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SISTEMI DI SECREZIONE - Coggle Diagram
SISTEMI DI SECREZIONE
VIA DI SECREZIONE GENERALE
(SISTEMA SEC)
3 componenti
secA
ATPasi spinge le proteine
secB
chaperone citoplasmatico non fa ripiegare le proteine prima del trasporto
riconosce proteine che hanno perso il folding
riparano il danno
mandano a degradare
alcune servono per generare complessi proteici
canale
tre proteine formano il traslocone sec
peptide segnale alla N-terminale per riconoscimento
regione centrale idrofobica
regione al C-terminale leggermente polarecon a valle il sito di taglio per la peptidasi
regione vicina all'N-terminale idrofila e basica
20-25 amminoacidi
presente in tutte le cellule procariotiche
peptidasi all'esterno taglia il peptide segnale ormai inutile
media il passaggio della maggior parte delle proteine
trasporto post-traduzionale
trasporta sia proteine che devono integrarsi sia che devono uscire (tossine)
SISTEMI DI SECREZIONE Sec INDIPENDENTI
sistema TAT
anche nei gram+
trasporta proteine già ripiegate e/o contenenti cofattori
altamente specifico per pochi substrati
in e.coli
TatB
riconoscimento sequenza segnale
TatC
riconoscimento sequenza segnale
TatA
forma il canale
(twin-argine translocation)
peptide con sequenza seganale
dominio centrale idrofobico
dominio C-terminale
dominio N-terminale con due arginine vicine
30-40 aa
energizzato dalla forza proton motrice
individuato cotrasporto
per legare cofattore la proteina deve essre nella sua struttura quaternaria e deve farlo nel citoplasma quindi ha bisogno di un canale grande come TatA per poter passare ripiegata col suo cofattore
trasporta nel periplasma
1 step
riconoscimento nel citoplasma
trasporto diretto all'esterno
sistema di secrezione di tipo 1
tre componenti
MFP(membrane fusion protein
trasportatore ABC
OMP(outer membrane protein)
canale unico che attraversa le due membrane
nei gram-
ABC e MFP specifici e OMP comune a più substrati
energia da idrolisi dell'ATP
sequenza di riconoscimento al C-terminale non viene rimossa
sistema di secrezione di tipo 3
ingettisoma
secrezione attivata dal contatto
sistema di 20 proteine differenti
segnale di riconoscimento alla N-terminale
energia da idrolisi ATP
chaperoni mantengono le proteine effettrici ben ripiegate per l'escrezione
trasporto dal citoplasma batterico al citoplasma eucariota di proteine effettrici virulente
sistema di secrezione di tipo 4
trasporto proteine e DNA
sistema di secrezione di tipo 6
bersaglio anche cellula procariotica
solo proteine
competizione tra specie batteriche
ATTRAVERSAMENTO DELLA MEMBRANA ESTERNA (gram-)
secrezione tossine
sistema di secrezione di tipo 2
riconoscimento proteine rilasciate da Sec nel periplasma
dopo rimozione peptide segnale si ripiegano e alcune vengono riconosciute e trasportate
sistema proteico a cavallo dell'involucro cellulare
periplasma
membrana esterna
membrana citoplasmatica
da interno citoplasma fino a membrana esterna
tutte le altre proteine srevono solo per energizzare
canale sulla membrana esterna permette il passaggio
idrolisi ATP o GTP
cambiamenti conformazionali per spingere la proteina nel canale
sistemi a due step a valle del sistema Sec
sistema di secrezione di tipo 5
autotrasportatori
3 domini
peptide segnale N-terminale per trasporto con Sec
dominio centrale funzionale
dominio C-terminale per il trasporto del funzionale
forma un canale sulla membrana esterna
struttura a botte di foglietti beta antiparalleli
2)proteina forma beta barrel
hanno info sia per trasportarsi sia per funzionare all'esterno
1) Sec porta nel periplasma la proteina
regolano il proprio trasporto
4)taglio autoproteolitico separa dominio funzionale e beta barrel
3)dominio funzionale esce fuori
occorre un sistema per l'integrazione per i domini autotrasportatori
sistema di secrezione a due partner
