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GLI AMMINOACIDI - Coggle Diagram
GLI AMMINOACIDI
AMMINOACIDI SPECIALI
E NON PROTEINOGENICI
GABA: neurotrasmettitore inibitorio (deriva dal glutammato)
Orinitina, Citrullina: coinvolti nel ciclo dell'urea
L-Carnitina: trasporta acidi grassi nei mitocondri
β-Alanina con istidina forma carnosina, tampone muscolare
Idrossiprolina, Idrossilisina: presenti nel collagene,
modificate post-traduzionalmente
Taurina: coinvolta nei sali biliari,
presente nei muscoli e in energy drinks
Selenocisteina (Se-Cys): 21° amminoacido, presente in selenoproteine (antiossidanti)
STRUTTURA E
PROPRIETA' GENERALI
esistono enantiomeri D e L --> solo L nelle proteine
il
carbonio α (Cα)
è chirale
glicina
: unico amminoacido non chirale, R = H
ionizzazione
dipendente dal pH
pH acido: entrambi i gruppo protonati --> carica positiva
pH fisiologico: forma zwitterionica
pH basico: gruppo amminico deprotonato --> carica negativa
struttura comune
degli α-amminoacidi
tutti legati al carbonio α
gruppo R (catena laterale, variabile)
atomo di idrogeno
gruppo carbossilico (-COOH)
gruppo amminico (-NH2)
CLASSIFICAZIONE DEGLI
AMMINOACIDI ( in base
alla catena laterale R)
AMMINOACIDI POLARI
NON CARICHI
Serina, Treonina: possono subire fosforilazione post-traduzionale
Cisteina: può formare ponti disolfuro (legame S-S)
contengono gruppi -OH, -SH, o ammidici
Asparagina, Glutammina: contengono gruppi ammidici
catene laterali polari --> solubili in acqua
AMMINOACIDI ACIDI
(carichi negativamente)
Aspartato, Glutammato
carichi negativamente a pH fisiologico
contengono un secondo gruppo carbossilico
ruolo nel metabolismo e nella solubilità proteica
AMMINOACIDI
AROMATICI
Tirosina e Triptofano possono formare legami a idrogeno
Fenilalanina è totalmente non polare
contengono anelli aromatici (Fenilalanina, Tirosina, Triptofano)
AMMINOACIDI BASICI
(carichi positivamente)
Lisina: catena lunga con gruppo amminico
Arginina: gruppo guanidinico (molto basico)
catene laterali con gruppi amminici o guanidinici
Istidina: meno carica a pH fisiologico, ma importante a livello enzimatico
AMMINOACIDI NON POLARI
(idrofobici)
Stabilizzano le strutture tramite interazioni idrofobiche
BCAA (Leucina, Isoleucina, Valina): usati dal muscolo per energia
tendono a raggrupparsi all'interno delle proteine (effetto idrofobico)
Glicina: il più semplice, non polare ma poco idrofobico
R costituito da catene idrocarburiche
Prolina: ha un gruppo amminico secondario (imminico)
ESSENZIALITA' E
DESTINO METABOLICO
condizionatamente essenziali:
in particolari condizioni (crescita, malattia, stress)
BCAA: metabolizzati esclusivamente nel muscolo
non essenziali: sintetizzati endogenamente
destino metabolico
Glucogenici: precursori di glucosio (Asp, Glu, Ala, ecc.)
Chetogenici: precursori di corpi chetonici (Leucina, Lisina)
Glucogenici + chetogenici:
(Isoleucina, Tirosina, Fenilalanina, ecc.)
amminoacidi essenziali:
non sintetizzabili --> introdotti con la dieta
LE PROTEINE E
IL LEGAME PEPTIDICO
Legame tra -COOH di un amminoacido e
-NH2 dell'altro --> rilascio di H2O
struttura e funzione della proteina dipendono dalla sequenza degli amminoacidi e da modificazioni post-traduzionali
Proteine = polimeri di amminoacidi legati da legami peptidici