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SERIN PROTEASI - Coggle Diagram

- - - - SI FORMA LA PIGRECO CHIMOTRIPSINA CHE SI AUTOTAGLIA PER COMPLETARE LA MATURAZIONE
        
        ESSENDO PARTE DEL SUCCO PANCREATICO (pH 8) L'ISTIDINA È DEPROTONATA
- - - - SITO ATTIVO SEMPRE UGUALE
    - - ASPARTATO DEPROTONA L'ISTIDINA
        
        LA QUALE DEPROTONA LA SERINA
        
        SINTETIZZANDO L'OSSOANIONE ALTAMENTE NUCLEOFILO
        
        ATTACCA IL CARBONIO CARBONILICO DEL LEGAME PEPTIDICO
        
        SI ROMPE IL LEGAME PEPTIDICO CON ALLONTANAMENTO DELLA COMPONENTE AMMINICA
        
        L'AMMINA DEPROTONA L'ISTIDINA
        
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        PRIMO PRODOTTO (MECCANISMO PING PONG)
        
        SI FORMA UN INTERMEDIO TETRAEDRICO OSSOANIONICO
        
        L'OSSOANIONE È ALLOGGIATO NEL BUCO DELL'OSSOANIONE
        
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      - PER STUDIARE IL MECCANISMO DI CATALISI SI È UTILIZZATO UN ESTERE (SIMILE ALLE AMMIDI)
        
        PARA NITRO FENOLO ACETATO
        
        MODIFICA IL pH (ACETATO)
        
        PRESENTA ASSORBANZA (NITROFENOLO) CHE VARIA CON LA CONCENTRAZIONE
        
        SI È SCOPERTO CHE IL MECCANISMO È A PING PONG
      - TRAMITE IL DNA RICOMBINANTE SI È COMPRESA L'IDENTITÀ DELLA TRIADE CATALITICA
        
        NONCHE' L'IMPORTANZA RELATIVA DEI 3 RESIDUI
        
        SER (PIÙ IMPORTANTE)
        
        HIS
        
        ASP (MENO IMPORTANTE)
        
        INOLTRE SI È COMPRESO CHE SOLO UNA SERINA È ATTIVA NELLA CATALISI (195)
  - - - LA TASCA CHE PERMETTE SPECIFICITÀ È COSTITUITA DA AMMINOACIDI PARTICOLARI CHE CONFERISCONO AFFINITÀ
        
        PER LA TRIPSINA L'ASPARTATO
        
        INTERAGISCE CON LISINA E ARGININA
        
        PER LA CHIMOTRIPSINA TASCA IDROFOBICA
        
        CHE RICONOSCE GLI AROMATICI