Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
LA TRADUZIONE - Coggle Diagram
LA TRADUZIONE
Il processo di traduzione dell'mRNA in proteine coinvolge il tRNA, che agisce come un "adattatore" per collegare i codoni dell'mRNA con gli amminoacidi corrispondenti.
Per garantire l'accuratezza della traduzione, il tRNA svolge tre funzioni principali:
- si carica con un amminoacido specifico;
- si lega all'mRNA;
- interagisce con i ribosomi.
Ogni tRNA è specifico per un particolare amminoacido e presenta una struttura adattata per le interazioni con i ribosomi.
Essa contiene un "sito di attacco" per l'amminoacido all'estremità 3' e un anticodone verso la metà, che si appaia con i codoni complementari dell'mRNA
RIBOSOMI
I ribosomi sono fondamentali nella sintesi proteica, agendo come strutture complesse che assemblano catene polipeptidiche. Non specifici per un singolo polipeptide, possono utilizzare qualsiasi mRNA e tutti i tipi di tRNA carichi.
Ogni ribosoma è composto da due subunità, maggiore e minore, che si uniscono durante la traduzione. I ribosomi hanno tre siti di legame per i tRNA:
- A (amminoacilico);
- P (peptidilico);
- E (uscita), dove il tRNA trasferisce l'amminoacido alla catena polipeptidica in crescita.
L'AMMINOACIL-TRNA
L'amminoacil-tRNA-sintetasi è responsabile del caricamento di ciascun tRNA con l'amminoacido corrispondente. Questi enzimi sono specifici per un singolo amminoacido e riconoscono il tRNA tramite la sua struttura tridimensionale, con un basso tasso di errore.
L'amminoacido si lega all'estremità 3' del tRNA formando un tRNA carico, con un legame ad alta energia che fornirà l'energia per la formazione del legame peptidico durante la sintesi proteica.
LE TRE FASI
La traduzione avviene in tre fasi: inizio, allungamento e terminazione.
INIZIO
Durante l'inizio della traduzione, il codone di inizio AUG sull'mRNA viene riconosciuto dall'anticodone del tRNA caricato con metionina, formando un complesso di inizio con una subunità ribosomiale minore.
Questo complesso si lega al sito di inizio sull'mRNA, e successivamente la subunità ribosomiale maggiore si unisce al complesso. Il tRNA caricato con metionina si posiziona nel sito P del ribosoma, mentre il sito A si allinea con il secondo codone dell'mRNA.
Queste interazioni sono mediata dai fattori di inizio proteici, garantendo il corretto assemblaggio del complesso di traduzione.
ALLUNGAMENTO
Durante l'allungamento della catena polipeptidica, un tRNA carico con l'amminoacido complementare al codone dell'mRNA entra nel sito A del ribosoma.
La subunità ribosomiale maggiore catalizza due reazioni: rompe il legame fra il tRNA e il suo amminoacido nel sito P e forma un nuovo legame peptidico fra questo amminoacido e quello attaccato al tRNA nel sito A.
Dopo il trasferimento dell'amminoacido, il tRNA del sito P si sposta nel sito E e si stacca dal ribosoma. Il processo continua con l'ingresso di un nuovo tRNA nel sito A, la formazione di un nuovo legame peptidico e lo slittamento del ribosoma di un codone lungo l'mRNA.
-
TERMINAZIONE
Durante la terminazione della traduzione, uno dei tre codoni di stop (UAA, UAG, UGA) appare nel sito A del ribosoma, interrompendo il ciclo di allungamento. Questi codoni non codificano amminoacidi e si legano a un fattore di rilascio, che induce l'idrolisi del legame tra la catena polipeptidica e il tRNA nel sito P.
Il polipeptide completo si separa dal ribosoma, con l'ultimo amminoacido aggiunto alla catena come C-terminale e, inizialmente, una metionina come N-terminale. La sequenza amminoacidica determina la configurazione finale e la destinazione cellulare della proteina.
Tuttavia, la catena polipeptidica può subire modifiche post-traduzionali che influenzano la sua funzione e ruolo cellulare.