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Peptide et Prot : séq primaire - Coggle Diagram
Peptide et Prot : séq primaire
peptide = produit de condensat° d'AA
courbe de titrat° spé + un pI
pr connaître charge : tableau de charge à partir pKa
déterminer charge + ou - par AA
fonct°
horm + phéromones
neuropeptide
antibiotique
AA non conventionnels : synth non protéique
chq module composé de dom
chq dom a fonct° spé puis passe au module suivant en ajoutant 1 AA
toxine
liaison peptidique
double liaison O et à côté NH
prot
crtnes constituées 1 seule chaîne polypeptidique
d'autres pls chaînes (oligomère) soit homo soit hétéro
ex ; hémoglobine
4 sous unités maintenues esb sans liaison covalente
tétramère de 4 sous unités
dimère de protomères a + b
aussi composés autres que AA = prot conjuguées/hétéroprot
partie non protéique = grpe prosthétique
ex : cofacteur, coenzyme
Méthodes purificat° prot
pruficat°
2 homogénisat°
rupture C
étapes purificat° "gal"
solubilité prot
méthode : précipitat° différentielle (sélective)
solubilité d'1 prot min à 1 pH proche de son pI
influence pH
influence concentrat° en sels
solubilité d'1 prot est fonct° force ionique (I)
I = 1/2 somme [C i * (Zi)²]
Z i = charge ionique (nbr de charge ion
C i = concentrat° molaire ion
étapes chromatographie
prot pure
1 sélect° organisme/C
extrait protéique brut
méthodes fines de purificat°
charge
séparat° par différence de charge (pr chromatographie d'échange d'ions)
carboxyméthyl : échangeur de cat° +
diéthylaminoéthyl : échangeur anions -
en fonct° charge prot
au pI = 0
pH > pI : charge -
pH < pI : charge +
équilibrat°
sample inject° vol
gradient élut°
wash
re-equilibrat°
taille
affinité
hydrophobicité
chromatographie sur colonne
phase stationnaire : matériel avc propriétés chim appropriées
phase mobile : solut° tamponnée
centrifugat° différentielle
plus en + tours : + en + ptt