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Cytosol, Capture d’écran 2024-10-09 161756, Capture d’écran 2024-10-10…

- - - - très conservé
      - PM = 10-110 kDa
      - Fixe ATP (sauf ubiquitine)
    - - Cytosol
      - Membrane interne + matrice mitochondrie
      - Noyau
      - Lumière RE
      - Membrane
      - Lumière du lysosomes
    - - HSP constitutives (permanente)
      - HSP inductible (lors de stimulation)
    - - Stress environnemental
      - Stress pathophysiologique
      - Stress physiologique
    - - Acquisition des la conformation des protéines
      - Désassemblage des vésicule (manteau de clathrine + HSP70 + énergie)
      - Importation des protéines (vers mitochondrie + REG)
      - Inactivation des récepteur nucléaires (HSP90 + fonction récepteur hormone stéroïde + role inhibiteur hormone)
      - Adressage protéines
      - Modification post-traductionnelle
      - Dégradation
      - Formation des nucléosomes
  - - - pH acide (lysosomes)
      - pH neutre (cytosol + lumière organites)
        
        Protéasome
        
        Système des Protéosomes :
        
        Etiquetage protéine à dégradé
        
        ubiquitine
        
        Accrochage de lysine par liaison covalente
        
        Enzymes = E1 E2 E3
        
        Adressage du substrat protéasome
        
        Dé ubiquitinylation par enzymes spécifique (réversible)
        
        Dégradation finale du substrat (voie lysosomale + exopeptidase)
        
        Ubiquitinylation irréversible ou réversible
        
        Role infection virale :
        
        Fixation partie virale
        
        Endocytose (formation vésicule)
        
        Ubiquitinylation (dégradation partielle des protéines virales en peptides par la protéasome)
        
        Passage de peptide dans RE
        
        Translocation a M plasmique (CMHI transporte --> récepteur CD8+ lymphocyte T)
        
        Activation du système immunitaire
        
        Exopeptidase (extrémité + Ca2+)
        
        Caspase ( apoptose + Ca2+)
        
        Protéase = clippase (clivent séquence signal)
    - - Nature 1er AA
      - Séquence contrôlant la dégradation (PEST + D-BOX)
      - AA très stabilisant = Glycine + Méthionine
      - AA déstabilisant = Isoleucine + Leucine
- - - - Structure : 3 sous-unités
        
        α = fixe GTP/GDP
        
        β
        
        γ
      - Sur M plasmique + M compartiment
      - Role : transmission signaux chimiques hydrosolubles
      - Ex : RCPG = flux membranaire
      - Inactivation = irréversible par toxines bactériennes
    - - Arf = ADP-ribosylation factor + flux membranaire + formation vésicule a coatomères
      - Rab = 1-39 + flux membranaire (système SNAREs + endocytose)
      - Ras = facteur de croissance + dans cycle cellulaire et prolifération
      - Dynamine = fermeture et internalisation des vésicule a cavéole + clathrines
      - Rho + Rac = liaison cytosquelette
- - - - Moléculaire
        
        85% eau
        
        Molécules du système vésiculaire = AA, AG, Glycérol, sucre simple
        
        Gaz dissout = 02 + CO2
        
        Stockage d'énergie = glycogène + amidon
        
        Enzymes catabolisme ou anabolisme
        
        Ac nucléique
        
        Macromolécule = protéine cytosquelette
        
        endocytose ou transport
      - Inonique
        
        Ka+
        
        Na+
        
        CL- , Mg2+, Ca2+
        
        par transport
    - - +++ proteine --> visqueux
      - .---- protéine --> fluife
- - - - protéine du cytosol
      - protéine de la mitochondrie
      - protéine extrinsèque face cytosilique
      - protéine de transmission de signaux
      - protéine du nucléoplasme
    - - Activation Aminoacyl-ARNt
        
        Accrochage AA 3' de l'ARNt
        
        1er AA = méthionine
      - Initiation : assemblage du ribosome
        
        Reconnaissance extrémité 54 de l'ARNm
        
        Formation d'un complexe initiateur
        
        Formation du ribosome 80S
      - Elongation : cycles répété
        
        Activation de chaque AA (GTP)
        
        Liaison de aminoacyl-ARNt
        
        Transpeptidation
        
        Libération de l'ARNt
        
        Translocation
      - Terminaison
        
        Rencontre codon stop
        
        Libération de la chaine polypeptidique