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Biocatalizadores - Coggle Diagram

- - - - Más temperatura, más actividad enzimática hasta que llega a la temperatura óptima, donde a partir de ahí baja de nuevo la actividad.
    - - En pH extremo las enzimas están desnaturalizadas y no hay actividad enzimática. Pero en niveles neutros poco a poco alcanza el pH óptimo. Existen algunos casos en el que las enzimas están adaptadas a pH extremos.
    - - A mayor concentración de enzimas y sustratos constantes la actividad enzimática aumenta, cuando llega al máximo se verán saturadas.
    - - Impiden que las enzimas lleven a cabo su función.
        
        ·Irreversibles: No tiene vuelta atrás, se queda inhibido siempre.
        
        ·Reversibles:
        ·Competitiva: El inhibidor compite con el sustrato para entrar al centro activo.
        ·No competitiva: El inhibidor se une a una región de la enzima diferente del centro activo
        ·Acompetitiva: El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato formando el complejo enzima-sustrato-inhibor, el sustrato no llega a transformarse en producto.
- - - - No se pueden expulsar en causa de exceso, puede causar hipervitaminosis (Enfermedad causada por exceso de vitaminas)
    - - Si hay exceso de desechan en la orina.