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proteine - Coggle Diagram

- - - - PLANARE tutti gli atoni si trovano sullo stesso piano, OSSIGENO e IDROGENO sono sullo stesso piano su lati opposti TRANS
      - Un filamento peptidico è un alternarsi di piani rigidi con punti di perno che lasciano una certa possibilità rotazionale l Essi corrispondono ai carboni alfa in corrispondenza dei quali si formano gli angoli diedri che si trovano all'intersezione dei due piani . Negli amminoacidi sono due:
        Psi e fi (PSI tra carbonio alfa e gruppo carbossilico, FI tra carbonio alfa e gruppo amminico)
        
        le varie combinazioni di questi angoli diedri possono essere rappresentate nel grafico di RAMACHANDRAN . egli studiò un angolo diedro in funzione dell'altro distinguendo 4 quadranti.
        
        CONFORMAZIONI PERMESSE. la combinazione di valori porta a far assumere alla proteina una struttura energicamente stabile.
        -l'ASIMMETRIA è dovuta dal fatto che gli amminoacidi sono molecole chirali quindi asimmetrici, quindi le rotazioni non sono equivalenti su entrambi i lati del grafico .
        -solo la glicina ha un grafico SIMMETRICO.
      - RIGIDO perche ha un parziale carattere di doppio legame (PERCHè GLI ELETTRONI SUL DOPPIETTO LIBERO DELL'AZOTO POSSONO DELOCALIZZARSI )che non gli permette la libera rotazione, LIMITA il numero di conformazioni possibili. .)
        
        se intorno a tutti i legami fosse possibile la libera rotazione, ci sarebbe un numero alto di conformazioni possibili.,
        
        la rotazione intorno al doppio legame è limitata anche dalla chiralità degli amminoacidi e dall'ingombo sterico
  - - - PARAMETRI IMPORTANTI
        -LARGHEZZA numero di amminoacidi ogni giro , quasi sempre 3,6
        -PASSO corrisponde alla disanza tra 2 giri. se la distanza tra ogni amminoacidico è 1,5 amstrong e ogni giro ha 3,6 residui. il passo è 1,5x3,6=5,4
        
        i legami che permettono questa particolare struttura ci sono i LEGAMI IDROGENO INTRACATENA che si instaurano tra gruppo amminico del 1 amminoacido, e ossigeno carbonilico del 4 amminoacido. si formano circa 3, 4 legami idrogeno intracatena per ogni giro.
        
        ogni segmento presentante una struttura ALFA ELICA è un *dipolo perche presenta una parziale carica negativa sull'amminoacido CARBOSSI TERMINALE , e una parziale carica positiva sull'amminoacido N TERMINALE .
        
        RICORDA, l tendenza di una proteina a formare l'ALFA ELICA dipende dal tipo di amminoacido. la vicinanza tra 2 amminoacidi aventi catene laterali con stessa carica impediscono al filamento di assumere l'alfa elica.
        -LA PROLINA ha l'atomo di azoto bloccato nella formazione dell'anello rigido e ha due conseguenze:
        
        non permette la formazione di legami idrogeno,
        -il gruppo amminico è privo di libertà rotazionale perchè è parte di un anello ciclico
        LA GLICINA: ha una flessibilità conformazionale superiore, i suoi polimeri assumono conformazioni avvolte casualmente
        
        GRAFICO DI RACHAMANDRAN
        
        fi -57
        -psi -47 quadrante in basso a sinistra
  - - - FOGLIETTO B antiparallela i segmenti hanno direzionalità opposta. i legami a idrogeno si trovano perfettamente frontali. . sono più stabili.
        -fi -139
        -psi +135
    - - un foglietto b è stabilizzato da interazioni a idrogeno intercatenarie che si formano tra OSSIGENO CARBONILICO ex carbossilico che ha formatoil legame peptidico
        e IDROGENO AMMINICO che si trova più o meno frontalmente così da favorire la stabilità chimica e termodinamica
        
        in maniera alternata i residui amminoacidici presentano le proprie catene laterali al di sopra e al di sotto del foglietto b. quetsa alternanza ha lo scopo di garantire il minimo ingombro sterico e favorire una maggiore stabilità termica
  - - - ESPERIMENTO DI ANFISEN: esso prese una ribonucleasi nella sua conformazione nativa con 4 ponti disolfuro. l'esperimento prevedeva l'aggiunta di un agente denaturante cioè l'urea capace di rompere i ponti disolfuro.
        
        inizialmente la proteina riesce a contrastare l'effetto del denaturante ma a quantità più grandi si va a denaturare velocemente
        -successivamente per rinaturare la proteina ANFISEN rimosse gli agenti denaturanti, e la proteina messaa in solufzione fisiologica riacquistò la sua conformazione nativa. anche a dimostrazione che ne essiste solo 1
        
