
        
        De la pared celular con Lisozima
        
        Solubilización química
        
        De la pared celular con solventes como tolueno
        
        Da a lugar a un extracto celular crudo
        
        Moderada
        
        Homogenización con cuchillas
        
        Trituración abrasiva
        
        Vigorosa
        
        Prensa french
        
        Ultrasonido
  - - - Con DNAsa y cetona al 55% respectivamente
      - Se obtiene
        
        Mezcla de proteínas
        
        Para concentrar con base en
        
        Solubilidad
        
        precipitación
        
        Por punto isoelectrico
        
        Con sales neutras (Salting out)
        
        Inducida por calor
        
        Inducida por pH
        
        Con polimeros solubles en agua
        
        Con polielectrolitros sinteticos y naturales
        
        Carga neta
        
        Cromatografía de intercambio ionico
        
        Peso molecular
        
        Cromatografía de filtración en gel/ de exclusión molecular
        
        Centrifugación zonal/ en gradiente de densidad
  - - - Cromatografía de afinidad
      - Inmunoprecipitación
      - SDS PAGE y PAGE en gradiente
        
        recogidas mediante
        
        Electroelución
      - Isoelectroenfoque
      - Cromatografia liquida rápida de proteínas (FPLC)
  - - - para medir actividad biológica
- - - - unidas por el enlace peptidico
      - Homologa
        
        Secuencias con alta similitud y con un ancestro en común
      - Analoga
        
        Secuencias con alta similitud sin relación evolutiva
      - Puede tener
        
        Sustitución conservativa: cambio de aminoacidos con características similares (Polar por polar)
        
        Residuos no conservados: aminoacidos que cambian drasticamente
        
        Residuos invariantes: aminoacidos que no cambian de posición entre especies
  - - - Alfa helices
        
        mide 5.4 amstrongs
        
        Los forman aminoacidos no polares
        
        Conformado de 9 a 12 aminoacidos
        
        Entre el oxigeno del 1° aminoacido y el hidrogeno del 4° aminoacido
      - Helice 310
        
        Estructura más estrecha
        
        Entre el oxigeno del 1° aminoacido y el hidrogeno del 3° aminoacido
      - Helice pi (4.4 16)
        
        Entre el oxigeno del 1° aminoacido y el hidrogeno del 5° aminoacido
        
        Estructura más ancha
      - Beta plegadas
        
        Antiparalela
        
        más estable
        
        paralela
      - Giros
        
        Beta
        
        compuesto de 4 aminoacidos
        
        Tipo 1
        
        El segundo aminoacido es prolina
        
        Tipo 2
        
        El tercer aminoacido es glicina
        
        gamma
        
        compuesto de 3 aminoacidos
    - - supersecundaria
        
        son combinaciones de dos o más elementos de estructura secundaria
        
        Hélice-bucle-hélice: Dos hélices alfa conectadas por un bucle.
        
        Llave griega: Un patrón de cuatro láminas beta.
        
        Barril beta: Una estructura de láminas beta que se pliegan para formar un cilindro.
  - - - Enlaces ionicos, hidrofobicos, dipolos o de Van der Waals, puentes disulfuro
    - - Globulares
        
        contienen motivos
        
        alfa
        
        alfa/beta
        
        alfa + beta
        
        beta
        
        hemoglobina
      - Fibrosas
        
        queratina, fibroina de seda, colageno
  - - - como
        
        GROEL/ES, poro nuclear, topoisomerasa II
    - - con ejes imaginarios
        
        1 eje
        
        Ciclica C2
        
        3 ejes
        
        Dihedral
- - - - Proteínas globulares, albuminas, enzimas, hormonas etc.
  - - - como
        
        Lipidos, carbohidratos o iones metalicos
      - ejemplo
        
        Lipoproteínas, glicoproteínas, metaloproteínas
- - - - aminoacidos no proteícos
        
        según la posición del grupo amino
        
        Alpha (α)
        
        El grupo amino está unido al carbono alfa
        
        Beta (β )
        
        El grupo amino está unido al carbono beta
        
        β-Alanina
        
        Presente en la vitamina ácido pantoténico
        
        Gamma (γ)
        
        El grupo amino está unido al carbono gamma
        
        GABA: Acido γ-aminobutirico, neurotransmisor central inhibidor
        
        Delta (δ)
        
        El grupo amino está unido al carbono delta
        
        Según su configuración
        
        D
        
        Grupo amino a la derecha
        
        como
        
        D-Alanina y D-Glutamato
        
        En la pared celular de bacterias
        
        En anfibios y reptiles
        
        D-Fenilalanina
        
        En el antibiotico gramicidina S
        
        L
        
        Grupo amino a la izquierda
        
        como
        
        L-Ornitina
        
        Estimula la liberación de hormona de crecimiento
        
        Intermediario del metabolismo de aminoacidos
        
        L-Citrulina
        
        Participación en el ciclo de la urea
        
        Intermediario de la sintesis de Arginina
        
        Homoserina y homocisteína
        
        Participan en la síntesis de Metionina y Treonina
        
        L-DOPA
        
        Precursor de la dopamina, derivado de la Tirosina
      - Aminoacidos proteícos
        
        se clasifican a su vez por
        
        Por su esencialidad
        
        No esenciales: las sintetizamos
        
        Alanina, asparagina, aspartato, glutamato, serina
        
        Esenciales: las adquirimos por el alimento
        
        Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano y valina
        
        Esenciales condicionados
        
        Arginina, cisteina, glutamina, cisteina, prolina y tirosina
        
        Por su grupo R
        
        No polares
        
        Cadena lateral alifatica
        
        Ala, Val, Leu, Ile, Met, Gly, Pro, Cys
        
        Cadena lateral aromatica
        
        Phe, Trp, Tyr
        
        Polares
        
        Cadena lateral con carga
        
        Positiva (Basicos)
        
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        Negativa (Acidos)
        
        1 more item...
        
        Cadena lateral sin carga
        
        Asn, Gln, Ser, Thr, Cys, Tyr
        
        son 20
        
        Pueden
        
        Modificarse postraduccionalmente
        
        para funcionar bajo condiciones adversas
        
        Como
        
        Selenocisteína
        
        Desmosina
        
        Permanecer inalterables
        
        Son alfa aminoacidos
        
        y presentan
        
        quiralidad
        
        que les otorga
        
        actividad optica, pueden rotar el plano de la luz
    - - Enlace peptidico (amida)
        
        Es un enlace plano, más rigido y más corto que el enlace C-N normal
        
        Es un equilibrio entre el enlace pi y enlace sigma
- - - - Reacción de edman
      - Proteolisis especifica
      - HPLC
      - Espectrometria de masas
        
        MALDI TOF
        
        ESI MS
        
        MS/MS
- - - - Necesitamos una proteína pura y cristalizada
    - - Para proteínas pequeñas estables y sin agregar
- - - - N-glicosilaciones
        
        Abundante en animales, plantas, hongos y procariotes
        
        Unión de N-acetilglucosamina a la asparagina
      - O-glicosilaciones
        
        Solo en animales
        
        Unión de N-acetilglucosamina a la serina/treonina