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EMOGLOBINA - Coggle Diagram
EMOGLOBINA
PROTEINA TETRAMERICA DEPUTATA AL TRASPORTO DI O2
SANGUE ARTERIOSO
SATURAZIONE 100% (ELEVATA pO2)
100 torr
SANGUE VENOSO
SATURAZIONE 64% (MINORE pO2)
30 torr
2 SUBUNITÀ ALFA
7 ELICHE
STRUTTURA PRIMARIA DIFFERENTE MA MOLTO SIMILI NELLA TERZIARIA (ANCHE CON LA MIOGLOBINA)
2 SUBUNITÀ BETA / DELTA / S
8 ELICHE
VARIANTI DELL'EMOGLOBINA IN BASE ALLE SUBUNITÀ
HbA (ADULTA) :arrow_RIGHT: 2ALFA (α) + 2 BETA (b)
HbF (FETALE) :ARROW_RIGHT: 2ALFA (α) + 2 GAMMA (γ)
NELLA FORMA T NON PRESENTA LA CAVITÀ PER IL 2-3 BPG
PERCHÈ DEVE AVERE MENO EFFETTORI ALLOSTERICI NEGATIVI DATO CHE L'O2 PASSA PER LA PLACENTA
HbA2 (ADULTA MINORE) :ARROW_RIGHT: 2 ALFA (α) + 2 DELTA (δ)
EMOGLOBINA EMBRIONALE :ARROW_RIGHT: 2 ALFA (α) + 2 EPSILON (ε).
EMOGLOBINA S (HbS) :ARROW_RIGHT: CATENA B MUTATA
GLUTAMMATO 6 :arrows_counterclockwise: VALINA. QUESTA VARIAZIONE CAUSA LA TENDENZA DELLE MOLECOLE DI HBS A POLIMERIZZARE (AGGREGARSI) SOTTO CONDIZIONI DI BASSA PRESSIONE DI O2 (FORMA T), FORMANDO FIBRE RIGIDE ALL'INTERNO DEI GLOBULI ROSSI (TATTOIDI)
TRASPORTO CENTRIFUGO DI O2
TRASPORTO CENTRIFUGO DI CO2
LEGA GLI N TERMINALI DELLE SUBUNITÀ FORMANDO CARBAMMATI
SI FORMANO NUOVI PONTI SALINI CHE STABILIZZANO LA CONFORMAZIONE T
FORMA A (2 ALFA, 2 BETA)
FORMA T MENO AFFINE PER O2 (FUNZIONALE AL SUO RILASCIO)
FORMA R PIÙ AFFINE PER O2 (FUNZIONALE AL SUO UPTAKE)
QUANDO IL FERRO LEGA O2, SI SPOSTA VERSO IL PIANO DELL'EME
QUESTO DETERMINA UN GRANDE CAMBIO CONFORMAZIONALE DELLA SUBUNITÀ
CONFORMAZIONE T
IL RESIDUO C TERMINALE DI OGNI SUBUNITÀ FORMA UNA COPPIA IONICA CON RESIDUI (POSITIVI) DI ALTRE SUBUNITÀ
STABILIZZANDO LA CONFORMAZIONE T CHE PRESENTA UNA SORTA DI CAVITÀ CENTRALE
CONFORMAZIONE R
LE INTERAZIONI DELLA CONFORMAZIONE T SI ROMPONO A CAUSA DELL'ENERGIA DI LEGAME FERRO OSSIGENO
SPOSTAMENTO DI 34 nm (UN CRISTALLO DI DEOSSIEMOGLOBINA ALL'ARIA SI FRANTUMA)
EQUAZIONE DI HILL
UTILE NELLA DESCRIZIONE DELLE PROPRIETÀ DELLE PROTEINE ALLOSTERICHE
PARAMETRO LEGATO ALLA COOPERATIVITÀ DA 0 A INFINITO
PER L'EMOGLOBINA È 3
GRAFICO SIGMOIDALE
PER LA MIOGLOBINA (CHE NON È REGOLATA) È 1
IPERBOLE QUADRATA
SE 0< n <1
COOPERATIVITÀ NEGATIVA
SE n > 1
COOPERATIVITÀ POSTIVA
COOPERATIVITÀ
REGOLAZIONE ALLOSTERICA (MODIFICAZIONE CONFORMAZIONALE CON CAMBIO DELLE PRORPIETÀ DELLA PROTEINA)
OMOTROPICA
L'O2 STESSO LEGANDOSI PROVOCA IL CAMBIO CONFORMAZIONALE A FAVORE DELLA CONFORMAZIONE R
MODELLO CONCERTATO
EQUILIBRIO T :arrows_clockwise: R, SPORSTATO VERSO UNO DEI DUE IN BASE AL NUMERO DI OSSIGENI LEGATI
MODELLO REALE
SEQUENZIALE DA 1 A 3 E CONCERTATO PER LA 4
MODELLO SEQUENZIALE
OGNI SUBUNITÀ SI TROVA IN UNA CONFORMAZIONE, QUANDO UNA LEGA, PASSA DA T A R E CONVERTE UN'ALTRA DA T A R
ETEROTROPICA
pH
LEGANO RESIDUI BASICI (ISTIDINA SOPRATTUTTO) INFLUENZANDO LA CONFORMAZIONE
ABBASSTAMENTO AFFINITÀ (RILASCIO DI O2)
BASTANO VARIAZIONI DI 0,2 UNITÀ DI pH
CO2
L'ANIDRASI CABONICA LA IDRATA A H2CO3 CHE SI DEPROTONA ABBASSANDO IL pH
ENTRA PER DIFFUSIONE NEL GLOBULO ROSSO
VIENE UTILIZZATE PER COSTITUIRE IL TAMPONE CARBONATO
2,3 BPG
SI INSINUA ALL'INTERNO DELLA CAVITÀ DELLA FORMA T INDIVIDUATA DALLE 4 SUBUNITÀ (RAPPORTO 1:1)
CHE FORMA PONTI SALINI CON
ISTIDINA 2 DELLE CATENE β
LISINA 82 DELLE CATENE β
ISTIDINA 143 DELLE CATENE β
STABILIZZANDO LA FORMA T
DEVIAZIONE DELLA GLICOLISI
GRUPPO PROSTETICO EME PER OGNI SUBUNITÀ
