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AMINOACIDOS Y PROTEINAS, CASTAÑEDA HERNANDEZ SUSANA
CAMACHO ANGULO MARTHA…
AMINOACIDOS Y PROTEINAS
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LAS PROTEINAS SON MACROMOLECULAS COMPUESTAS POR UNA SECUENCIA LINEAL DE HASTA 21 AMINOACIDOS DIFERENTES.
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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN LA ESTRUCTURA QUÍMICA DE SUS CADENAS LATERALES: Las propiedades de cada aminoácido dependen de su cadena lateral (-R)
AMINOACIDOS ALIFATICOS : Tienen hidrocarbonos saturados como cadenas laterales. Todos estos aminoácidos son hidrofóbicos.
AMINOÁCIDOS AROMATICOS: La fenilalanina, la tirosina y el triptófano tienen cadenas laterales aromáticas. Los aminoácidos apolares alifáticos y aromáticos suelen encontrarse enterrados en el interior de la proteínas y están involucrados en interacciones hidrofóbicas entre ellos.
Los aminoácidos aromáticos son responsables de la absorción ultravioleta de la mayoría de las proteínas, que representan un máximo de absorción.
AMINOÁCIDOS POLARES NEUTROS: Los aminoácidos polares neutros contienen grupos hidroxilo o amida en su cadena lateral.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS: Los ácidos aspártico y glutámico contienen ácidos carboxilos en sus cadenas laterales y están ionizados a un pH de 7 y, como resultado, transportan cargas negativas.
AMINOÁCIDOS BÁSICOS: Las cadenas laterales de la lisina y la arginina están completamente protonados a pH neutro y, por tanto están cargadas positivamente.
AMINOÁCIDOS QUE CONTIENEN AZUFRE: Los puentes de disulfuro también pueden formarse entre dos cadenas polipépticas ( puente disulfuro intercatenario) formando dímeros proteicos covalentes.
LAS CADENAS LATERALES DE LOS AMINOACIDOS CONTRIBUYEN TANTO A LA CARGA COMO A LA HIDROFOBICIDAD DE LAS PROTEINAS
ESTADO DE IONIZACIÓN DE UN AMINOÁCIDOS: Los ácidos monoamino y monocarboxilo en disolución presentan varias forman de ionización según el pH de la solución.
LA CARGA NETA GLOBAL DE UNA PROTEINA DEPENDE DE LA CONTRIBUCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS BÁSICOS Y ÁCIDOS.
Los valores reales de PKa pueden oscilar en varias unidades de pH en función de la temperatura, el amortiguador, la fijación de ligando y especialmente los grupos funcionales próximos en la proteína.
LAS PROTEINAS HABITUALMENTE SE PURIFICAN MEDIANTE TECNICAS DE INTERCAMBIO IONICO, FILTRACION EN GEL Y CROMATOGRAFIA DE AFINIDAD, MIENTRAS QUE SU PUREZA SE EVALUA POR ELECTROFORESIS E ISOELECTROENFOQUE.
PARA PODER CARACTERIZAR POR COMPLETO LA ESTRUCTURA DE UNA PROTEINA ES NECESARIO ANALIZAR LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS CON LA TECNICA DE DEGRADACION DE EDMAN O LA ESPECTROMETRIA DE MASAS E IDENTIFICAR LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA PROTEINA POR ESPECTROSCOPIA DE RESONANCIA MAGNETICA O CRISTALOGRAFIA DE RAYOS X.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN LA POLARIDAD DE LAS CADENAS LATERALES DEL AMINOÁCIDO: Las cadenas laterales hidrofóbicas contribuyen al plegamiento de la proteína mediante interacciones hidrofóbicas y se encuentran principalmente en el interior de la proteína o en superficies que intervienen en interacciones con otras proteínas.
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