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Cinétique des Réactions enzymatique - Coggle Diagram
Cinétique des Réactions enzymatique
Définition
Étude de la vitesse des réactions catalysées par des enzymes.
Dépend de plusieurs facteurs : concentration en substrat ([S]), enzyme ([E]), pH, température, etc.
Phases de Réaction
Phase pré-stationnaire : Formation rapide du complexe enzyme-substrat (ES).
Phase stationnaire :
L'enzyme est saturée par le substrat.
Vitesse maximale atteinte (Vmax).
Ordre 0 (indépendant de [S]).
Phase post-stationnaire :
Diminution de [S].
La vitesse diminue.
Facteurs Affectant la Vitesse (vi)
Concentration en enzyme ([E]) :
vi ∝ [E].
Concentration en substrat ([S]) :
Relation non linéaire décrite par l'équation de Michaelis-Menten.
Graphiques et Représentations
Hyperbole de Michaelis-Menten : Relation entre vi et [S].
Lineweaver-Burk (double inverse) : Linéarisation pour déterminer KMKM et VmaxVmax.
Autres : Eadie-Hofstee, Hanes-Woolf.
Significations Physiologiques
Exemple : Phosphorylation du glucose par hexokinase et glucokinase.
Rôle dans la régulation métabolique selon les besoins en substrat.
Équation de Michaelis-Menten
vi=Vmax⋅[S]KM+[S]vi=KM+[S]Vmax⋅[S]
KMKM : Constante de Michaelis (inversement proportionnelle à l'affinité enzyme-substrat).
VmaxVmax : Vitesse maximale atteinte quand l'enzyme est saturée.