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le modèle de Michaëlis-Menten - Coggle Diagram
le modèle de Michaëlis-Menten
les étapes
liaison enzyme-substrat (non-covalentes)
dépend de affinité enzyme-substrat
il se dissocie sans réaction
activation du substrat
libération du produit formé
transformation du substrat en produit
la vitesse de cette transformation conditionne la vitesse de réaction
kcat = activité intrinsèque de chaque molécule d'enzyme
valeur de kcat : ... transformé en 1 sec
Km = constante de dissociation du complexe ES
plus Km : haut -> plus affinité : faible
inverse de l'affinité
en unité de concentration
si 40% enzyme : liée -> 60% enzyme libre
dépend Ø de [E] ou [S] => Km reste constant
varie avec
pH (modif des interactions)
force ionique (modif concentration ions)
température (modif agitation molécule)
vitesse de réaction enzymatique
v dépend de [S] mais est proportionnelle à [Et]
= activité
kcat = constante catalytique (en sec^-1)
dépend
[E]
[S]
Km
kcat
conditions opératoires
varie avec
température (effet biphasique)
activation chaleur
dénaturation par chaleur
température optimale (compromis entre les 2)
(généralement : ≈ 37°C pour celles du métabolisme humain)
pH
pH optimum
adapté au milieu (estomac : pH acide et noyau : pH basique)
vmax
[ES] : maximale
[ES] = [Et]
si [S] = Km -> v = vmax/2
vitesse : proportionnelle à fraction d'enzyme occupé
[ES] = 80% [Et] -> v = 80% vmax
