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ENZIMI - Coggle Diagram
ENZIMI
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In generale
Per la maggior parte proteine. Catalizzatori biologici (non si consumano). Elevata specificità per i substrati La reazione avviene nel sito attivo, legano i substrati tramite legami non covalenti. Enzima e substrato hanno forme complementari.
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TERMODINAMICA
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Un enzima riduce l’energia di attivazione di una reazione senza avere effetto sul ΔG attraverso un andamento ottimale.
Molti enzimi ottengono l’energia necessaria allo svolgimento di una reazione endoergonica accoppiandola con una reazione esoergonica (ATP—>ADP+Pi). Questo processo si chiama accoppiamento nergetico
INIBITORI DEGLI ENZIMI
Irreversibili
Composti che modificano il sito attivo di un enzima tramite legame covalente: non è più in grado di legare al suo substrato (permanente)
Reversibili
Competitivi—> effetti dell’inibitore possono essere rimossi dal substrato perché si lega al sito attivo con legami non covalenti
Non competitivi—> inibitore può legarsi ad una regione dell’enzima che non è il sito attivo, il sito allosterico. Il legame causa un cambiamento conformazionale dell’enzima che riduce l’attività catalitica.
COFATTORI ENZIMATICI
Ioni metallici
Si legano a specifiche regioni dell’enzima (sito attivo o vicino) per partecipare al processo catalitico. Gruppi prostetici se sono parte integrante dell’enzima.
Molecole organiche
Coenzimi, assistono l’enzima nella catalisi legandosi con legami permanenti o transitori.
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NUCLEOTIDI
Senza gruppo Pi si chiama nucleoside, possono essere legati fino a tre gruppo Pi. Sono una componente essenziale del metabolismo energetico della cellula sia come componenti di coenzimi, sia come riserva transitoria di energia che si libera al momento del bisogno (molecole trasportatrici attivate)
L’ATP è la più importante. Contiene molta energia nel legame tra il secondo e il terzo gruppo Pi. Molecola ad alta energia di idrolisi
Anche NAD+, NADP+ e FAD trasportano energia sotto forma di una coppia di elettroni e un H+ (2 nel FAD)
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