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Esquema 2: Proteínas y Ácidos Nucleicos
Proteinas
Péptidos
Se forman dipéptidos, tripéptidos, oligo péptidos ( hasta los 50 ) y a partir de 51 AA son proteínas o polipéptidos.
También pueden tener ( las proteínas ) mas de un grupo de polipéptidos.
Al unirse, liberan una molécula de agua
Ejem: 1-Lizosina; 2-Integrina; 3-colágeno; 4-Hemoglobína
Grupos de AA unidos con enlaces e. Peptídicos.
Estructuras proteicas
Se estabilizan mediante enlaces entre los grupos R.
Las funciones no solo se determinan por los AA, sino por la estructura tridimensional.
Aminoácidos
Hay cientos de aminoácidos, per solo 20 son los estándares que organiza las proteínas.
Numero de posibles polipéptidos: P=20 a la n ( el numero de aminoácidos ).
Tienen una parte alcalina y otra acida ( anfóteros ).
Cuenta con un grupo amino, un grupo carboxilo y un residuo.
Son los monómeros de las proteinas
Importancia
Reserva: Ovoalbúmina, caseina
Defensa: Anticuerpo Ac y Inmunoglobulina IG, Interferón
Contractil: Actina y Miosina
Catalítica: Enzimas: Acelerar reacciones y reducir gasto energético
Transporte: Hemoglobina, hemocianina
Estructural: Queratina, Colágeno, histona, tubulina
Hemostática: Fibrina y Trombina
Pigmento: Melanina
Hormonal:Insulina, SH, TSH, ACTH, PRL, FSH
Desnaturalización
Al desnaturalizarse, mantiene su estructura primaria
También hay renaturalización, que ocurre poco en la naturaleza.
Es la pérdida de las funciones biológicas por: exposición a T° altas, pH extremos,
acción de solventes orgánicos (alcohol, acetona) o solutos, agitación del medio.
Enzimas
Estructura:
Sitio activo (centro):
• Ligando: formado por AA de adhesión (región de reconocimiento).
• Catalítica: formado por AA catalíticos.
Cuerpos: Formados por AA estructurales.
Actividad enimatica:
Etapas
Reconocimiento enzimático.
• Acoplamiento: formación del E.S.
• Catálisis: formación del E.P.
• Liberación de productos (P).
Factores que la afectan
pH
concentración de sustrato
Temperatura
Características:
Biocatalizadores
Altamente específicos
Naturaleza proteica
Reutilisables
Termolábiles
Regulan el metabolismo
Uso indutrial:
Industria medica
Producción de detergentes biológicos
Producción de papel/ fotografia
Industria limentaria/ lactea
Definicion:
función biocatalizadora ( acelera reaccioes/ requieren menos energía de activación )
Ácidos Nucleicos
Cadena de nucleótidos: Enlace Fosfodiéster./ Se unen a través del grupo fosfato con C3 prima y sale del C5 prima.
ADN o DNA
A. Características
• Bases nitrogenadas: G, A, C, T.
• Azúcar: desoxirribosa (C5H10O4)
• Nucleótido: desoxirribonucleótido
• N° de cadenas: 2 (bicatenario, antiparalelo).
• Función: almacena la información genética.
B. Modelo: Doble a
-hélice (Watson y Crick: 1953
2 cadenas de polidesoxirribonucleótidos con bases nitrogenadas superpuestas en el interior de la hélice.
En cada vuelta de la hélice hay 10 pares de bases.
Las dos cadenas son antiparalelas.
Cadenas antiparalelas unidas por puentes de H.
Nucleótidos
Son los monómeros de los ácidos nucleicos.
Estructura
Grupo fosfato: Responsable de la basofilia.
Pentosa (5c): Monosacárido estructural
Base nitrogenada: compuestos cíclicos
Purínicas: Bases mayores (Guanina y Adenina ( los dos en ADN/ARN)).
Pirimidínicas: Bases menores ( citosina para ambas, timina al ADN y uracilo para ARN ).
Formación
ARN o RNA
A. Características:
• Azúcar: ribosa (C5H10O5).
• Bases nitrogenadas: G, A, C, U.
• Nucleótido: ribonucleótido.
• Función: regula la expresión genética
• N° de cadenas: 1 (monocatenario).
B. Tipos:
Variables: ARNm, ARNt, ARNr
Forma: Lineal, Hoja de trébol, Globular
Función: Almacena información, transfiere AA según el manual de ARNm, Sintetiza proteínas
Bases afines: C = G y A = U / Ninguna
Ubicación: Núcleo y Citoplasma
Representan 5% 10% 85%
Importancia: Dogma central de la Biología Molecular
Replicación, transcripción y traducción
