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Inhibición Enzimática - Coggle Diagram

- - - - -Análogos del sustrato que se unen al centro activo y luego reaccionan.
        -Alta especificidad.
        Ej: TPCK (modifica la histidina de la quimotripsina).
    - - -El inhibidor es procesado como un sustrato normal, pero luego se convierte en un compuesto reactivo que inactiva la enzima.
        Ej: Penicilina (inhibe la transpeptidasa bacteriana).
    - - -Reaccionan con grupos funcionales específicos del centro activo.
        Ej: Diisopropilfluorofosfato (inhibe serina en serin-proteasas).
    - - -Se parecen a la forma de la enzima cuando cataliza la reacción.
        -Se unen fuertemente y bloquean la acción.
        Ej: Inhibidores de proteasas del VIH.
- - - - -El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo.
        -Estructura similar al sustrato.
        -Aumenta Km, no afecta Vmáx.
        Ej: Metotrexato (análogo del folato)
    - - -El inhibidor se une a un sitio diferente al centro activo.
        -Puede unirse tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato.
        -Disminuye Vmáx, no cambia Km.
        Ej: Enzimas alostéricas
    - - -El inhibidor solo se une al complejo enzima-sustrato (ES).
        -Disminuye Km y Vmáx proporcionalmente.
        Ej: Inhibidores de enzimas multisustrato.