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BIOCHIMICA la chimica della vita, Studia la sintesi delle biomolecole,…

- - - - Con tre lettere
        (gly, ala, arg…)
      - Con l’iniziale (G,A,R…)
      - Con il nome completo
        (glicina, alanina, arginina…)
    - - Gruppo amminico
        (NH2)
      - Gruppo carbossilico
        (COOH)
      - +O+C= parte fissa
        
        C’è poi un gruppo funzionale R (parte variabile) che caratterizza i diversi amminoacidi
        
        Negli esseri viventi esistono solo gli α-aminoacidi, in cui tutti i gruppi sono legati allo stesso carbonio
        
        Se R è una catena alifatica o aromatica abbiamo
        amminoacidi apolari
        
        Non solubili in acqua
        
        Se R è un altro composto abbiamo amminoacidi polari
        
        Neutri
        
        Carichi +/-
        
        Il legame fra aminoacidi è detto peptidico
        
        Avviene per una reazione di condensazioni fra i due gruppi fissi
        
        Liberando una molecola d’acqua
        
        Quando lo rompo mi trovo di
        fronte al processo di idrolisi
        
        Aggiungo una molecola d’acqua
- - - - α-elica
      - β-foglietto ripiegato
      - Generate dalla formazione di legami a idrogeno, che fanno ripiegare la catena su se stessa
- - - - Da cui peraltro l’enzima prende il nome, con l’aggiunta del suffisso -asi (elicasi, lipasi…)
      - L’interazione fra enzima e substrato è detta adattamento indotto
        
        Una volta che l’enzima ha catalizzato il substrato, non riconosce più il composto come quello di partenza e lo espelle, liberando i prodotti della reazione
        
        L’enzima non si esaurisce mai, non ha bisogno di agenti esterni che lo rimettano in funzione
        
        È subito pronto a svolgere di nuovo
        l’azione catalitica
        
        Tuttavia deve essere attivato da dei cofattori
        
        Ioni metallici
        (attivatori)
        
        Modificano la
        configurazione dell’enzima,
        adattandola al substrato
        
        Molecole organiche (coenzimi)
        
        Trasportano gruppi funzionali e sono al centro di tutte le reazioni di metabolismo energetico
        
        Possono intervenire due elementi a modificare il lavoro dell’enzima
        
        Effettori allosterici, che generano un lieve cambiamento conformazionale, positivo o negativo, nell’enzima
        
        Inibitori enzimatici , che dall’esterno impediscono l’attività catalitica
        
        Reversibili, se creano un legame più debole
        
        Competitivi, se occupano direttamente il sito attivo
        
        Non competitivi, se l’enzima è inibito da un luogo diverso dal sito attivo
        
        Irreversibili, se creano con il sito attivo un legame covalente, indistruttibile