Please enable JavaScript.

Coggle requires JavaScript to display documents.

Aminokwasy - Coggle Diagram

- - - - wszystkie sekwencje odczytywane są od N- do C-końca pepytdu
      - przy formułowaniu nazwy peptydu, końcówki nazw wszystkich reszt aminokwasowych są zamieniane na -yl, z wyjątkiem reszty aminowej aminokwasu C-końcowego
      - peptyd złożony z N-końcowej waliny, glicyny i C- leucyny to waliloglicyloleucyna
    - - jest polarne i wykazuje sztywność
      - wiązanie peptydowe wykazuje prawie zawsze konfigurację trans (wiązania zawierające prolinę mogą mieć konfigurację cis)
      - jest krótsze niż wiązanie pojedyńcze
      - wiązania między atomami węgla alfa i grupami a-aminową i a-karboksylową mogą dowolnie rotować, co pozwala na przyjmowanie różnych kształtów łańcuchowi poliprptydowemu
    - - Grupy C=O i N-H wykazują polarność i są zaangażowane w tworzenie wiązań wodorowych
      - Grupy C=O i N-H nie są obdarzone ładunkiem i nie przyjmują, ani nie uwalniają protonów w zakresie pH od 2-12
      - Zatem obdarzone ładunkiem grupy w polipeptydach składają się z grupy N-końcowej, C-końcowej i zjonizowanych grup występujących na łańcuchach bocznych
  - - - prawoskrętna spiralna struktura
      - łańcuchy boczne składowych aminokwasów wysunięte na zewnątrz w stosunku do osi centralnej
      - najbardziej rozpowszechniona
      - wiązania wodorowe
        
        wielokrotnie rozmieszczone, pomiędzy atomami tlenu grupy karbonylowej wiązania peptydowego i atomami wodoru ugrupowania amidowego, cztery aminokwasy dalej
        
        przebiegają równolegle do spirali
        
        wszystkie składniki łańcucha, oprócz pierwszego i ostatniego wiązania peptydowego są połączone ze sobą wiązaniami wodorowymi
      - na każdy skręt helisy α przypada 3,6 reszt aminokwasowych
      - aminokwasy, które zaburzają strukturę α-helisy
        
        prolina przeszkadza w tworzeniu α-helisy, ponieważ jej sztywna drugorzędowa grupa aminowa geometrycznie nie pasuje do prawoskrętnej spirali α-helisy
        
        Glicyna - jej grupa R zapewnia duża elastyczność
        
        Aminokwasy obdarzone ładunkiem lub obszernymi grupami R
        
        glutaminian i tryptofan
    - - Powstawanie
        
        powstaje z dwóch lub większej liczby łańcuchów polipeptydowych, ułożonych obok siebie i stabilizowanych wiązaniami wodorowymi między wiązaniami peptydowymi aminokwasów położonych daleko od siebie
        
        sąsiadujące ze sobą β-nitki są ułożone w stosunku do siebie antyrównolegle albo równolegle (N-końce występują po tej samej stronie
        
        na każdej β-nitce grupy R sąsiadujących aminokwasów wystają w przeciwnych, powyżej i poniżej kartki
      - Porównanie α-helisy i β-kartki
        
        W strukturze β-kartki pasma są prawie w pełni rozciągnięte, a wiązania wodorowe są prostopadłe do szkieletu polipeptydowego
        
        W przypadku α-helisy łańcuch polipeptydowy jest skręcony, a wiązania wodorowe przebiegają równolegle do szkieletu
  - - - podstawowe funkcjonalne i przestrzenne jednostki strukturalne polipeptydów
      - rdzeń domeny składa się z kombinacji elementów strukturalnych naddrugorzędowych (motywów)
      - każda domena ma cechy małego, zwartego białka globularnego, które jest strukturalnie niezależne od innych domen w łańcuchu
    - - Wiązanie disiarczkowe
        
