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ENZIMI, Screenshot 2025-07-17 at 16.55.15, Screenshot 2025-07-17 at 16.55…
ENZIMI
FEEDBACK
POSITIVO
NON-OMEOSTATICI
INTENSIFICA UN PROCESSO IN SEGUITO AGLI STIMOLI RICEVUTI
NEGATIVO
PRODOTTO FINALE SUPERA UNA CONCENTRAZIONE E INIBISCE L'ATTIVITÀ DEL PRIMO ENZIMA
OMEOSTATICI
CARATTERISTICHE
TRANSFERASI
TRASFERIMENTO DI UN GRUPPO SPECIFICO
IDROLASI
IDROLISI DI UN SUBSTRATO
OSSIDOREDUTTASI
TRASFERIMENTO DI ELETTRONI DA UN SUBSTRATO ALL'ALTRO
ISOMERASI
VARIAZIONE DELLA FORMA MOLECOLARE DEL SUBSTRATO
LIASI
RIMOZIONE O ADDIZIONE DI UN GRUPPO SUBSTRATO
LIGASI
UNIONE DI 2 MOLECOLE CON FORMAZIONE DI NUOVI LEGAMI
ENERGIA DI ATTIVAZIONE
TEORIA CINETICA DELLE COLLISIONI
TEORIA DEL COMPLESSO ATTIVATO (STATO DI TRANSIZIONE)
REAGENTI FORMANO UN COMPLESSO ATTIVATO INSTABILE
ENERGIA NECESSARIA PER ROMPERE I LEGAMI PRESENTI NEI REAGENTI
GLI ENZIMI AUMENTANO LA VELOCITÀ DI UNA REAZIONE, ABBASSANDO L'EA
AFFINITÀ
MICHAELIS - MENTEN
LA COSTANTE (KM)
CONCENTRAZIONE DI SUBSTRATO ALLA QUALE LA VELOCITÀ È PARI ALLA VELOCITÀ MAX DIVISO 2
VALORI DI KM
AFFINITÀ DI UN ENZIMA PER UN SUBSTRATO
BASSO
ALTÀ AFFINITÀ
ALTO
BASSA AFFINITÀ
VELOCITÀ DI REAZIONE
CINETICA ENZIMATICA
TEMPERATURA
PRESENZA DI INIBITORI
PH
CONCENTRAZIONE DELL'ENZIMA
CONCENTRAZIONE DEI SUBSTRATI
PH E TEMPERATURE
IL RISCALDAMENTO AUMENTA LA VELOCITÀ DI UNA REAZIONE ENZIMATICA
FUNZIONI
CATALIZZATORI
RIBOZIMI
COSTITUITI DA RNA
ABZIMI
ANTICORPI
ENZIMI
MODULABILI
PIÙ SPECIFICO
PIÙ EFFICIENTE
ENERGIA LIBERA
ENERGIA LIBERA DI GIBBS
=0
EQUILIBRATA
0
NON-SPONTANEA (ENDOERGONICA)
<0
SPONTANEA (ESOERGONICA)
STRUTTURA ENZIMATICA
SITO ATTIVO A CUI SI LEGA IL SUBSTRATO
COMPONENTI CHIMICI
COENZIMI
COMPOSTI ORGANICI
COFATTORI
IONI
GRUPPI PROSTETICI
GRUPPI MOLECOLARI
FORME
APOENZIMA
SENZA COFATTORE
OLEOENZIMA
FORMA COMPLETA
INTERAZIONE SITO ATTIVO-SUBSTRATO
MODELLO CHIAVE-SERRATURA
ENZIMA E SUBSTRATO SONO COMPLEMENTARI
MODELLO DELL'ADATTAMENTO INDOTTO
SUBSTRATO RIMODELLA L'ENZIMA
INIBIZIONE
INIBITORE NON-COMPETITIVO
ENTRA NEL SITO ALLOSTERICO ALTERANDO LA CONFORMAZIONE DELL'ENZIMA
REGOLAZIONE ALLOSTERICA
COOPERITÀ NEGATIVA
MINORE È LA CAPACITÀ DI LEGAME
COOPERITÀ POSITIVA
MAGGIORE È LA CAPACITÀ DI LEGAME
INIBITORE COMPETITIVO
COMPETE CONTRO IL SUBSTRATO PER IL SITO ATTIVO
