wszystkie sekwencje odczytywane są od N- do C-końca pepytdu

przy formułowaniu nazwy peptydu, końcówki nazw wszystkich reszt aminokwasowych są zamieniane na -yl, z wyjątkiem reszty aminowej aminokwasu C-końcowego

peptyd złożony z N-końcowej waliny, glicyny i C- leucyny to waliloglicyloleucyna

wiązanie peptydowe wykazuje prawie zawsze konfigurację trans (wiązania zawierające prolinę mogą mieć konfigurację cis)

wiązania między atomami węgla alfa i grupami a-aminową i a-karboksylową mogą dowolnie rotować, co pozwala na przyjmowanie różnych kształtów łańcuchowi poliprptydowemu

Grupy C=O i N-H wykazują polarność i są zaangażowane w tworzenie wiązań wodorowych

Grupy C=O i N-H nie są obdarzone ładunkiem i nie przyjmują, ani nie uwalniają protonów w zakresie pH od 2-12

Zatem obdarzone ładunkiem grupy w polipeptydach składają się z grupy N-końcowej, C-końcowej i zjonizowanych grup występujących na łańcuchach bocznych

łańcuchy boczne składowych aminokwasów wysunięte na zewnątrz w stosunku do osi centralnej

wielokrotnie rozmieszczone, pomiędzy atomami tlenu grupy karbonylowej wiązania peptydowego i atomami wodoru ugrupowania amidowego, cztery aminokwasy dalej

wszystkie składniki łańcucha, oprócz pierwszego i ostatniego wiązania peptydowego są połączone ze sobą wiązaniami wodorowymi

prolina przeszkadza w tworzeniu α-helisy, ponieważ jej sztywna drugorzędowa grupa aminowa geometrycznie nie pasuje do prawoskrętnej spirali α-helisy

powstaje z dwóch lub większej liczby łańcuchów polipeptydowych, ułożonych obok siebie i stabilizowanych wiązaniami wodorowymi między wiązaniami peptydowymi aminokwasów położonych daleko od siebie

sąsiadujące ze sobą β-nitki są ułożone w stosunku do siebie antyrównolegle albo równolegle (N-końce występują po tej samej stronie

na każdej β-nitce grupy R sąsiadujących aminokwasów wystają w przeciwnych, powyżej i poniżej kartki

W strukturze β-kartki pasma są prawie w pełni rozciągnięte, a wiązania wodorowe są prostopadłe do szkieletu polipeptydowego

W przypadku α-helisy łańcuch polipeptydowy jest skręcony, a wiązania wodorowe przebiegają równolegle do szkieletu

podstawowe funkcjonalne i przestrzenne jednostki strukturalne polipeptydów

rdzeń domeny składa się z kombinacji elementów strukturalnych naddrugorzędowych (motywów)

każda domena ma cechy małego, zwartego białka globularnego, które jest strukturalnie niezależne od innych domen w łańcuchu

Jest połączeniem -S-S- utworzonym z grupy (-SH) każdej z dwóch reszt cysteinowych

Dwie cysteiny mogą być oddalone od siebie o wiele aminokwasów, jednak fałdowanie polipeptydów zbliża je do siebie pozwalając na utworzenie wiązania disiarczkowego

Stabilizują one trójwymiarowy kształt cząsteczki białka zapobiegając jego denaturacji w środowisku pozakomórkowych

Białkowa izomeraza disiarczkowa rozszczepia i odtwarza wiązania disiarczkowe podczas fałdowania

Aminokwasy z niepolarnym łańcuchem bocznym umieszczają się we wnętrzu cząsteczki peptydu, gdzie asocjują się z innymi aminokwasami hydrofobowymi

Aminokwasy z polarnymi łańcuchami bocznymi lub obdarzone ładunkiem kierują się na powierzchnie cząsteczki, gdzie wchodzą w kontakt z polarnym rozpuszczalnikiem

Białka umieszczone w środowiskach niepolarnych (lipidy) wykazują odwrotne rozmieszczenie

Łańcuchy boczne zawierające atom wodoru połączony z atomami tlenu lub azotu mogą tworzyć wiązania wodorowe z atomami bogatymi w elektrony

Powstawanie wiązań wodorowych pomiędzy grupami polarnymi występującymi na powierzchni białka i cząsteczkami wody, zwiększa rozpuszczalność białka

Grupy obdarzone ładunkiem ujemnym, takie jak grupa (-COO-) łańcucha bocznego asparaginianu lub glutaminianu mogą oddziaływać z grupami naładowanymi dodatnio np. (-NH3+)

Podczas fałdowania peptydu tworzą się struktury drugorzędowe w procesie determinowanym przez efekt hydrofobowy

Dodatkowe zdarzenia stabilizują strukturę drugorzędową oraz inicjują tworzenie struktury trzeciorzędowej.

W ostatnim etapie peptyd osiąga ostatecznie pofałdowanie, funkcjonalną postać

Niektóre biologicznie aktywne białka lub ich fragmenty nie posiadają stabilnej struktury trzeciorzędowej. Są one nazywane białkami inherentnie nieuporządkowanymi

Powoduje ona rozwinięcie i dezorganizację białkowych struktur drugo- i trzeciorzędowych bez hydrolizy wiązań peptydowych

W idealnych warunkach denaturacja może być odwracalna, wówczas białko fałduje się ponownie osiągając natywną strukturę

Zdenaturowane białka są często nierozpuszczalne i wytrącają się z roztworu

Informacja potrzebna do prawidłowego pofałdowania białka zawarta jest w pierwszorzędowej strukturze polipeptydu

Dla wielu białek fałdowanie jest ułatwiane przez białka opiekuńcze, czemu towarzyszy hydroliza ATP

pełnią ważną funkcję w utrzymaniu białka w postaci niepofałdowanej

Białka opiekuńcze ułatwiają poprawne fałdowanie białka przez związanie z nimi i stabilizowanie wyeksponowanych hydrofobowych regionów w powstających polipeptydach, zapobiegając przedwczesnemu zwijaniu

Podjednostki są utrzymywane, dzięki interakcjom niekowalencyjnym

Podjednostki mogą działać niezależnie od siebie albo wspólnie, tak jak w cząsteczce hemoglobiny

Izoformy są białkami o takiej samej funkcji, ale różniącymi się strukturą pierwszorzędową, jeśli białka te są enzymami określa się je mianem izoenzymów

Hierarchia struktury białek
https://zapodaj.net/plik-zJtaBGUqA9