les enzymes
protéines avec une activité catalytique
indispensable à tous les êtres vivants
nécessaire à la quasi-totalité des modifications chimiques des molécules biologiques
la catalyse enzymatique
les réactions chimiques
échange d'atome entre 2 molécules
état initial
état final
barrière d'activation -> énergie d'activation (NRJ nécessaire à la rupture des liaisons)
enzymes -> abaisser barrière d'activation
enzyme : Ø modifier état initial ou état final -> modification globale d'NRJ : même (∆G)
un/pls substrat(s) en produit(s)
très faibles concentrations
augmenter vitesse de réaction sans modifier résultat
à la fin de la réaction enzyme reste inchangée -> transformations de nombreuses molécules de substrats
les principales caractéristiques
partie protéique = apoenzyme
partie non-protéique = coenzyme
parfois : font intervenir des cofacteurs
propriétés générales des protéines
leur synthèse
régulable : sous l'influence de facteurs de transcription
déterminé génétiquement -> toute enzymes : Ø partout
pathologies
défauts d'expression d'enzymes
Dysfonctionnement d'enzymes
activité : en mol/s
régulable
modifications chimiques de leur conformation
effecteurs
Ø permanente
spécificité
de réactions : toujours la même transformation
de substrats : toujours avec le même corps chimique initial
double spécificité fondé sur reconnaissance enzyme-substrat
-> importance de la conformation spatiale de l'enzyme et du substrat
interactions (svt non covalentes) entre chaînes latérales des AA
-> conformation dans espace -> site actif
le site actif
petits nombres d'AA (pas forcément contigus)
site fixation
site catalytique
AA impliqués dans reconnaissance enzyme-substrat
liaison : Ø covalente
conditionne activité
conditionne affinité
AA impliqués dans transfert d'e-
sa capacité à interagir dépend de
ionisation de la chaine latérale
qui peut varier selon force ionique du milieu
et selon le pH du milieu
exemple
hexokinase
liaison non covalente entre enzyme et substrat
indispensable pour utiliser glucides
sur C6 hexoses
phosphorylation
se lier 200X plus facilement avec D-glucose qu'avec le D-galactose
amylase
hydrolysation
glycogène et amidon (liaison ⍺-1, 4)
étapes
reconnaissance sur AA du site de liaison
modification de la conformation enzyme -> rapprocher les molécules -> les enfouir dans zone hydrophobe
réaction chimique
nouvelle modification de la conformation enzyme -> libération des produits
nomenclature des enzymes
dérive du substrat et du type de réactions + -ase
réactions
réversible
irréversible
réaction : substrat -> produit
réaction inverse : produit -> substrat
∆NRJ : trop importante
modélisée
équation de michaëlis-Menten
enzymes simples (1 seul site actif)
saturable = vmax
en mol/(s.mg)
unité internationale
quantité d'enzyme qui catalyse transformation de : 1µmol par min
résultats : UI/L
représentation en double inverse
droite de Lineweaver et Burck
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