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SE : RE - Coggle Diagram

- - - - se produit dans la lumière du SE
        
        correspond à l'addition d'un procurseur oligosaccaharide (arbre oligasaccharidique) à la protéine sur un groupement NH2 d'une asparagine
        
        arbre oligosaccharide contient glucose, manose et de la N-acéthylglucosamine
        
        Maturation post Co-traductionnelle : N-glyco se fait en même temps que la syhtèse protéique : la traduction est encore en cour = processus co-traductionnelle
    - - étape 3 : addition supplémentaire de 7 sucres sur le dolichol phosphate -> formation de l'arbre oligosaccharidique précurseur de 14 résidus glucidiques
      - étape 4 : clivage et transfert de l'arborisation sucré et du dolichol phosphate à la P en cour de synthèse (catalysé par la N-glycotransférase)
      - étape 2 : flip-flop du dolichol phosphate
        arbre de 7 sucres est du côté du cytosol
      - étape 5 : modification de l'arbre oligosaccharidique dans le RE : suppression des résidus du glucose qui marque le début d'un processus de repliement et de contrôle qualité du bon repliement de la P
      - étape 1 : Charge moins du dolichol phosphate (lipide inséré dans la membrane du RE : transporteur lipidique) en résidu sucré au niveau de la face cytosolique du RE. Ce chargement fait intervenir des co-enzyme de transfert : CTP, UDP, GDP.
        Fixation de 7 sucres sur le dolichol phosphate
  - - - plus rare
        
        principe : fixation d'une arborisation sucrée, (formé de résidus de manose) sur un C d'un tryptophe
    - - Intervention du dolichol : le manose est fixé sur le dolichol sur la face cytosolique du RE
        
        flip-flop du dolichol (manose côté luminale)
        
        Manose est transferé sur un C du tryptophane de la P du côté luminal
    - - Protège les P contre les protéases
        
        Processus dans l'adhérence cellulaire
        
        Processus de transport, rôle dans l'adressage des P
        
        Marqueur de l'état de repliement protéique
        
        Pareil pour N et O-glyco
  - - - Def : Liaison covalentes entre 2 acides aminés (cystéine) qui peut être distant sur la chaîne peptidiques. Se fait sous contrôle de P à activité chaperonne : P disulfure isomérase (PDI)
      - Formation : La liaison disulfure peut se faire uniquement dans le RE car besoin d'un environnement occident, elle n'est pas possible dans le cytosol car c'est un milieu réducteur
      - Rôle : Les ponts disulfure participe au repliement des protéines ils ont un rôle important dans l'assemblage de la stabilité des protéines
    - - Rôle de la N-glyco dans le repliement des P :
        
        modification de l'arbre olycosaccharidique de la N-glyco débute juste après son transfert sur le polypeptide : début d'un système de contrôle qualité de la P avant exportation
        
        Si P mal replié : elle est à nouveau traité par les P chaperonnes qui essaient de bien la replier (plusieurs tentatives)
        
        Bien replié : elle continue de cheminer le SE : envoyé dans la "zone logistique" du RE pour partir vers le golgi
      - Les acteurs du processus qualité :
        
        P chaperonne (calnexine), glucosidase, glycosyltransférase
    - - étape 2 :
        
        Début du contrôle qualité
        
        grâce aux glucoses restant : reconnaissance et liaison à une P chaperonne présente dans la lumière du RE (calnexine)
        
        Retrait du dernier résidus de glucose par la glucosidase 2
        
        Libération de la glyco P replié : se libère de la P chaperonne
      - étape 3 :
        
        Bien replié :
        
        Sort du RE et continue son chemin par le flux membranaire vertoriel et permanent (FMVP)
        
        Mal replié :
        
        se fait contrôler et seconde chance : prise en charge par une UGGT (glycosyltransférase) qui ajoute un résidu de glucose et permet de refaire un cycle par la calnexine
      - étape 1 :
        
        grignotage de deux des trois résidus glucose (dans les 14 sucres) par les glycosidase 1 et 2
        
        Conduit à un début du repliement de la P
        
        à la fin de cette étape, il reste qu'un résidus de glucose
    - - exportation interdite et dégradation des protéines du RE mal plié :
        
        Les protéines trop vieille et toujours mal repliées ne sont pas dégradées dans le RE Mets vont être envoyés aux protéasomes pour dégradation est donc renvoyé dans le cytosol
        
        Une balance se fait entre production de protéines mal repliées et exportations pour dégradation
      - Mécanisme de sortie et de dégradation des protéines condamnées :
        
        Une P trop vielle est tj mal repliée, mal glycosylée, mal configurée est reconnu par une P chaperonne (envoyé dans le cytosol via le translocon)
        
        dans le cytosol : la P subit une déglycosylation complète par une N-glycanase. Puis elle est ubiquitinylée : ajout d'ubiquitine (comme des étiquettes d'adressage)