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Proteine - Coggle Diagram
Proteine
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Amminoacidi
Sono piccole molecole costituite da un atomo di carbonio centrale legato a un gruppo amminico (-NH2), un gruppo carbossilico (-COOH), un atomo di idrogeno (-H) e una catena laterale formata da uno o più atomi e indicata con (-R)
Le proteine contengono anche azoto (N), oltre a carbonio, ossigeno e idrogeno a differenza dei carboidrati e dei lipidi
Si differenziano tra loro in base alla struttura della catena laterale -R, in cui può essere presente anche l'atomo di zolfo (S)
Nei sistemi biologici ce ne sono 20, alcuni definiti essenziali poiché è indispensabile assumerli con la dieta, in quanto il nostro organismo non riesce a sintetizzarli a partire da altre molecole
Nella glicina, la catena laterale è costituita da un singolo atomo di idrogeno: -R coincide con -H; in tutti gli altri amminoacidi il carbonio centrale forma legami con quattro costituenti diversi
Si formano due enantiomeri distinti con struttura speculare, così come accade nei carboidrati
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Struttura
Struttura primaria: sequenza di amminoacidi nella catena, ossia l'ordine con il quale si susseguono le diverse unità; considerando la presenza di gruppi polari una volta formata, la catena di amminoacidi è in grado di stabilire legami a idrogeno
Struttura secondaria: vengono stabiliti legami a idrogeno e ciò permette alla molecola di assestarsi in due strutture alternative
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filamento β: un tratto della catena è disteso in una disposizione a zig zag; spesso più filamenti sono affiancati e uniti da legami a idrogeno: tale struttura è detta a β piani o foglietti β
Struttura terziaria: le catene di amminoacidi a loro volta si possono ripiegare anche mediante l'instaurarsi di legami tra le catene laterali (legami a idrogeno o legami covalenti tra atomi di zolfo detti ponti disolfuro)
Struttura quaternaria: la catena polipeptidica così ripiegata può affiancarsi e unirsi a un'altra catena con legami non covalenti (es. emoglobina, formata da 4 subunità, cioè 4 proteine in struttura terziaria; ognuna delle sue 4 catene polipeptidiche è legata covalentemente a un gruppo prostetico detto eme, costituito da una molecola di protoporfirina IX che coordina uno ione ferro Fe2+)
Lipoproteine
Sono aggregati molecolari costituiti dalla combinazione di proteine, trigliceridi, fosfogliceridi e colesterolo
Permettono alle molecole idrofobiche, come i lipidi e il colesterolo, di essere trasportate nel sangue a partire dall'intestino e dal fegato
I lipidi hanno densità minore dell'acqua e delle proteine, perciò la densità dell'aggregato diminuisce con l'aumentare della percentuale lipidica e aumenta con l'aumentare della percentuale proteica
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Legame peptidico
Le proteine derivano dalla reazione di condensazione tra amminoacidi: l'estremità carbossilica -COOH reagisce con l'estremità amminica -NH2 di un altro amminoacido, mentre si libera una molecola di acqua; si tratta di una sostituzione nucleofila
La reazione di condensazione tra amminoacidi avviene nei ribosomi, gli organuli cellulari responsabili della sintesi proteica
La molecola ottenuta dall'unione di due amminoacidi è detta dipeptide; con tre amminoacidi si ottiene un tripeptide e così via fino al polipeptide, che presenta una sequenza lunghissima di unità
A differenza dei polisaccaridi, in cui si ripete una stessa unità di glucosio, le catene polipeptidiche sono polimeri non periodici
Sono le biomolecole più complesse e con compiti di regolazione specifici per la vita e la riproduzione dei viventi