i domini sono in due proteine separate
trasportatore
proteina funzionale
trasportatore forma un beta barrel
rimossi i peptidi segnale le due proteine possono interagire
entrambe hanno peptide segnale per trasporto con Sec nel periplasma
per proteine di grandi dimensioni
2 geni stesso operone
sistema chaperon/usher
per pili e adesine (strutture multiproteiche che rimangono con la membrana )
non in tutti i batteri
2 proteine trasportatrici
proteina della membrana esterna usher
chaperone periplasmatico
mantiene il corretto folding della proteina
assemblaggio pili in e.coli
1)pilina arriva nel periplasma grazie a Sec
2)riconosciuta da chaperone papD che
ripiega bene pilina
previene l'aggregazione delle piline
veicola pilina a PapC
pili sono formati da più proteine pilina
3)
PapC forma il canale che fa uscire la pilina
4)pilina si accumula sulla membrana esterna e forma il pilo
se si accumulasse nel periplasma non potrebbe uscire ,
INSERZIONE DELLE PROTEINE NELLA MEMBRANA CITOPLASMATICA
ribonucleoproteina SRP
proteina + piccolo rna
blocca la traduzione della stessa proteina
riconosce le proteine da integrare durante la sua traduzione
regione di riconoscimento ricca di amminoacidi idrofobici
lega proteina+ribosoma
traduzione viene bloccata per impedire ripiegamento prematuro
necessaria SecA ATPasi che prende energia dalla traduzione riattivata all'inserimento nel traslocone
interagisce con recettore di membrana FtsY
interazione permette l'inserimento della sequenza idrofobica della proteina nascente nel traslocone Sec e la ripresa della traduzione
grazie anche a proteina YidC che interagisce con Sec e riconosce la proteina e la integra nella membrana
proteine transmembrana hanno domini idrofobici
FENOMENI DI PARETE
biogenesi membrana esterna dei gram-
periplasma e membrna esterna non sono energizzati
tutti i precursori (lps,proteine...) sintetizzati nel citoplasma
trasporto proteine integrali della membrana esterna
necessitano di chaperon periplasmatici
SurA
promuove il corretto ripiegamento
Skp
previene il ripiegamento non corretto
Sec passa la proteina al sistema BAM
BamA + 4 lipoproteine (Bam BCDE)
giungono al periplasma con Sec quindi non foldate
(per tenere la zona idrofobica esposta per interagire coi lipidi)
trasporto delle lipoproteine
aggiunta diacilglicerolo dopo il trasporto sul SH della cys
rimozione peptide segnale
sistema Sec
aggiunta terza catena acilica all'N-terminale
sia gram+ che gram-
sistema Lol
LolB lega la lipoproteina e la inserisce nella membrana
LolA lega la porzione lipidica e porta la lipo a LolB sulla membrana esterna
sistema Lol riconosce le lipoproteine e ne decide la localizzazione (membrana est o int)
trasportatore ABC LolCDE con idrolisi ATP estrae la lipo dalla membrana citoplasmatica e la indirizza a LolA
gram-
trasporto del lipolisaccaride
1)LPS sintetizzato nel citoplasma
2a) antigene O attraversa la membrana grazie al trasportatore lipidico BACTOPRENOLO
2b)il lipide A-core polisaccaridico attraversa la membrna cito grazie al trasportatore ABC MsbA
3)antigene O assemblato sul BACTOPRENOLO sul lato periplasmatico della membrna citoplasmatica
4)LPS maturo assemblato dalla ligasi WaaL nel periplasma
trasporto del LPS verso la membrana esterna
LptA forma un ponte proteico tra le due membrane su cui LPS viene spinto da LptBCFG
LptD trasporta LPS sul lato esterno della membrana
LptBCFG forma un complesso multiproteico sulla membrana cito che energizza il sistema (ATP)
ancoraggio alla parete nei gram+
enzima sortasi
1)riconosce proteine da legare covalentemente alla membrana
2)taglio proteolitico
ancorato all'esterno della membrana citoplasmatica
3)si lega la proteina al suo C-terminale
housekeeping
4)tramite transglicosilazione lega la proteina covalentemente all'ultima glicina del precursore del peptidoglicano