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Structure Protéines - Coggle Diagram

- - - - stabilité chaintes latérale = liaison varié entre résidu distante + faible énergie
      - grand nombre = cohésion
    - - +++ stables
      - ΔG° = -350
    - - Hydrophobe
        
        ΔG° = -10
      - Electrostatiques
        
        ΔG° = -4
      - Hydrogène
        
        ΔG° = -3
      - Dipôle-Dipôle
        
        ΔG° = -1
  - - - 2 feuillet β antiparallèle
      - formé 3-4b motifs = activité fonctionnelle
    - - 4 hélice connecté de façons antiparallèle
      - liaisons = hydrophobes + électrostatiques + dipôle-dipôle
    - - feuillet β entoure d'un faisceau d'hélices
- - - - liaison peptidique stabilisé par résonnance = délocalisation électrons entre 2 mésomères
  - - - dimension liaison peptidique indépendant de la composition AA
      - distance entre deux carbones α = 3,6 Å
      - longueur chaine peptidique = nmb AA x 3,6 Å
- - - - Hélices α
        
        Droite
        
        fréquente
        
        3,6 AA/tour
        
        Pas = 5,4 Å
        
        1,5 Å/AA
        
        liaison hydrogène : 1AA=2 liaison hydrogène
        
        chaine latérale = extérieur
        
        Polarité = δ+ N-term
        
        formation structure super-enroulée plus stable
        
        Gauche
        
        3,3 résidus/tour
        
        Pas = 9,6 Å
        
        hélice étirée
        
        ≠ liaisons hydrogène intra-caténaire
        
        stabilise = par 3 (triple hélice de collagène) (grâce hydroxylases)
      - Feuillets Plisses β
        
        0,7 nm entre 2 Cα
        
        Parallèle
        
        même sens
        
        liaison hydrogène moins biens alignées
        
        Anti-parallèle
        
        sens opposés + séparé par une boucle
        
        plus stables que feuillet parallèle
        
        50% de liaison hydrogène en plus
        
        liaison hydrogène presque linéaires
        
        6,95 Å entre 2 Cα
        
        Tonneau β = repliement feuillet β antiparallèle (cylindre fermé)
    - - formé = 4 AA
      - virage 180° = permet la formation de feuillets β antiparallèles
      - en surface
      - liaison hydrogène
      - Gly fréquente
    - - rigides + définies
      - protéine donnée + forme boucles conservée
      - en surface
  - - - orientation phi φ
      - orientation ψ