Please enable JavaScript.

Coggle requires JavaScript to display documents.

Лекция 1 - Coggle Diagram

- - - - Сократительная (актин, миозин)
      - Рецепторная (Гликопротеины)
      - Энергетическая
      - Защитная (белки-антитела, фибриноген)
      - Резервная (питательная - казеин)
      - Структурная (коллаген, кератин и др)
      - Классификация белков
        
        Свойства белков
        
        Не способны к диализу (прохождение через полупроницаемые биомембраны). Очистка примесей
        
        Термолабильны (Свыше 40 градусов => денатурация)
        
        Высокая молекулярная масса от 10.000 до нескольких млн Да
        
        Имеют заряд в зависимости от PH среды и аминокислотного состава
        
        Гидратная оболочка, за счёт гидрофильных групп, определяет стабильность белковой молекулы в растворе
        
        Растворы белков имеют: низкое осмотическое давление, высокую вязкость, низкую скорость диффузии
        
        Сложные белки (Белок + простетическая группа): Хромо, фосфо, глико, липо, нуклео, металло - протеины
        
        Простые белки: альбумины, глобулины, гистоны, протамины
      - Гормональная (гормоны гипофиза, ПЖЖ и другие)
      - Каталитическая (ферменты)
      - Транспортная (гемоглобин)
  - - - Пептидная связь: 1) плоская, атомы C, O. N и H лежат в одной плоскости, 2) жёсткая, так как расстояние между C и N является промежуточным между простой(одинарной) связью и двойной, поэтому вращение вокруг C-N связи невозможно 3) Имеет цис и транс форму относительно альфа углеродных атомов, расположенных по обе стороны от этой связи. Но предпочтительнее транс форма
        
        При этом аминокислотная последовательность уникальна для каждого белка, из-за чего замена аминокислот приводит не только к структурным перестройкам, но и к изменениям физико-химических свойств и биологических функций.
      - Вторичная структура белка - способ скручивания первичной структуры белка в спиральную или какую либо другую конформацию, стабилизируемая водородными связями между пептидными CO и NH группами одной цепи или смежных полипептидными цепями, дисульфидными связями в местах расположения цистеина
        
        Типы вторичных структур: альфа спираль; бета складчатая структура; неупорядоченный блок
        
        Альфа спираль- где 18 а.к образуют 5 витков спирали. Где 1 виток 3,6 А.К, h = 0.54
        
        Очень плотная упаковка скрученной полипептидной цепи. Но в белках мы встретим только правые альфа-спирали
        
        Бета складчатая структура или "складчатый лист" - ассоцияат вытянутых зигзагообразных пептидных цепей, стабилизированный межцепочечными водородными связями CO-NH связями
        
        Бывает в виде паралельной и антипаралельной структуры
        
        Третичная структура - пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определённом объёме. Определяется первичной структурой. Что обуславливает биологические свойства белков
        
        Четвертичная структура - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой(или разной) первичной, вторичной и третичной структурами и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекурного образования. Такая молекула носит название мультимер и содержит четкое кол-во субъединиц: 2,4,6,8 и тд. Связи дисульфидные, водородные, ионные
        
        В образовании данной структуры участвуют: Ковалентные связи - пептидные и дисульфидные; полярные - водородные, ионные(Э.С напряжения); неполярные или ван дер вальсовы между R аминокислот
        
        Фолдинг белков - процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру. Данный процесс протекает с участием специальной группы белков, шапероны(а также синтез белков), которые также препятствуют нежелательному взаимодействию белков с другими белками, молекулами клетки и сопровождающих их до окончательного формирования нативной структуры.
        
        Белок -> Шапероновый комплекс и связь с гидрофобными радикалами апикальных учатсков Ш-60 -> изоляция и перебор всех возмонжных конформаций белка, пока не будет найдена единственная, энергетически наиболее выгодная конформация
        
        Белки теплового шока - шапероны учатсвующие в защите от денатурирующих воздействий(высокая температура, гипоксия, инфекция, УФО, изменение pH среды, действие тяж мет). Они способствуют ренатурации белка из за высокого сродства к гидрофобным учатскам частично денатурированных белков
- - - - Динамическая - исследование превращений веществ в организме и значение этих превращений для процессов жизнедеятельности
      - Функциональная - изучение связи химических процессов с физиологическими функциями
      - :Статическая - изучение состава, структуры и свойства биологических соединений
    - - Проведение разработки новых методов и средств диагностики и лечения наследственных заболеваний, канцерогенеза, природы онкогенов
      - Изучение молекулярных основ памяти, психики, биоэнергетики, питания и целый ряд других задач
      - Биотехнологическую, то есть создание фарм-их препаратов (гормонов, ферментов)