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LEZIONE 1, LEZIONE 5, LEZIONE 3, LEZIONE 4, LEZIONE 2 - Coggle Diagram
LEZIONE 1
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ENERGIA DI LEGAME
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Misura della FORZA DI LEGAME, energia che bisogna somministrare a una MOLE di molecole per suddividerle in singoli atomi
REAZIONI BIOCHIMICHE
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ENERGIA INTERNA
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Entra positivo, esce negativo
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LEZIONE 5
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Km e Vmax sperimentali
Costante l'enzima, varia il substrato
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GRAFICO LINEARE, DOPPI RECIPROCI
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LEZIONE 3
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TIPI
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OLOENZIMA
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PARTE NON PROTEICA
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COENZIMA
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TRANSITORI A APOENZIMA
COSUBSTRATI, STATO MODIFICATO
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ENZIMA E SUBSTRATO
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STATO DI TRANSIZIONE
INSTABILE, SI TRASFORMA VELOCEMENTE IN PRODOTTO
ATTIVITA' ENZIMATICA
QUANTITA' DI SUBSTRATO CONVERTITO PER MINUTO IN CONDIZIONI STANDARD (T,PH, FORZA IONICA)
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LEZIONE 4
TIPI DI REAZIONE
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IDROLASI
SCISSIONE IDROLITICA, ROTTURA LEGAMI COVALENTI PER AGGIUNTA MOLECOLA D'ACQUA
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LIASI
LISI NON IDROLITICA CC,CS,CN
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ESEMPIO
PIRUVATO DECARBOSSILASI piruvato + H -acetaldeide, anidride carbonica
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LIGASI
LEGAMI COVALENTI CC,CS,CN,CO
ENDOERGONICHE, rottura ATP
ESEMPIO
SINTASI, CARBOSSILASI (piruvato carbossilasi= piruvato + bicarbonato- ossalacetato + h20 ADP)
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ISOENZIMI
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STESSA REAZIONE, STESSO SUBSTRATO
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LEZIONE 2
SISTEMI
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CUBETTO DI GHIACCIO
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AH (legami idrogeno) E AS (più disordinate) AUMETANO,AG NEGATIVO
AG
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DIPENDE DALLA CONCENTRAZIONE DI REAGENTI E PRODOTTI, NO VALORE ASSOLUTO
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STATO DI TRANSIZIONE
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ENZIMA
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NON MODIFICA L'ENERGIA LIBERATA, AG NON VARIA QUINDI NEANCHE L'EQUILIBRIO