        PARADOSSO DI LEVINTHAL eglii suppose che il folding avvenisse per TENTATIVI E PER ERRORI 10 alla 18 miliardi di anni questa toeria nasce in realtà per confutare a teoria di anfisen, ma dimostrò il contrario .
        se una proteina provasse tutte le conformazioni possibili per trovare la struttura tridimensionale corretta impiegherebbe un tempo astronomicamente lungo. invece le proteine si ripiegano in pochi millisecondi INVECE IL RIPIEGAMENTO NON è CASUALE:
        -ci sono percorsi preferenziali perchè alcuni intermedi sono più stabili
        -la proteina scivola verso la conformazione ad energia minima
  - - - un tipico spettro oltre a far riferimento alle ztrutture alfa elica e beta foglietto , può far riferimento anche al RANDOM COIL. in tutte le proteine ci sono regioni non organizzate in maniera precisa , ma che hanno avvolgimento casuale.
        
        GRAFICO DI UNO SPETTRO
        -asse delle ascisse vengono rappresentate le lunghezze d'onda
        -asse delle ordinate viene rappresentato il D**ELTA EPSILON che corrisponde alla differenza di assorbimento della specie chimica analizzata
- - - - LE INTERAZIONI SONO:
        sono ad ampio o largo raggio e si chiamano cosi perché si possono instaurare anche tra amminoacidi terminali o tra amminoacidi di catene differenti.
        si tratta di interazioni deboli come:
        -ponti idrogeno , legami ionici, ponti salini , interazioni idrofobiche,forza di van der wallls
        
        PONTI DISOLFURO sono un'eccezione ai legami deboli sono deboli legami covalenti .
        essi si instaurano ogni volta che 2 cisteine si trovano in posizione ottimale e vanno incontro a ossidazione. :
        
        PONTI IDROGENO 3 tipi :
        -tra 2 catene laterali,
        -tra 1 catena laterale e 1 gruppo della catena principale,
        tra 2 gruppi della catena pricipale.
    - - GLOBULARI (forma pseudosferica hanno strutture terziarie che differiscono per la struttura secondaria sia per la funzione
        
        fanno parte ENZIMI, ANTICORPI, PROTEINE RECETTORIALI . esse subiscono un processo di ripiegamento detto FOLDING
      - FIBROSE (forma allungata ) organizzazione terziaria semplice
        hanno una struttura super secondaria che deriva dalla ripetizione consecutiva della struttura secondaria stessa:
        -nella maggior parte dei casi la struttura secondaria è la stessa
        -numero limitato di funzioni
      - esistono anche le PROTEINE DI MEMBRANA E INTRISICAMENTE DISORDINATE
    - - CRISTALLOGRAFIA A RAGGI X permette di studiare la struttura tridimensionale di una proteina.
        -CRISTALLOGRAFIA perchè il modello per l'applicazione è il cristallo della proteina
        -raggi x perche la proteina viene fatta attraversare da un fascio di raggi X
        
        passaggi
        
        CRISTALLIZZAZIONE per poter analizzare la proteina, bisogna cristallizzarla ovvero purificarla
        -si ritaglia il frammento si gel corrispondente alla banda più grande
        -si eluisce la proteina
        -si eliminano tutte le molecole di solvente , cosi da ottenere un modello solido, ovvero il cristallo.
        
        DIFFRATTOMETRO
        -ottenuto il cristallo lo si pone nel diffrattometro tra la sorgente di raggi X e un pannello in grado di raccogliere le onde di diffrazione derivanti dal cristallo.
        
        Llo strumento restituisce una mappa di densità elettronica che viene quantificata con l'EQUAZIONE DI BRAGG - n lambda = 2dsen teta dove: teta è l'angolo che si forma tra un fascio di radiazioni e l'altro, d la distanza tra due atomi disposti ordinatamente, lamba la lunghezza d'onda QUESTA LEGGE DEFINISCE LA CONDIZIONE AFFINCHE SI ABBIA UNA DIFFRAZIONE COSTRUTTIVA, se è distruttiva non si ottiene alcuna mappa
        
        NB il cristallo è formato da un numero enorme di molecole con la stessa orientazione in questo modo le onde DIFFRATTE si sommano e SI VERIFICA UN'AMPLIFICAZIONE DEL SEGNALE GRAZIE AL PERFETTO ORDINE
        
        LIMITI DELLA CRISTALLOGRAFIA la proteina è completamente disidratata e magari la proteina cristallizzata è lontana dalla proteina che cogliamo analizzare
        
        SUPERAMENTO: RISONANZA MAGNETICA NUCLEARE : essa tiene conto dello spin magnetico di atomi e si parte da una proteina in fase acquosa.
- - - - es complesso 1 della catena respiratoria
    - - EMOGLOBINA è:
        -oligomerica protomerica