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CAP 6 "Gli enzimi" - Coggle Diagram
CAP 6 "Gli enzimi"
6.1 introduzione agli enzimi
struttura degli enzimi
la maggior parte degli enzimi sono
proteine
alcuni enzimi hanno bisogno di
cofattori
ioni inorganici
coenzimi
quando è lagato covalentemente all'enzima è detto
gruppo prostetico
classificazione degli enzimi
ossidoreduttasi
trasferasi
idrolasi
liasi
isomerasi
ligasi
6.2 come lavorano gli enzimi
le reazioni catalizzate avvengono nel
sito attivo
gli enzimi modificano la velocità di reazione
la velocità dipende da
energia di attivazione
è la differenza tra l'energia di
stato basale
stato di transizione
i catalizzatori abbassano l'energia di attivazione
quando la reazione è formata da più tappe c'è sempre la
tappa che limita la velocità
l'energia necessaria per abbassare l'energia di attivazione deriva da
riarrangiamento di legami covalenti
interazioni non covalenti tra enzima e substrato
l'energia che si libera dalle interazioni ES è detta
energia di legame
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definizioni termodinamiche
gli equilibri delle reazioni sono correlati a variazioni dell'energia libera standard
la velocità delle reazioni è correlata all'energia di attivazione
specifici gruppi catalitici contribuiscono alla catalisi
catalisi acido base generale
catalisi covalente
catalisi da ioni metallici
6.3 la cinetica enzimatica
la concentrazione del substrato modifica la velocità delle reazioni catalizzate dagli enzimi
si valuta V0 in funzione di [S]
stato pre-stazionario
stato stazionario
la relazione tra concentrazione del substrato e velocità della reazione enzimatica può essere espressa in modo quantitativo
grazie all'
equazione di Michaelis-Menten
V0 = (Vmax * [S])/(Km + [S])
i parametri cinetici possono essere utilizzati per confrontare le attività degli enzimi
confronto tra meccanismo enzimatico ed efficienza
si usa la
costante di specificità
(Kcat/Km)
molti enzimi catalizzano reazioni a 2 o più substrati
vari meccanismi
reazione enzimatica senza formazione di un complesso terziario
reazione enzimatica con formazione di un complesso terziario
l'attività enzimatica dipende dal pH
le catene laterali degli amminoacidi possono fungere sia da acidi che da basi
la cinetica dello stato pre-stazionario può fornire informazioni sulle specifiche tappe della reazione
gli enzimi possono essere soggetti a inibizione reversibile o irreversibile
inibizione reversibile
inibizione competitiva
inibizione incompetitiva
inibizione mista
inibizione irreversibile
l'inibitore può legarsi
covalentemente (es. inattivatori suicidi)
non covalentemente (es. analoghi dello stato di transizione)
6.5 enzimi regolatori
gli enzimi possono essere modulati
modulatori allosterici
le proprietà cinetiche degli enzimi allosterici non seguono il comportamento descritto dalla cinetica di Michaelis-Menten
la curva di saturazione di alcuni enzimi allosterici può essere sigmoide
un attivatore può rendere la curva più iperbolica
un inibitore può rendere la curva più sigmoide
gli enzimi allosterici vanno incontro a variazioni conformazionali in risposta al legame dei modulatori
in base al modulatore allosterico
omotropico
eterotropico
modificazioni covalenti reversibili
alcuni enzimi sono regolati da modificazioni covalenti reversibili
possono essere usati
gruppo fosforico
le fosforilazioni multiple permetto un accurato controllo della regolazione
i gruppi fosforici modificano la struttura e l'attività catalitica degli enzimi
gruppo acetilico
gruppo adenilico
gruppo uridilico
gruppo metilico
gruppo ammidico
gruppo carbossilico
gruppo miristilico
gruppo palmitolico
gruppo prenilico
gruppo ossidrilico
gruppo solforico
adenosina difosfato ribosio
ubiquitina
proteine sumo
scissione proteolitica
alcuni enzimi e altre proteine sono regolati per scissione proteolitica di un precursore enzimatico
alcuni enzimi sono regolati per scissione proteolitica di un precursore enzimatico
zimogeni
una cascata di zimogeni attivati per via proteolitica porta alla coagulazione sanguigna
proproteine (o proenzimi)
proteine regolatrici