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Fosforilazione ossidativa - Coggle Diagram

- - - - il citocromo C si trova nello stazione intermembrana perché si sposta dal complesso 3 al 4, è un marcatore di danno mitocondriale in presenza di elevate quantità indica che si è danneggiata l'integrità delle due membrane
      - quella interna è permeabile all'O2 e H2O, sul fondo delle creste vi è l'ATPsintasi, caratterizzata da un canale che permette il passaggio di ioni, ingresso di fosfato
        
        le due membra sono spearabili perché hanno diversa densità, sulla membrana interna vi è il trasportatore del piruvato, il NADH prodotto nel citosol non attraversa la membrana mitocondriale, viene riossidato, sfruttando lo shuttle malato-asportato, l'ossalacetato nella matrice o diventa asportato ed esce venendo ritrasformato nel citosol in ossalacetato, il NADH non passa direttamente nel mitocondrio
        
        i citocromi hanno il gruppo eme, con costituenti diversi sull'anello porfirinico, all'interno deli complessi vi sono strutture ferro-zolfo, fgli elettroni passano attraverso componenti inorganiche che hanno potenziali divesi, a seconda dei gruppi eme classifichiamo i citocromi in a,b,c , l'me è un gruppo prostatico legato covalentemente alla proteina, siccome assorbono luce a grossa lunghezza d'onda vi si può trovare glicina
        
        il citocromo C, si muove nello spazio intermebrana
        
        spettando i trasferimento di elettroni, associando ad ognuno di esso una quantità di energia libera, vi sia una produzione di ATP favorita
    - - l'espulsione di una mole di protoni richiede
        
        la teoria chemiosomotica, comporta una reazione chimica e un trasferiemnto, portano alla sintesi di ATP,
        
        la sintesi di ATP può avere luogo anche in assenza della catena di trasporto se creiamo artificialmente un gradiente
        
        i mitocondri isolati non consumano ATP e ossigeno, se ad esso viene aggiunto il succitato, vi è consumo di ossigeno e sintesi di ATP, se invece viene aggiunto il cianuro, (inibisce la riduzione dell'ossigeno), blocchiamo il consumo di ossigeno e la sintesi di atp, inibendo il complesso 4. Se invece viene inserito il succitato e poi ADP e Pi, aggiungiamo l'oligomicina, bloccando Fo, il rientro dei protoni non dando energia all'atp sintasi ma consumando ugualmente ossigeno, disaccoppiante oligomicina, perché disaccoppia i due processi,
        
        si forma un gradiente elettrochimico se trattati con. soluzioni a pH diversi, si può creare artificialmente il gradiente protonico anche in assenza di substrati
        
        ATPsintasi, il suo meccanismo catalitico è detto rotatorio, comporta una rotazione di 360° sintesi di 3 molecole di ATP, si trova sul fondo delle creste della matrice, il rilascio dell'ATP avviene inalzando l'energia grazie alla dissipazione protonica
        
        è costituita da dude componenti Fo (proteina di membrana) e F1 (proteina della matrice)
        
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        F1, è costituito da diverse subunità, alfa e beta hanno la forma di spicchi di arancia, si alternano, beta sono deputate alla sintesi di ATP, si ha sempre una beta vuota una beta ade e una beta ATP, hanno affinità diverse, quando i protoni passano per fo e questo gira trasmette il movimento rotatoria a f1 con il rilascio di diversi nucelotidi, per ogni rotazione le subunità beta cambiano tre volte conformazione, la subunità gamma trasmette il movimento rotatorio e l'espulsione dell'ATP cambiano le conformazione delle beta, in realtà parte dell'energia viene dissipata, e quindi stechiometricamente l'ossidazione del NADH produce 2,5 molceolecle di ATP, e per ogni FADH2 sono 1,5 molecole di ATP
        
