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Structure des protéines - Coggle Diagram
Structure des protéines
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Structure primaire
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le BACKBONE : squelette de la protéines = l'ensemble des liaisons peptidiques répétées entre différents acides aminés
Structure secondaire
Hélice alpha
tous les groupes NH et CO de la chaine principale sont associés à une liaisons hydrogènes (stabilisation)
100° -> 3,6 acides aminés par tours
elle peut être hydrophobe, hydrophile ou amphipatique
Feuillet bêta
plusieurs brins bêta regroupés latéralement avec des liaisons hydrogènes entre les groupes CO et NH du squelette des brins voisins
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Coude
crée par la présence de PROLINE (très peu probable dans les hélices alpha et les feuillets bêta) qui a une configuration rigide et donc va donc crée un angle et de GLYCINE (deux H)
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Structure tertiaire
polypeptide complet tridimensionnel moins rigide que les structures secondaires -> fluctuations structurelles possible
maintenue par les interactions entre les chaines latérales des différents acides aminés (hydrophobes, ionique et liaisons hydrogènes)
Motifs
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Doigt de Zinc
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Formé d'un motif à 25 acides aminés avec une hélice alpha et deux feuillets bêta et un ion Zinc est maintenu en position par 2 résidus cystéine et 2 résidus histidine
Domaines
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une unité structurelle et fonctionnelle autonome qui peut exister indépendamment ou être présente en association avec d'autres domaines dans une protéine.
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Structure quaternaire
Association non-covalente d'unités polypeptides monomériques multiples mais dans certains cas, la structure quaternaire dépend aussi de liaisons covalentes (ponts disulfure S-S)
Anticorps
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Sa fonction principale dépend de l'affinité élevée et de la spécificité de liaison à d'autres molécules
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HEMOGLOBINE
4 chaines peptidiques et elles comportent beaucoup d'amino-acides identique ou chimiquement semblables avec la myoglobine
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LE HEME -> 4 anneaux pyrroles par des ponts méthène et un atome de FER (Fe2+) relié par 4 liaisons de coordination aux azotes