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Gli enzimi, Le vitamine e i nucleotidi - Coggle Diagram
Gli enzimi
La catalisi emzimatica
grazie alla catalisi, il substrato si trasforma in prodotto P, distaccandosi poi dall'enzima per ricominciare da capo.
l'enzima segue un ciclo catalitico, legandosi a un substrato a livello del sito attivo formando il complesso enzima-substrato (ES). qui il substrato si attiva e il sito attivo di modifica (modello dell'adattamento inditto no modello chiave serratura)
Il numero di turnover di un enzima è dato dalle molecole di substrato che sono trasformate in prodotto da parte di una mole di enzima in un secondo e in condizioni di reazione ottimali.
Modificazioni covalenti
La principale modifica covalente reversibile è la fosforilazione dell'enzima che consiste nel legame di gruppi fosfato alle catene laterali degli amminoacidi serina, treonina e/o tirosina.
Le modifiche covalenti irreversibili prevedono la rimozione di piccole parti della catena polipeptidica di un precursore enzimatico inattivo, detto zimogeno.
L'attività di numerosi enzimi può essere anche modulata attraverso modifiche covalenti, reversibili o irreversibili, che consistono nel legame di specifici gruppi chimici alle catene laterali di alcuni amminoacidi dell'enzima.
Alcune proprietà peculiari degli enzimi: sono efficienti, specifici, modulabili, fisiologici.
Gli enzimi sono proteine specializzate per la funzione catalitica e agiscono accelerando le reazioni chimiche.
L’attività enzimatica
L'attività enzimatica è la quantità di substrato che viene trasformata in prodotto nell'unità di tempo in condizioni di reazione ottimali.
Può essere espressa in unità internazionali (U.I.) oppure in katal, l'unità del Sistema Internazionale.
Inibizione enzimatica
Gli inibitori enzimatici sono suddivisi in due classi: 1. inibitori irreversibili (veleni e gas); 2. inibitori Reversibili
Gli enzimi possono combinarsi con molecole, chiamate inibitori, formando complessi che perdono, in parte o integralmente, la capacità di legare il substrato e/o di catalizzarne la trasformazione.
Allosterismo
Gli enzimi sottoposti a controllo allosterico sono costituiti da più subunità e vanno incontro a un lieve cambiamento conformazionale quando legano in modo specifico, un effettore allosterico.
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La regolazione dell'attività enzimaticaUno dei meccanismi principali per controllare l'attività di un enzima consiste nel variare la disponibilità dei substrati. Esistono altri meccanismi di regolazione:
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