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        Fo,
  - - - è il più grande, forma di L rovescita, parte lunga nella materana interna, gli elettroni vengono trasferiti, creando un cambio conformazionale in esso, alcune catene laterali di residui rilasciano protoni, lo spazio interemmrbana si arricchisce di protoni, il complesso 1 rilascia 4 protoni, questi protoni non possono rientrare nella matrice
        
        contiene diversi moduli, il centro ferro-zolfo sono strutture di atomi di ferro coordinate da atomi di zolfo, assicurato dal diverso stato ferro2 e ferro3, il braccio della matrice lega il NADH il quale cede 2 elettroni, trasferiti attrvaeroso nella membrana interna li trasferisce all'ubichino, rilascia poi i 4 protoni
        
        costituito da molti moduli assemblati, vi è un controllo della corretta architettura del complesso 1, patologie legate alla ammanta sintesi o assemblaggio di questi complessi, vi sono anche fattori di assemblaggio
        
        ubicinone
        
        gli elettroni vengono trasferiti dal complesso 1 all'ubichinone, i quale ha un anello benzochinoe e una catena idrofobica ha delle caratteristiche di idrofibicità, si muove liberamente nella membrana mitocondriale interna spostandosi da una proteina all'altra, prende gli eltroni uno alla volta, forma deile forme radicaliche, ciò può portare anche alla formazione di specie radicaliche dell'ossigeno libere, l'eme protegge dalle specie radicaliche reoglandole
    - - succinate deidrogenasi, contiene FAD ridotto a FADH2, ha una parte catalitica nella matrice mitocondriale, ed una parte nella membrana mitocondriale interna ae prende gli elettroni dal FADH2 e li trasferisce all'ubichinone. Rimane all'interno della membrana interna, non sposta protoni nello spazio intemembrana
        
        la parte catalitica ha dei centri ferro-zolfo, la parte della membrana mitocondriale dove gli elettroni vengono ceduti all'ubichinone, l'eme svolge funzioni protettive in caso di produzione di specie radicaliche. la cardiolipina, costituisce un elemento di riconoscimento del mitocondrio, fa da binding, il complesso 2 traferisce gli elettroni all'ubichinone, quando la cellula riossida FADH2 e riduzione dell'ubichinone utilizza il complesso 2 e non il complesso 1, la cui azione in questo caso non va conteggiata
        
        il FADH2 si riossida perché l'AcilCoA deidrogenasi, con un sistema di electron transfer factor, quindi con u ntrasferiemtno di elettroni all'ubichinone, da gli elettroni ad esso per formare QH2 (generato da 5 processi diversi), Nel muscolo scheletrico il NADH può essere riossidato a NAD+ tramite la glicerolo 3 fosfato deidrogenasi citolosolica,
    - - sposta 2 protoni, la citocromo C ossidasi,
    - - sposta 4 protoni, contiene molte subunità differenti, accetta elettroni dal QH2, e li traferisce al citocromo C, il quale contiene nell'emme un vero, quindi può prendere un elettrone alla volta, quindi il complesso 3 ha al due siti di binding per l'ubichinone, si sfrutta l'azione dell'ubichinone il quale può formare un intermedio, il QP si ossida cedendo un elettrone, il secondo elettrone del QH2 passa attraverso le strutture dell'eme riducendo l'intermedio radicalico, viene preso dall'ubichinone generando una specie radicalica, il ciclo del coenzima Q permette di pompare gli ioni nello spazio intermembrana,
        
        il ciclo del citocromo C prende 2 protoni dallo spazio intermemebrana spostandone poi 4 in essa
    - - utilizzando degli inibitori specifici per i diversi complessi, il primo inibitore rotenone, inibisce il complesso 1, ciò impedisce la riossidazione NADH, ciò implica che il NADH non va sua altri complessi e che quindi prederà gli elettroni da altri complessi, se inibisco l'ultimo complesso, quindi la citocromo C ossidasi, significa non utilizzare l'accettare finale ovvero l'ossigeno quindi non avvine il trasporto
        
        i complessi della catena respiratoria, formano un super complesso per evitare la dispersione dei substrati, importante per evitare la formazione di specie radicaliche intermedie