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Traduzione - Coggle Diagram
Traduzione
le tappe
inizio
come abbiamo visto il codone di inizio nell'mRNA è AUG. Per complementarietà delle basi, l'anticodone di un tRNA caricato con metionina si lega al codone di inizio.
La traduzione dell'mRNA incomincia con la formazione di un complesso di inizio, costituito da un tRNA caricato con la metionina e da una subunità ribosomiale minore , entrambi legati all'mRNA
per prima cosa l'rRNA della subunità minore si lega a un sito di legame complementare lungo l'mRNA, situato a monte del codone che dà inizio alla traduzione
dopo che il tRNA caricato con metionina si è legato all'mRNA, la subunità maggiore del ribosoma si unisce al complesso. A questo punto il tRNA caricato con metionina scorre nel sito P del ribosoma, mentre il sito A si allinea al secondo codone dell'mRNA
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allungamento
l'allungamento procede e nel sito A rimasto libero entra il tRNA carico, il cui anticodone è complementare al secondo codone dell'mRNA. Quindi la subunità maggiore catalizza due reazioni
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catalizza la formazione di un legame peptidico fra questo amminoacido e quello attaccato al tRNA situato nel sito A
dopo aver consegnato la propria metionina , il primo tRNA si sposta nel sito E, quindi si stacca dal ribosoma e torna nel citosol per caricarsi con un'altra metionina. Il secondo tRNA, che ora porta un dipeptide, si sposta nel sito P, mentre il ribosoma si sposta in un codone lungo l'mRNA. Il processo di allungamento della catena polipeptidica continua ripetendo le seguenti tappe
il successivo tRNA carico entra nel sito A rimasto libero e qui il suo anticodone si lega al codone dell'mRNA
l'amminoacido appena portato dal tRNA forma un legame peptidico con la catena amminoacidica presente nel sito P, prelevandola così dal tRNA del sito P
il tRNA del sito P si sposta nel sito E , da cui poi si stacca. Il ribosma avanza di un codone, il complesso tRNA-polipeptide si trova nel sito P libero
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TERMINAZIONE
La terminazione avviene quando nel sito A entra uno dei tre codoni di stop: il ciclo di allungamento si arresta e la traduzione ha termine
questi codoni, UAA, UAG e UGA, non codificano nessun amminoacido e non si legano a un tRNA, ma a un fattore di rilascio che consente l'idrolisi del legame fra la catena polipeptidica e il tRNA nel sito P
a questi punto il polipeptide appena terminata si separa dal ribosoma. L'informazione che stabilisce quale configurazione finale avrà una proteina neo-sintetizzata e quale sia la sua destinazione cellulare definitiva è già contenuta nella sua sequenza amminoacidica . La catena polipeptidica rilasciata dal ribosoma non è necessariamente già funzionale. Avverranno una serie di modificazioni post-traduzionali che possono influire sul ruolo e sulla funzione del polipeptide.
la traduzione dell'mRNA in proteine richiede la molecola che metta in relazione l'informazione contenuta nei codoni dell'mRNA con specifici amminoacidi delle proteine. Questa funzione è svolta dal tRNA.
per garantire che la proteina fabbricata sia quella specificata dall'mRNA, il tRNA deve leggere correttamente i codoni dell'mRNA e associare a ciascuno l'amminoacido corrispondente. Per farlo la molecola di tRNA svolge 3 funzioni:
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la struttura molecolare del tRNA è collegata a queste funzioni: per ognuno dei 20 amminoacidi c'è almeno un tipo specifico di molecola di tRNA. Ogni tRNA contiene 75-80 nucleotidi e presenta una configurazione che è mantenuta da legami a idrogeno fra i tratti della sequenza che contengono basi complementari.
la configurazione di una molecola di tRNA è perfettamente adattata alle interazioni con speciali siti di legame sui ribosomi. All'estremità 3' di ogni molecola di tRNA si trova un sito di attacco per l'amminoacido: il punto in cui l'amminoacido specifico si lega in moda covalente
verso la metà della sequenza del tRNA c'è un gruppo di 3 basi, chiamato anticodone, che costituisce il sito di appaiamento fra basi complementari con l'mRNA
il caricamento di ciascun tRNA con l'amminoacido corrispondente è realizzato da una famiglia di enzimi attivanti noti con il nome di amminoacil-tRNA-sintetasi. Ogni enzima attivante è specifico per un solo amminoacido e per il tRNA corrispondente; grazie alla sua struttura tridimensionale il tRNA viene riconosciuto dall'enzima attivante con un tasso di errore molto basso
l'amminoacido si attacca all'estremità 3' del tRNA con un legame ricco di energia, formando un tRNA carico. Questo legame fornirà l'energia necessaria alla formazione del legame peptidico che manterrà uniti gli amminoacidi adiacenti.
un ruolo determinante nella sintesi proteica è svolto dai ribosomi. Essi sono strutture complesse in grado di assemblare correttamente una catena polipeptidica, trattenendo nella giusta posizione l'mRNA e i tRNA carichi. Ogni ribosoma può usare qualsiasi mRNA e tutti i tipi di tRNA carichi. La sequenza polipeptidica da produrre è specificata solo dalla sequenza lineare dei codoni dell'mRNA
ogni ribosoma è costituito da due subunità , una maggiore e una minore che si uniscono durante la traduzione. Negli eucarioti, la subunità maggiore è composta da tre molecole diverse di rna ribosomiale e da 45 molecole proteiche differenti. La subunità minore contiene una sola molecola di rRNA e 33 molecole proteiche diverse.
sulla subunità maggiore del ribosoma si trovano 3 siti di legame per i tRNA. un tRNA carico scorre tra un sito e l'altro seguendo un ordine preciso
nel sito A l'anticodone del tRNA carico si lega al codone dell'mRNA, allineando l'amminoacido che va aggiunto alla catena polipeptidica in crescita
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nel sito E viene a trovarsi il tRNA che ha ormai consegnato il proprio amminoacido tornare nel citosol e raccogliere un'altra molecola di amminoacido per ricominciare il processo