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ENZIMI - Coggle Diagram

- - - - fornendo una via di reazione alternativa
        
        è ESSENZIALE x la vita cellulare (a cond. fisio. la v troppo lenta)
- - - - stereospecifica, riconosce e reagisce con 1 sola sost. (glucosio)
    - - riconosce e reagisce con una CLASSE DI SOST molto simili (esosi)
- - - - NAD OSSIDOREDUTTASI, L-LATTATO
  - - - 6 CLASSI
        
        IDROLASI
        
        scissione di legami x aggiunta di H2O
        
        LIASI
        
        reazioni di ADD ai =
        
        reazioni di ELIMINAZIONE (formazione =)
        
        TRASFERASI
        
        trasferiscono gruppi funzionali
        
        ISOMERASI
        
        conversione tra isomeri
        
        OSSIDOREDUTTASI
        
        reaz. oxrid, trasferiscono e- con trasportatori, n.o. substrato cambia
        
        LIGASI
        
        formazione NUOVI LEGAMI tra molecole
  - - - ALCOL DEIDROGENASI
- - - - regolano attività enzimatica x allosteria (si rende +/- accessibile il sito al substrato, pk a volte l'enzima non deve lavorare o deve lavorare di +)
        
        ATTIVATORI (+)
        
        ↑ AFFINITA' E/S
        
        INIBITORI (-)
        
        ↓ AFFINITA' E/S
  - - - AA x specificità
        
        riconoscono substrato e fanno entrare
      - AA x catalisi
        
        triade enzimatica, sono 3 AA a catalizzare, interagiscono legandosi al substrato
- - - - S e sito attivo si adattano attraverso INTERAZIONI DEBOLI via via sempre + numerose (max durante ES ⇄ EP)
        
        interazioni stabilizzano lo stato di transizione ↓ ΔG , ↑ v, dopo lo stato di transizione le interazioni fra E e P ↓ e P viene rilasciato
- - - - Km è caratteristico x ogni enzima, indica l'affinità ES (capacità di E a legarsi con S)
        ↑ Km ↓ affinità (pk serve + [S] x raggiungere 1/2 Vmax)
        ↓ Km ↑ affinità (pk serve - [S] x raggiungere 1/2 Vmax)
- - - - IN. INCOMPETITIVA
        
        I si lega a un sito ≠ dal sito attivo → si modifica la strutt. 3°
        si lega a ES formando ESI, che sottrae ES alla reazione, impedendo la trasformazione di ES in EP
        
        eliminare l'I, non si può ↑ [S], pk si ↑ la [ES] e poi [ESI], quindi aumenterebbe l'inibizione
        
        ↓ Km = apparente ↑ di affinità= pk I sposta eq. verso ES, che viene sequestrato da ESI, si forma così + ES non pk + affini, ma pk I sposta eq.
        
        Vmax ↓= pk c'è una minore quantità di ES disp. x la reazione enzimatica
      - IN. MISTA
        
        I si lega : 1) direttamente sull'E (EI, sottrae E da reazione)
        2) al complesso ES (ESI, sottrae ES alla reazione)
        
        eliminare l'I, non si può ↑ [S], pk risolverebbe solo eq.1, ma ↑ I dell'eq. 2
        
        Km può:
        
        ↑ se prevale 1° eq. (come in. comp.)
        
        ↓ se prevale il 2° eq. (maggior parte delle volte, come in. incomp.)
        
        rimanere K se nn prevale ne 1° eq, ne 2°= INIBIZIONE NON COMPETITIVA
        Vmax ↓:
        
        se prevale il 1° eq. come in. comp., Vmax inalterata, ma c'è cmq il 2° eq. che fa ↓ Vmax
        
        se prevlae 2° eq. come in. incomp., quindi Vmax ↓
      - IN. COMPETITIVA
        
        I si lega al sito attivo (ha strutt. simile a S)
        E + S ⇄ ES ⇄ EP → E+ P
        +
        I
        ⇄
        EI
        
        rimuovi I con principio di Le Chatelier:
        ↑ [S] l'eq si sposta a favore di ES → ↑ v reazione diretta (l'eq dell' inibitore retrocede)
        
        ↑ (Km)i = apparente ↓ affinità tra E e S= pk E è - disp. pk c'è I (non pk - affine)
        
        Vmax (saturazione E) rimane inalterata (ma si raggiunge a [S]>)
  - - - il legame non può essere rimosso, il sito attivo diventa inutilizzabile= si perde l'ATTIVITA' ENZIMATICA
      - questi I hanno gruppi REATTIVI e ELETTROFILI, che reagiscono con AA con R NUCLEOFILA (come -OH, - SH)
- - - - COSITUTIVI
        
        STRA NECESSARI X la c. (sempre prodotti), il n° di E nella c è k
      - INDUCIBILI
        
        prodotti solo quando è necessario (operone lac)
        
        i geni degli E sono espressi solo in presenza di particolari STIMOLI (=presenza di nutrienti, sost. tossiche da eliminare) e sono sotto il controllo di REPRESSORI (= sensibili alla presenza dell'agente esterno, impediscono la trascrizione)
  - - - es: sintesi (citoplasma, ret. endoplasmatico, app. Golgi) e degradazione (mitocondri) di ac. grassi
  - - - MECCANISMO di ATTIVAZIONE : rimozione (lisi) di una parte della proteina, così assume la FORMA NATIVA, esponendo il sito attivo
  - - - meccanismo:
        
        gruppo viene legato cov. ai R di specifici AA (serina, treonina, tirosina (OH in R));
        
        modifica conformazionale della strutt. che può attivare/disattivare la funzione dell'E;
        
        rimozione gruppo provoca l'effetto opposto
      - 1) METILAZIONE = aggiunta - CH3
        
        2) FOSFORILAZIONE= aggiunta di PO4 3- (si lega all'OH dell'AA attraverso un legame FOSFOESTEREO, FA LA CHINASI;
        
        3) DEFOSFORILAZIONE= rimozione di PO4 3-, FA LA FOSFATASI
  - - - questi E sono in punti critici delle vie metaboliche (quando 2 vie di incontrano o 1 diverge) e controllano il flusso di metaboliti
      - non seguono il modello di M-M, andamento a sigmoide:
        
        Vmax (valore limite di v)
        
        k0,5 = è la [S] dove Vo = 1/2 Vmax (mean= Km)
      - modulatori + (attivatori)→ ↑ affinità E/S, ↓ K0,5 (curva impenna + velocemente)
        
        modulatori - (inibitori) → ↓ affinità E/S,↑ k0,5 (curva sale - velocemnte)