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Enzimas : - Coggle Diagram
Enzimas :
Participantes: Dominique Silva, Brathley León y Camila Dalmau
Cofactores o inhibidores enzimáticos
Los cofactores enzimáticos son moléculas auxiliares que pueden ser iones metálicos o coenzimas. Su función es ayudar a las enzimas con la catalización de la reacción que esta destinada a realizar.
Conenzimas
Son un factor enzimático orgánico que pueden tener un grupo protésico, dependiendo si tienen una unión covalente o no covalente. Existen varias vitaminas que funcionan como coenzimas y son vitales para el cuerpo humano.
Algunas vitaminas que cumplen con este papel son la vitamina B5, vitamina B12, vitamina B3, vitamina K, vitamina C o la vitamina B2
Vitamina B12: Se encarga de agregar un grupo metilo a homocisteína, también tiene un rol importante en la isomerización del malonil CoA. Si no hay esta vitamina en el cuerpo se pueden producir anemias.
Vitamina C: juega un papel de coenzima en las reacciones de hidroxilación y ayuda a transformar el hierro en su estado ferroso.
Vitamina B6: Es un precursor de el fosfato de piridoxal, el cual se encarga de reacciones de transferencia de activación.
Vitamina B1: Se encarga de degradar y de carboxilar conjuntos moleculares como el de αcetoles.
Vitamina A: Es una vitamina bastante útil para el cuerpo humano, funciona para la vista, para el crecimiento, función inmune, etc. Su función es regular la síntesis del ARNm específico.
Vitamina D: Esta se va a unir al calcitriol el cual se encarga de regular el calcio y el fosfato.
Vitamina K: Funciona como coenzima de ácido glutámico en el cual esta se encarga de su carboxilación.
(LeClair, 2022)
FADH2, la NADH o la NADPH
FADH2 y NADH cumplen sus papeles como co enzimas en el transporte de electrones en el proceso de la respiración celular. El FADH2 es el portador de electrones y los va a entregar en la membrana mitocondrial interna. Por otro lado, el NADH igual va a funcionar como portador de electrones y va a ser producto de la oxidación de procesos como el ciclo de krebs o la glicolisis. Este va a ser el donador de electrones para la formación de moléculas de ATP.
El NADPH se va a ver presente en reacciones anabólicas importantes para la sintetizar moléculas. El los procesos importantes que participa son la síntesis de ácidos grasos, de nucleótidos y se va a utilizar como un antioxidante.
(Nave, 2019)
Iones Metálicos
Los iones metálicos son Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+
Estas tienen diversas funciones que ayudan a las reacciones bioquímicas que suceden dentro de la célula. Estas pueden actuar como un puente el cual genera un complejo que reúne a la enzima especifica con su sustrato. También funcionan como un centro catalítico primario y por ultimo tienen la capacidad de estabilizar una proteína enzimática.
(Porto y Merino, 2018)
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que reducen o disminuyen la actividad de una enzima. Los inhibidores pueden ser competitivos o no competitivos.
Inhibidores competitivos
Estos van a competir con el sustrato para unirse a la parte activa de un enzima. Cuando estas se unen van a bloquear al sustrato y no van a permitir que esto suceda. Como están en constante competencia este proceso en generalmente reversible.
Inhibidores no competitivos
Se pega a un lugar que no es el sitio activo de la enzima pero esto va a evitar que esta pueda funcionar de manera adecuada.
(Khan Academy, 2020)
Enfermedad Enzimatica: Fenilcetonuria
Enfermedad causada por una o varias mutaciones genéticas que van a determinar la deficiencia o ausencia de la fenilalalina hidroxilasa, como resultado se acumula de la dieta y el órgano principalmente afectado es el encéfalo por la alteración de la mielinización. Principalmente se observa en niños.
Esta enfermedad causa discapacidad intelectual con alteraciones cognitivas y conductuales.
Que sucede:
En condiciones normales, el exceso de fenilalanina dietética se convierte en tirosina por la fenilalanina hidroxilasa. El cofactor tetrahidrobiopterina (BH4) es esencial para dicha reacción.
El grado de deficiencia enzimática y la gravedad de la hiperfenilalaninemia, va a variar en pacientes según la mutación especifica
Formas Variantes
• La mayoría de casos se debe a la deficiencia de la fenilalanina hidroxilasa, pero también la fenilalanina puede acumularse si no hay una síntesis de BH4 como una consecuencia de deficiencias de dihidropterina sintetasa o no se puede regenerar debido a la deficiencia de la dihidropteridina reductasa.
• BH4 también es cofactor de la tirosina hidroxilasa, que intervendrá en la síntesis de serotonina y dopamina, por ende, la deficiencia de BH4 va a alterar la síntesis de neurotransmisores, y provocara síntomas neurológicos independientemente de la acumulación de la fenilalanina.
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La fenilalanina es un aminoácido importante que funciona en la síntesis de proteínas y también participa en varias reacciones bioquímicas del cuerpo. Es un aminoácido esencial que debe llegar al cuerpo a través de la dieta ya que el humano no lo puede producir de manera propia. Cuando hay una deficiencia de esta se pueden producir varias falencias de la salud.
(Barabacil,2023)
Signos de la fenilcetonuria
La caracteristica principal de esta enfermedad es la discapacidad intelectual. Tambien se puede ver en niños hiperactividad extrema, alteración de la marcha y psicosis, olor corporal a ratón desagradable que es causado por el acido fenilacético en la orina y sudor el cual es un producto de la degradación de la fenilalanina. De igual manera los niños afectados, tienden a tener piel, cabello y ojos mas claros que el resto de la familia y es posible que se presente un exantema que se parecerá al eccema infantil.
(Demczko, 2021)
Mutaciones genéticas que afectan la actividad enzimática
La mutaciones genéticas son aquellas que pueden se transmitidas a la descendencia. Estas pueden afectar a segmentos de ADN pequeños o grandes. (Padiath, 2023)
Mutaciones de cambio de sentido
Se dan cuando un solo nucleotido es reemplazado por otro, esto lleva a la sustitución de un aminoácido en la proteína. Como resultado puede alterar la estructura tridimensional de la enzima y por ende su actividad.
(Quimica.es, 2021)
Mutaciones de deleción
Se pierde una o mas bases asi alterando la cadena proteica que debería formarse y por ende su función. Esto puede contribuir a un alteración del marco de lectura.
(Sant Joan de Déu, 2013)
Mutaciones sin sentido
Se dan en el ADN cuando un cambio de la secuencia da lugar a un codón de terminación en vez de un codón especifico de un aminoácido. Esto causa la producción de una proteína mas pequeña que puede no ser funcional
(National Human Genome Research Institute, 2023)
Mutaciones puntuales
Ocurre cuando un nucleotido es reemplazado por otro en la secuencia del ARN mensajero, lo que va a causar alteraciones en las proteínas codificadas.
(National Human Genome Research Institute, 2023)
Mutaciones de splicing
Afecta el proceso de splicing del ARN, puede alterar la secuencia de exones y/o intrones, por ende puede afectar la producción de la proteína y como resultado su actividad enzimatica.
(Pusiac, et al, 2010)
Mutaciones de marco de lectura
Ocurre una inserción o eliminación de uno o mas nucleotidos en la secuencia de ADN, esto puede alterar el marco de lectura de la secuencia de codones y puede terminar en la producción de una proteína alterada.
(National Human Genome Research Institute, 2023)
La enfermedad Fenilcetonuria se asocia con estos dos