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Enzymes et travail chimique des cellules - Coggle Diagram
Enzymes et travail chimique des cellules
Enzymes comme catalyseur
Dépend fortement de leur affinité élevée et de leur spécificité de liaison pour leurs ligands, que l'on nomme
substrat
mais elles sont aussi caractérisées par une seconde propriété, leur pouvoir catalytique (capacité d'augmenter la vitesse d'une réaction)
les enzymes affectent la vitesse (
facilite l'état de transition
) mais pas la direction d'une réaction chimique -> delta G ne change pas
dans le cas de G>0 (besoin d'énergie) où trouver de l'énergie
Liaisons covalentes
Gradients de concentration
Potentiel électrique
L'ATP EST LA SOURCE D'ENERGIE PRINCIPALE
⚠️ liaison phosphate !!
Site actif de l'enzyme
Site de liaison (spécifique au substrat)
Site catalytique (fabrication et rupture des liaisons chimiques)
Microenvironnement : très particulier, les cavités peuvent contenir des résidus polaires et l'eau est souvent exclue (à moins qu'elle ne fasse la réaction chimique)
fixation du substrat
multiples interactions non-covalentes
Liaisons hydrogènes
Clé - Serrure -> parfaitement complémentaire
Liaison Induite -> prend une forme complémentaire de celle du substrat seulement après la liaison de celui-ci
Coenzymes
Association de façon étroite et stable
Association de façon lâche
Cinétique enzymatique
Etude de la vitesse des réactions enzymatiques
V0 augmente avec la concentration de substrat et si C élevée de substrat alors Vmax, les sites actifs sont saturés
V0 = Vmax (S) / ( (S) + Km) si C élevée alors V0 = Vmax
Km donne une mesure de l’affinité d'une enzyme pour son substrat
Les
enzymes allostérique n'obéissent pas
à la cinétique de Michaelis-Menten car sous-unités multiples et sites actifs multiples -> Réaction de coopération
Inhibiteurs d'enzymes : Irréversibles (lents) ou réversible (association et dissociation rapide)
3000 ENZYMES DANS UNE CELLULE HUMAINE
Différentes catalyses possibles : catalyse par approximation, catalyse covalente, catalyse acido-basique et catalyse par ion métallique
Protéines kinases
Enzymes transférants un groupe phosphate à partir de l'ATP vers le résidu latéral des acides aminés hydroxylés (Ser, Thr, Tyr) d'une protéine
structure
grand domaine
Petit domaine
Site actif
Domaine de liaison de l'ATP
Domaine de liaison du peptide cible
Site catalytique responsable du transfert de phosphate
couvercle Glycine : contrôle l'activité enzymatique en déterminant la configuration ouverte ou fermée du site actif
Protéases et leur mécanisme d'action
Dégradation des protéines (TURN OVER) -> protéasomes / trypsine (digestion)
Protéolyse limitée (dégradation partielle) -> caspases (mort cellulaire)
4 classes de protéases
Protéases à sérine (chymotrypsine / trypsine / élastase)
Protéases à cystéine (cathepsines / caspaces)
Aspartyl protéases (pepsine / rénine)
Métalloprotéases (carboxypeptidase A / MMPs = dégradent la MEC)
Elements communs
Attaque nucléophile du groupement carbonyl du peptide
Formation d'un intermédiaire
Hydrolyse
Inhibiteurs de protéases
Le Crixivan (VIH)
comment produit-on de l'ATP ?
Respiration cellulaire : C6H12O6 + 6 O2 -> 6 CO2 + 6 H2O -->
30 molécules d'ATP par molécule de glucose