        Jest połączeniem -S-S- utworzonym z grupy (-SH) każdej z dwóch reszt cysteinowych
        
        Dwie cysteiny mogą być oddalone od siebie o wiele aminokwasów, jednak fałdowanie polipeptydów zbliża je do siebie pozwalając na utworzenie wiązania disiarczkowego
        
        Stabilizują one trójwymiarowy kształt cząsteczki białka zapobiegając jego denaturacji w środowisku pozakomórkowych
        
        Białkowa izomeraza disiarczkowa rozszczepia i odtwarza wiązania disiarczkowe podczas fałdowania
      - Oddziaływania hydrofobowe
        
        Aminokwasy z niepolarnym łańcuchem bocznym umieszczają się we wnętrzu cząsteczki peptydu, gdzie asocjują się z innymi aminokwasami hydrofobowymi
        
        Aminokwasy z polarnymi łańcuchami bocznymi lub obdarzone ładunkiem kierują się na powierzchnie cząsteczki, gdzie wchodzą w kontakt z polarnym rozpuszczalnikiem
        
        Białka umieszczone w środowiskach niepolarnych (lipidy) wykazują odwrotne rozmieszczenie
      - Wiązania wodorowe
        
        Łańcuchy boczne zawierające atom wodoru połączony z atomami tlenu lub azotu mogą tworzyć wiązania wodorowe z atomami bogatymi w elektrony
        
        Powstawanie wiązań wodorowych pomiędzy grupami polarnymi występującymi na powierzchni białka i cząsteczkami wody, zwiększa rozpuszczalność białka
      - Interakcje jonowe
        
        Grupy obdarzone ładunkiem ujemnym, takie jak grupa (-COO-) łańcucha bocznego asparaginianu lub glutaminianu mogą oddziaływać z grupami naładowanymi dodatnio np. (-NH3+)
    - - Podczas fałdowania peptydu tworzą się struktury drugorzędowe w procesie determinowanym przez efekt hydrofobowy
      - Powstałe małe struktury tworzą się w większe
      - Dodatkowe zdarzenia stabilizują strukturę drugorzędową oraz inicjują tworzenie struktury trzeciorzędowej.
      - W ostatnim etapie peptyd osiąga ostatecznie pofałdowanie, funkcjonalną postać
      - Niektóre biologicznie aktywne białka lub ich fragmenty nie posiadają stabilnej struktury trzeciorzędowej. Są one nazywane białkami inherentnie nieuporządkowanymi
    - - Powoduje ona rozwinięcie i dezorganizację białkowych struktur drugo- i trzeciorzędowych bez hydrolizy wiązań peptydowych
      - Czynniki denaturujące
        
        ciepło
        
        mocznik
        
        rozpuszczalniki organiczne
        
        mocne kwasy i zasady
        
        detergenty
        
        jony metali ciężkich
      - W idealnych warunkach denaturacja może być odwracalna, wówczas białko fałduje się ponownie osiągając natywną strukturę
      - Zdenaturowane białka są często nierozpuszczalne i wytrącają się z roztworu
    - - Informacja potrzebna do prawidłowego pofałdowania białka zawarta jest w pierwszorzędowej strukturze polipeptydu
      - Dla wielu białek fałdowanie jest ułatwiane przez białka opiekuńcze, czemu towarzyszy hydroliza ATP
      - pełnią ważną funkcję w utrzymaniu białka w postaci niepofałdowanej
      - Białka opiekuńcze ułatwiają poprawne fałdowanie białka przez związanie z nimi i stabilizowanie wyeksponowanych hydrofobowych regionów w powstających polipeptydach, zapobiegając przedwczesnemu zwijaniu
      - Istnieją klatkopodobne b. opiekuńcze zwane chaperoninami
        
        Częściowo pofałdowane białko wprowadzane jest do klatki, zakleszcza centralną jamę poprzez oddziaływania hydrofobowe, ulega pofałdowaniu i jest uwalniane
        
        mitochondrialne białko Hsp60